二氢杨梅素锌与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了二氢杨梅素锌(DMY-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,激发波长为288 nm时,BSA的发射峰位于341 nm,DMY-Zn对BSA有较强的荧光猝灭作用。由Stern-Vol mer方程计算出DMY-Zn与BSA体系荧光动态猝灭常数(KSV)可知,DMY-Zn对BSA内源荧光的猝灭机制属于静态猝灭,由Lineweav-er-Burk方程计算出静态猝灭常数为3.180×104L.mol-1;且在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为9.60×105L.mol-1。     

荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力.     

光谱法研究6-苄氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。     

光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L·mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm.同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响.     

Ce3+与牛血清白蛋白的相互作用的研究

在模拟动物体生理pH值条件下,用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了稀土离子铈[Ce3+和Ce2(CO3)3]与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应. 探讨了Ce3+和Ce2(CO3)3对BSA的荧光猝灭过程机理,并分别计算了不同温度下Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA的结合常数(KA)和实际热力学参数(DH,DG和DS),并判断了Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA结合的作用力类型. 由于所求热力学常数都是DH<0,DS>0,由此可判断Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA之间的作用力主要为静电引力. 实验结果表明,Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA结合形成复合物,分别为：n(Ce3+):n(BSA)=1.8:1, n[Ce2(CO3)3]:n(BSA)=2.6:1. 导致BSA内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭.     

甲基对硫磷与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

[目的]为了解释有机磷农药—甲基对硫磷对牛血清白蛋白(BSA)的作用与致毒机理。[方法]采用紫外和荧光光谱法研究甲基对硫磷与BSA的相互作用。[结论]甲基对硫磷能与BSA相互作用,其作用程度和方式与浓度、酸度和离子强度等因素有关。甲基对硫磷对BSA的荧光猝灭方式为静态猝灭,通过计算得到结合位点数(n)和结合常数(K),且结合距离(r)小于7 nm。二者的作用力为氢键或范德华力。甲基对硫磷使BSA构象发生变化,且对酪氨酸残基的影响较大。     

L-半胱氨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱探讨了L-半胱氨酸（L-Cys）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,并计算了猝灭常数、结合常数、结合位点数以及3个热力学参数△H、△G和△S。结果表明,L-Cys使BSA的内源荧光发生猝灭,BSA的发射峰从350nm蓝移到347．5nm,荧光猝灭机制为动态猝灭;L-Cys与BSA之间的作用力主要为疏水作用力;L-Cys对BSA结构的微环境有一定的影响。     

D-半乳糖与牛血清白蛋白相互作用的光谱分析

用光谱法研究了D-半乳糖(D-Gal)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,随着D-Gal浓度的增大,BSA的荧光光谱发生猝灭,猝灭机制为静态猝灭,且BSA的最大发射峰蓝移;紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,D-Gal使BSA的疏水性增强,骨架变得松散;热力学分析表明,疏水作用力是D-Gal与BSA间的主要作用力。     

荧光分析法研究水杨酸磺胺类似物与牛血清白蛋白的作用机制

采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。     

氯诺昔康与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究氯诺昔康(LNXC)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.研究表明:氯诺昔康与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭牛血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程求出不同温度下结合位点数和结合常数;根据Forster非辐射能量转移...     

锡离子（Ⅳ）与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了锡离子（Ⅳ）与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了锡离子（Ⅳ）对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理.测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数.依据能量转移理论确定了锡离子（Ⅳ）和白蛋白间的结合距离.采用同步荧光技术考察了锡离子（Ⅳ）对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了锡离子（Ⅳ）与白蛋白的结合模式.实验结果表明猝灭机理是动态猝灭,锡离子（Ⅳ）与BSA以物质的量比1∶1的比例结合形成复合物,结合过程主要是熵驱动,相互作用主要为疏水作用力.     

一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。     

光谱法研究富马酸酮替芬与BSA的相互作用

在模拟生理条件下,实验用荧光光谱和紫外吸收光谱研究了不同温度下富马酸酮替芬(KTF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。研究结果表明:KTF对BSA有显著的猝灭作用,形成1∶1的复合物,其猝灭类型为静态猝灭。由实验数据得出猝灭常数KSV、结合常数KA、结合位点n。热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为疏水作用力。同时,利用同步荧光光谱,分析了KTF对BSA构象的影响,结果表明两者相互作用使酪氨酸残基所处的微环境发生改变。     

萘二甲酰肼与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

采用紫外、荧光光谱法研究了萘二甲酰肼(ND)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特性。结果表明萘二甲酰肼能对牛血清白蛋白的荧光产生猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;利用Langmuir单分子吸附模型log((F0-F)/F)=logKA+nlog[Q]得到了ND与BSA在不同温度下的结合常数及结合位点数;由Gibbs-Helmholtz方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,表明ND主要是以范德华力和氢键与BSA相互作用;同步荧光光谱显示ND对BSA构象产生了影响。     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...     

吡唑-3-甲酸钴的合成、晶体结构及其与牛血清白蛋白的相互作用

利用吡唑-3-甲酸为配体,通过溶液法与氯化钴反应合成出一种钴的配合物,用X射线单晶衍射仪对其进行表征。结果显示,该配合物为单斜晶系,空间群为P21/c,a=0.509 94(2)nm,b=1.139 55(5)nm,c=0.936 80(4)nm,β=95.925(5)°。钴与两个配体分子的N、O原子和水分子的氧原子配位,形成八面体结构。利用紫外-可见吸收光谱与荧光光谱研究它与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,该配合物与BSA形成稳定的复合物,荧光猝灭属于静态猝灭,猝灭速率常数kq为3.54×1012L/(mol·s),结合常数K=7.06×105L/mol,结合位点n=1.259 5。     

新型铈苦味酸配合物表现和白蛋白的相互作用分析

分析了新型铈苦味酸配合物表现和白蛋白的相互作用分析。采用元素分析、红外光谱法、荧光光谱法、三维荧光光谱法、同步荧光光谱等,以分析配合物构成物质。结果表明配合物对3种白蛋白形成的荧光猝灭是静态猝灭,猝灭强弱依次如下:HAS(人血清白蛋白)BSA(牛血清白蛋白)VOA(鸡蛋清白蛋白)。通过计算分析了不同温度状态下配合物和3种白蛋白间结合的主要形式是依赖静电作用力。     

亮黑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了亮黑与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。实验结果表明,在模拟生理条件下(pH=7.4),亮黑对BSA的猝灭过程为静态猝灭;亮黑与BSA在290 K和310 K时的结合常数分别为1.35×10~5和6.48×10~4L·mol~(-1)。利用Van’t Hoff方程计算得到亮黑与BSA作用过程的焓和熵分别为-109.7k J·mol~(-1)和-270.0 J·(mol·K)~(-1),表明亮黑与牛血清白蛋白之间的作用力主要为范德华力和氢键。     

Eu3+对槲皮素与BSA相互作用的影响

运用荧光光谱、紫外吸收光谱、红外光谱等研究了槲皮素(Quercetin,Que)与BSA的结合作用,并从Eu3+与Que的竞争作用、热力学参数的变化、配位化合物的生成三个方面分析了Que与BSA结合作用的影响因素.结果表明,Que对BSA的荧光光谱具有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭,BSA发射峰显著蓝移;Eu3+的存在...