菌酶协同发酵水解大米蛋白ACE抑制肽及其活性的研究

使用植物乳杆菌2-18和枯草芽孢杆菌Y、枯草芽孢杆菌Y4-2联合蛋白酶共同水解大米蛋白,测定大米蛋白的水解溶出率及脱除液的血管紧张素转换酶(angiotensin I-converting enzyme,ACE)抑制活性。在利用菌酶联合水解大米蛋白的组合中,植物乳杆菌2-18+风味蛋白酶/菠萝蛋白酶+胃蛋白酶/酸性蛋白酶组合对大米蛋白的水解溶出率最高,蛋白脱除率为(91.32±1.60)%。大米蛋白水解溶出液中必需氨基酸占总氨基酸含量的39.62%。通过对分子量分布分析,大米蛋白水解溶出液的多肽分子量分布主要在1 kDa～1.5 kDa部分。经植物乳杆菌2-18+风味蛋白酶/菠萝蛋白酶+胃蛋白酶/酸性蛋白酶组合对大米蛋白的水解溶出液ACE抑制率达(91.95±1.63)%,具有良好的ACE抑制活性。     

大米蛋白肽的制备与ACE抑制活性分析

通过优化大米蛋白的单酶酶解与双酶酶解工艺,确定了采用碱性蛋白酶加蛋白酶B复合酶解制备大米蛋白肽的工艺.蛋白回收率高达43.9％,制备的大米蛋白肽感官评价高、苦味低、分子质量小.对比市售的大豆蛋白肽、鱼胶原蛋白肽,3种蛋白肽的水分含量、蛋白质含量、脂肪含量基本接近.大米蛋白肽与大豆蛋白肽中分子质量<2000 Da的总比例...     

瑞士乳杆菌发酵乳ACE抑制肽的研究

ACE抑制肽是从天然物质中分离提取,或食源性蛋白经酶解或发酵制备而得的功能性多肽.现已证明它具有降低血压的生理功能.介绍ACE抑制肽的功能、制备工艺和检测方法,以及其研究概况.     

红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定

为研究酶解红松仁清蛋白中具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性短肽的组分及其序列,采用超滤、Sephadex G-25、Sephadex G-15及反相高效液相色谱对松仁清蛋白酶解液进行分离纯化,对纯化后样品(组分D2)进行质谱结构鉴定。质谱结果进行从头测序,筛选得到ACE抑制肽Tyr-Leu-Leu-Lys(YLLK),分子质量为535.34 D。该肽经固相合成纯度为99.80%,其半数抑制浓度测定值为0.282 5 μmol/L。     

逆流超声辅助酶解法制备大米ACE抑制肽

研究逆流超声预处理大米蛋白对其碱性蛋白酶酶解制备血管紧张素转换酶(Angiotensin-I Converting Enzyme,ACE)抑制肽的影响。首先从米渣中提取大米蛋白,以ACE抑制率为主要指标,水解度为辅助指标,运用单因素逐级优化法对酶解反应的底物浓度、时间、温度、加酶量和pH进行参数优化,在此基础上筛选逆流超声模式的最佳超声参数。结果表明最佳酶解参数为底物浓度30 g/L、加酶量(E/S)7.5%、温度50 ℃、pH8.5和酶解时间60 min,此时酶解产物ACE抑制率为45.59%,水解度为21.49%。最佳超声参数为超声频率20 kHz、功率密度170 W/L、时间12.5 min。此时酶解液ACE抑制率达72.24%,水解度为21.64%,相较于未超声组ACE抑制率提高了57.42%,相较于传统超声组,ACE抑制率提高了11.36%。结果表明逆流超声波辅助酶解法能有效提高酶解效率、减少能耗、促进ACE抑制肽制备。     

