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利用微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,结果表明:SPI浓度、MTG浓度、反应温度、反应时间和pH值对SPI改性具有显著影响。改性SPI的凝胶性为11.6kcp,比对照提高了1833%。十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳结果表明,经MTG改性,SPI可在分子间生成共价键,形成相对分子量较大的聚合物,从而增加了SPI的凝胶性。 相似文献
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采用微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTG)对胶原凝胶进行交联改性,考察不同浓度的MTG(0.02~0.28 U/m L)对胶原凝胶结构和性能的影响,通过测量比较胶原凝胶的外观、红外光谱图、耐热稳定性、耐体外酶解能力、凝胶强度、吸水膨胀率,来表征改性前后胶原凝胶结构和性能的变化。结果表明:当MTG浓度为0.04 U/mL时,改性后胶原凝胶的性能最优。改性后的凝胶外观变化不明显,红外光谱分析表明胶原的三股螺旋结构未被破坏。当MTG浓度为0.04 U/mL时,比未改性的样品的耐热分解能力提高了11.79%,抗体外酶降解率提高了10.21%、凝胶强度提高了324 g,吸水膨胀率提高了1.65×103%,热变性温度略有增加。 相似文献
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利用中性蛋白酶和微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白进行复合改性,通过单因素实验和正交实验研究,获得改性SPI最佳凝胶性的反应条件为:添加中性蛋白酶0.003%,水解20min;添加MTG0.5%,作用2.0h。获得最佳溶解性的反应条件为:添加中性蛋白酶0.005%,水解30min;添加MTG0.3%,作用1.0h。正交实验结果表明,双酶复合改性的最佳处理组合为添加中性蛋白酶0.005%,水解30min;添加MTG0.5%,作用1.0h,得到产品凝胶性为4226cp,比对照提高了36.3%,溶解性为70.1%,比对照降低了5.8%。 相似文献
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转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响 总被引:6,自引:0,他引:6
以微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,主要考察了凝胶性的变化.结果显示,MTGase对SPI的凝胶性有明显的改善作用,且加酶量、pH、反应温度、底物蛋白浓度及反应时间均对凝胶性影响显著.改性SPI在加酶量为5 U/g、pH 8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12%时凝胶性改善明显,随着MTGase作用时间的延长,SPI凝胶性也呈增加趋势.MTGase的作用使SPI凝胶的蛋白质分子间形成了空间的网络交错结构. 相似文献
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利用固定化谷氨酰胺转氨酶(MTG)对酸法大豆浓缩蛋白(SPC)进行改性,并将改性SPC应用于猪肉肠.试验表明:改性后SPC的持水性和吸油性分别比未改性SPC提高了24.8%和64.5%;与大豆分离蛋白(SPI)相比,其凝胶性和吸油性分别高出58.3%和27.0%,持水性则降低8.0%.改性后的SPC用于猪肉肠中,当添加量为6%时,猪肉肠的咀嚼性比未改性SPC和SPI分别提高了418.6%和187.1%;得率比未改性SPC和SPI分别提高了18.9%和4.8%,感官评分结果也与其相一致. 相似文献
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利用氮气对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,研究结果表明充氮气、反应温度、反应时间、充氮量四因素对SPI改性均有影响。通过正交试验确定了经氮气改性的SPI凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性的4组最佳处理组合。试验表明改性后SPI的凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性分别比对照样提高了100%、210%、7%和91%。 相似文献
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谷氨酰胺转胺酶改性对花生分离蛋白某些功能性质的影响 总被引:3,自引:0,他引:3
利用微生物产谷氨酰胺转胺酶(MTG)对花生分离蛋白(PPI)进行改性,结果表明:加酶量、pH、反应温度、反应时间和底物蛋白浓度对PPI改性具有显著影响.通过单因素和正交实验得出凝胶性的最佳改性条件为:加酶量10U/g;最适pH7;反应温度50%;反应时间3h;反应底物浓度15%.改性后花生分离蛋白的凝胶性比对照提高了279%,溶解性和乳化性分别降低了44%和31%,乳化稳定性提高了8.5%. 相似文献