低致敏水产品加工技术研究进展

近年来,随着水产品的消费量逐年增长,食用水产品引起的过敏问题也日渐增多。在全球范围内,食物过敏是世界公共卫生关注的重点问题,因此通过食品加工技术来开发出低致敏或无致敏的食品对过敏人群健康具有重要意义。本文对水产品过敏原加工消减技术研究进展进行了概述,简要介绍了水产品的主要过敏原,详细介绍了不同食品加工技术对水产品过敏原致敏性的影响,分析了低致敏水产品的研究现状及发展趋势,以期为低致敏性水产品的研发提供指导方向。     

非热加工消减水产品致敏性及其评价方法的研究进展

水产品过敏是一个重要的食品安全问题。非热加工技术作为食品新型绿色加工手段逐渐应用于降低水产品致敏性的研究领域。故本文简略介绍了食物过敏,综述了辐照、超声波、超高压、低温等离子体、糖基化处理、酶解法等非热加工技术消减水产品致敏性和血清学、模拟消化、细胞实验、动物实验等水产品致敏性评价方法,为低致敏性水产品的开发提供参考和指导。     

加工对食物过敏蛋白致敏性影响的研究进展

食物过敏已成为世界关注的重大公共卫生和食品安全问题。文章综述近年来国内外有关加工处理(热加工和非热加工)对食物过敏蛋白致敏性的影响:加工方式、处理强度等均会影响过敏蛋白的分子特性,从而导致其或增敏、或脱敏、或不变;加工虽不能完全消除过敏原的致敏潜力,但可通过加工方式和加工参数的选择使其致敏潜力最小化。通过选择合适的食品加工方式控制食物过敏原,在不改变食物营养价值的条件下,获得脱敏性食物,满足食物易敏人群的正常饮食需求,为消费者提供安全食品,是现代食品工业的重要任务之一。     

高静压技术的研究进展及其在食品加工中的应用

对高静压技术的研究进展及其在食品加工中的应用和面临的问题作了综述。     

甲壳类水产品过敏原及其致敏性消减技术研究进展

甲壳类水产品味道鲜美,营养丰富,广受消费者喜爱,但可诱发机体产生严重过敏反应,甚至危及生命,已成为全球范围内日益严重的食品安全问题。概述了目前已鉴定的甲壳类水产品过敏原的结构和免疫性质,及其致敏性消减技术原理和研究进展;已报道的甲壳类水产品过敏原有原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌质钙结合蛋白、肌球蛋白轻链、磷酸丙糖异构酶和血蓝蛋白等,其中原肌球蛋白为甲壳类水产品的主要过敏原,可与72%~98%的甲壳类食品过敏患者血清产生特异性IgE反应。利用物理加工消减甲壳类水产品过敏原致敏性,主要通过传统热处理、微波、超高压、低温等离子体和辐照等物理作用力诱导蛋白质变性,进而破坏蛋白质的致敏性表位;酸处理和糖基化等化学修饰消减技术可以通过改变过敏原结构、形成新化学键等方式掩盖或直接破坏致敏性表位;酶处理和发酵处理等生物修饰消减技术则直接降解过敏原致敏性表位。未来仍需要通过过敏表位的靶向消减、多种消减技术协同、动物与人体试验开展,探究过敏原结构和表位修饰的影响机制,推进过敏原消减技术的实际应用,为低敏甚至脱敏甲壳类食品的研发提供参考。     

高静压技术的研究进展及其在食品加工中的应用

对高静压技术的研究进展及其在食品加工中的应用和面临的问题作了综述。     

美拉德反应影响甲壳类水产品致敏原致敏性的研究进展

甲壳类水产品因其丰富的营养价值而广受欢迎,但其可引起严重的过敏反应;致敏原的存在是制约甲壳类水产食品消费市场进一步发展的主要因素之一。美拉德反应广泛发生于水产品等食品加工及贮藏过程中,可影响食物的致敏性。本文首先对美拉德反应方法进行系统介绍;同时,从结构和抗原表位的角度阐述甲壳类水产品致敏原的研究进展;在此基础上,着重对甲壳类水产品致敏原经美拉德反应处理后致敏性变化及其作用机理进行综述。旨在为美拉德反应用于甲壳类水产品致敏性控制与消减提供参考。     