魔芋ACE抑制肽的分离纯化及活性检测

利用碱溶酸沉法从魔芋飞粉中提取魔芋蛋白,以魔芋蛋白为原料,利用碱性蛋白酶酶解制备魔芋ACE抑制肽粗品;其粗品通过超滤法除去大分子杂质,再经过Sephadex G-15柱层析分离,最后经过RP-HPLC纯化后得到纯度较高的魔芋ACE抑制肽,并且对超滤膜进行选择、Sephadex G-15柱层析分离进行条件优化;以马尿酸含量为指标,紫外分光光度法测其活性。实验结果表明:选择规格为1 kDa超滤膜;Sephadex G-15最佳分离条件为浓度为120 mg/mL、流速为0.8 mL/min、上样量为1.0 mL;经过RP-HPLC纯化后得到魔芋ACE抑制肽抑制率可达到92.85%。空白液中Hip含量为22.50 mg,反应液中Hip含量为9.22 mg,说明魔芋ACE抑制肽抑制活性较好。     

花生ACE抑制活性肽的分离纯化与结构鉴定

本实验研究了花生水酶法提油中的另一产物--花生肽的抑制血管紧张素转换酶(Angiotcnsin converting enzyme,ACE)活性,并对其中ACE活性抑制率最高的肽进行了分离纯化和结构鉴定.该组分的氨基酸序列为Tyr-Gly-Asn-Leu-Tyr.     

如何提高食源性ACE抑制肽活性的探讨

就如何提高食源性ACE抑制肽的活性，分别对原料、蛋白酶和分离纯化方法等几方面的选择作了探讨。     

酶解丝素蛋白制备ACE抑制肽的研究

本研究首次探讨利用Alcalase酶解丝素蛋白制备高活性ACE抑制肽.以水解度为主要评价指标,研究了温度、浓度、pH、加酶量以及反应时间对酶解反应的影响.分析了不同水解度下的酶解产物与ACE体外抑制活性、肽得率和蛋白回收率的关系.确定了制备ACE抑制肽的最佳酶解反应DH值为17.12％,此时所得丝素蛋白肽的肽得率为50...     

大米ACE抑制肽制备工艺优化和生物活性研究

采用胰蛋白酶从大米蛋白中酶解制备血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,在单因素实验的基础上,采用响应面法(RSM)对工艺条件进行了优化.在最佳酶解条件下,大米蛋白水解液ACE抑制率可达75.17％.酶解产物经大孔树脂脱盐,97.99％的大米ACE抑制肽的分子质量主要分布在1000 U以下,大米ACE抑制肽的IC50值为1....     

瑞士乳杆菌发酵法制备乳清蛋白源性ACE抑制肽的研究

利用益生菌发酵法制备ACE抑制肽（AngiotensinI-Converting Enzyme（ACE）inhibitory peptides）已成为近年来研究的新热点,对于功能性食品的开发具有十分重要的意义.本文以瑞士乳杆菌（Lactobacillus helveticus）为发酵菌种,研究了其水解乳清蛋白的能力及发酵产物的ACE抑制活性.研究发现发酵产品在瑞士乳杆菌对数生长期收获时为最佳,16h收获时ACE抑制率达到44.17%,活菌数为10^7CFU/ml.发酵产品超滤结果显示,用10000D分子量膜超滤后,其ACE抑制活性比未超滤前提高2.5倍,IC50达到19.63 g/ml.最后对发酵产品进行喷雾干燥和冷冻干燥,发现这两种干燥方法对产品ACE抑制活性没有影响,冷冻干燥的方法产率比较高,可达到106.08g/L,且IC50为50.28μg/ml.     

瑞士乳杆菌发酵乳清蛋白制备ACE抑制肽的条件优化

对瑞士乳杆菌发酵乳清蛋白产生血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽的发酵条件进行探讨。通过单因素分析和响应面试验设计,确定发酵乳清蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件：发酵时间为17.52h,发酵温度为37.07℃,乳清质量浓度为114.1g/L,其ACE抑制率可达89.337%。     

瑞士乳杆菌蛋白酶水解酪蛋白制备血管紧张素转化酶抑制肽的条件优化

本研究以酪蛋白为原料,对瑞士乳杆菌蛋白酶水解酪蛋白产生血管紧张素转化酶(angiotensin I-convertingenzyme,ACE)抑制肽工艺条件进行研究。通过单因素分析和响应面试验设计,确定酪蛋白酶解制备ACE 抑制肽的最佳工艺条件为：底物浓度6%(W/W), 酶解温度39.64℃、pH 8.94、酶与底物的比0.92%(W/W),底物预处理温度90℃、酶解时间8h,其对ACE 抑制率可达92.67%。     