高静压与温度协同加工对食品微生物的影响

高静压协同温度处理的方法已成为高压食品加工研究的重要方向。本研究着重讨论高静压协同温度处理对微生物生命活动的影响、致死微生物的机理及其动力学等,由此建议该技术研究应在充分利用其它有利因素的前提下,力求降低工作压力;高静压协同中温与高静压协同低温加工的对象也应有所不同。     

水产品致敏蛋白的研究进展

水产品因营养丰富、味道鲜美而深受消费者喜爱,但水产品也是容易引起食物过敏反应的一类食品.目前,全球水产品的加工难以满足过敏人群对食用安全性的需求,且针对水产品过敏的治疗,也尚无特效药物.因此,食用水产品能危害潜在过敏人群的健康,降低其生活水平.近年来,随着全球过敏发病率的上升,水产品致敏蛋白的研究已成为全球关注的公共卫...     

高静压处理对红薯淀粉颗粒结构的影响

淀粉颗粒结构研究是进行淀粉改性及拓宽其应用范围的基础。采用高静压对红薯淀粉进行改性处理,并 通过扫描电子显微镜观察、X射线衍射分析、傅里叶变换红外光谱分析、差示扫描量热分析及快速黏度分析探究不 同压力对淀粉颗粒结构的影响。结果显示,200～500 MPa高静压处理的红薯淀粉颗粒形貌无明显变化。600 MPa 处理后,淀粉颗粒开始塌陷并与周围颗粒凝聚,失去双折射现象;峰值黏度、谷值黏度和最终黏度分别显著升高 9.15%、27.18%和20.21%（P＜0.05）;糊化温度升高1.9 ℃,峰值时间延长1.16 min,但糊化焓和崩解值分别显著 降低46.18%和66.46%（P＜0.05）。此外,高静压处理后红薯淀粉分子基团和晶体类型保持不变。     

蛋白溶出与变性结合消减虾仁致敏性

以南美白对虾虾仁为原料,采用高压下蛋白溶出与变性相结合的方法消减虾仁致敏性。在室温下采用不 同压力（0.1～900.0 MPa）处理虾仁,确定适合虾仁蛋白溶出和变性的压力条件,并以虾仁蛋白致敏性的消减效果 为指标确定虾仁的处理条件。结果显示,在200.0 MPa下保压处理30 min,有利于虾仁蛋白的溶出;当压力大于等 于500.0 MPa时,可引起虾仁蛋白的变性;当压力在600.0 MPa时,虾仁蛋白的致敏性最小。将虾仁在200.0 MPa下 处理30 min后,再用600.0 MPa处理30 min,虾仁的致敏性消减率大于80%。因此,高压处理可消减虾仁的致敏性, 采用适合蛋白溶出与变性相结合的压力处理,能够提高虾仁致敏性消减效果。     

超高压结合胰蛋白酶消减虾原肌球蛋白致敏性及其抗原线性表位残留

比较常压下酶水解与超高压下酶水解虾原肌球蛋白（tropomyosin,TM）的致敏性差异及线性表位的残留,探讨超高压下酶水解TM增强致敏性消减效果的原因。采用间接酶联免疫吸附测定法检测TM致敏性,傅里叶变换红外光谱和荧光光谱法检测TM二级和三级结构;以致敏性（OD492 nm）为指标,确定常压和超高压下酶水解TM的条件;采用质谱法检测水解片段的氨基酸序列。结果表明,在40 ℃、200 MPa下,保压时间30 min有利于胰蛋白酶活力的提高;压力在100～600 MPa内,TM致敏性随压力升高而降低,其致敏性与二级结构中β-转角的相对含量及三级结构的变化有关;在常压下（40 ℃、酶添加量3 000 U/g、水解30 min）,TM水解产物的致敏性消减率为89%,水解产物中含8～16 个氨基酸残基的片段数量占76.8%,且线性表位的消减率为60.0%～66.7%;在超高压下（40 ℃、酶添加量3 000 U/g、200 MPa下水解30 min）,TM水解产物的致敏性消减率为98%,水解产物中含8～16 个氨基酸残基的片段数量占93.3%,且线性表位的消减率为88.9%～90.0%。因此,超高压可以促进酶水解TM,有利于线性表位的消除,从而降低水解产物的致敏性。     

超高压处理对浓缩乳清蛋白80加工性质和蛋白结构的影响

研究了超高压处理(300MPa和600MPa,10min)对浓缩乳清蛋白80加工性质和蛋白结构的影响。结果表明,300MPa和600MPa处理10min后,浓缩乳清蛋白80的△E值显著增加(p<0.05),明度值(L*)、a*和b*也发生不同程度变化;600MPa处理样品D50值较对照样品增加了22.13倍;此研究中的超高压处理条件主要影响了浓缩乳清蛋白80的起泡性和乳化性,对溶解性并未有显著影响(p>0.05);结合聚丙烯酰胺凝胶电泳和圆二色谱分析,300MPa和600MPa处理10min只是改变了蛋白的二级结构,但对乳清蛋白的分子量影响不显著。      

高静压协同酶法处理对白果蛋白抗原性的影响

本文研究了高静压结合酶解处理对白果蛋白抗原性的影响,分别采用4种蛋白酶水解白果蛋白,水解前分别采用不同压力的高静压对白果蛋白进行预处理,酶解产物水解率和分子量采用OPA法和SDS-PAGE测定,致敏性采用western-blotting和ELISA法测定。结果表明,木瓜蛋白酶,碱性蛋白酶或胃蛋白酶为水解酶时,高静压能显著提高白果蛋白的水解率和降低其致敏性;而中性蛋白酶为水解酶时,白果蛋白的水解和脱敏效果很差,即使高压处理也未见明显提高。木瓜蛋白酶或碱性蛋白酶在处理压力为300 MPa时,而胃蛋白酶在400 MPa时,其水解和脱敏效果最好,在此条件下白果蛋白能被水解为分子量小于15 ku的多肽,95%以上的白果蛋白致敏性能被消除,酶解产物中致敏蛋白条带全部消失。因此,高静压处理能明显提高蛋白酶对白果蛋白的水解效率和脱敏效果,但是取决于选择的蛋白酶种类和处理压力的大小。     

高静压处理对食品蛋白质和酶影响

高静压(high hydrostatic pressure,HPP)作为一种非热加工技术是食品科学与工程领域关注焦点之一。该文综述HPP处理技术特点,HPP处理对食品中蛋白质及多酚氧化酶、果胶甲酯酶、过氧化物酶和蛋白酶影响,以期为相关领域研究提供参考。     

Effects of high hydrostatic pressure on the structure of bovine α-lactalbumin

The effects of high hydrostatic pressure (HHP) processing (at 200 to 600 MPa, 25 to 55°C, and from 5 to 15 min) on some structural properties of α-lactalbumin was studied in a pH range of 3.0 to 9.0. The range of HHP processes produced a variety of molten globules with differences in their surface hydrophobicity and secondary and tertiary structures. At pH values of 3 and 5, there was a decrease in the α-helix content concomitant with an increase in β-strand content as the pressure increased. No changes in molecular size due to HHP-induced aggregation were detected by sodium dodecyl sulfate-PAGE. All samples showed higher thermostability as the severity of the treatment increased, indicating the formation of a less labile structure related to the HHP treatment.     

超高压处理对养殖大黄鱼肌原纤维蛋白结构的影响

本研究以养殖大黄鱼鱼肉为原料,经过超高压处理（压力：150、200、250、300、350、400、450、500 MPa;保压时间：5、10、15、20、25、30 min）后,通过荧光分光光度法测定肌原纤维蛋白的内源荧光强度,采用傅里叶变换红外光谱法测定肌原纤维蛋白官能团结构,采用圆二色光谱法测定蛋白二级结构变化,采用激光拉曼光谱法分析蛋白质的化学基团信息,采用扫描电子显微镜法分析蛋白微观结构变化。结果表明：养殖大黄鱼鱼肉肌原纤维蛋白的荧光及最大发射波长受处理压力和保压时间的影响而变化,随着压力的增大和保压时间的延长,最大发射波长峰值变大;超高压处理影响了肌原纤维蛋白的三级结构,其氨基酸残基所处化学环境极性增强;超高压处理影响了肌原纤维蛋白的二级结构,其α-螺旋含量随压力的升高和保压时间的延长而逐渐降低;超高压处理影响蛋白构象变化并引起蛋白变性,压力越大、保压时间越长,其变性程度越大,变性程度直接影响着肌原纤维蛋白的微观结构。养殖大黄鱼肌原纤维蛋白在超高压处理后结构发生了变化,其二级、三级结构均有改变并引起蛋白变性,鱼肉品质随之发生变化。