固定化瑞士乳杆菌蛋白酶酶解乳清蛋白生产ACE抑制肽的条件优化

以乳清浓缩蛋白WPC-80为原料,研究固定化瑞士乳杆菌蛋白酶酶解WPC-80生产血管紧张素转化酶（angiotensinⅠ-converting enzyme,ACE）抑制肽的工艺条件。通过单因素试验和响应面方法研究了酶解温度、酶解pH值、底物与酶质量比（[S]/[E]）、酶解时间对固定化瑞士乳杆菌蛋白酶制备ACE抑制肽的影响,确定了酶解乳清蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件为：温度37 ℃、pH 7.5、[S]/[E]＝15%、酶解时间8 h。在此条件下,酶解产物的水解度为（6.05±0.36）%,ACE抑制率为（59.54±0.61）%。     

瑞士乳杆菌蛋白酶水解乳清蛋白制备A C E 抑制肽的条件优化

目的：本实验以WPC-80 乳清浓缩蛋白为原料,对瑞士乳杆菌蛋白酶水解乳清蛋白产生血管紧张素转移酶(ACE)抑制肽工艺条件进行研究。方法：通过单因素条件和响应面方法研究水解pH 值、水解温度、酶与底物比、底物浓度和水解时间对水解度和ACE 抑制率的影响。结果：研究发现,五个工艺条件对ACE 抑制肽的产生都有影响,通过响应面法分析,确定瑞士乳杆菌蛋白酶酶解乳清蛋白的最佳水解条件为：[E]/[S] 0.6%、底物浓度6%、pH9.18、温度38.90℃,时间8.0h,在此条件下水解,产物ACE 抑制率达到92.21% ,IC50 为0.375mg/ml,水解度为18.76%。结论：应用响应面方法优化水解工艺条件是可行的。     

耦合Plastein反应的大豆蛋白降压肽酶法制备技术

利用碱性蛋白酶酶解大豆分离蛋白,制备出水解度为16.6% 的大豆蛋白水解物,随后对水解物进行Plastein反应修饰。利用响应面分析优化修饰反应条件,得到适宜参数：底物质量分数45%、酶添加量275U/g 蛋白质、反应时间3～4h、温度30℃。制备修饰反应程度不同的9 种修饰产物并评价其体外ACE 抑制活性,发现修饰产物的IC50 值为0.64～1.30mg/mL,均小于大豆蛋白水解物IC50 值(1.45mg/mL)。排阻色谱分析结果确认,修饰产物中有更多的高分子质量肽段存在。结果显示,大豆蛋白的酶解以及耦合Plastein 反应修饰,是一种制备高ACE抑制活性大豆蛋白降压肽的新技术。     

瑞士乳杆菌发酵乳制备ACE 抑制肽的条件优化

本研究以脱脂乳为主要原料,对瑞士乳杆菌发酵产生血管紧张素转化酶(angiotensin I-converting enzyme,ACE)抑制肽工艺条件进行研究。通过单因素试验和响应面试验设计,确定瑞士乳杆菌发酵脱脂乳生产ACE 抑制肽的最佳工艺条件为：脱脂乳浓度9.67%(m/V)、底物灭菌时间30min、接种量3%(V/V),温度38.82℃、发酵时间6.26h,测得ACE 抑制率为92.26%。研究结果证实利用发酵法生产乳源ACE 抑制活性肽对控制高血压具有重要意义。     

龙须菜蛋白酶解制备ACE抑制肽的工艺优化

通过酶解法酶解龙须菜蛋白制备ACE抑制肽,考察风味蛋白酶、碱性蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶的龙须菜蛋白酶解液对ACE抑制活性,并对酶解工艺进行优化。最后选出胰蛋白酶为ACE抑制肽的适宜蛋白酶,在单因素的基础上,采用响应面分析法对胰蛋白酶的酶解工艺进行优化。结果表明：最佳酶解工艺为：pH为8.0,酶底比为6%,温度为35℃,在此条件下,制备的多肽（2.0 mg/mL）对ACE的抑制率为72.37%。