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利用电子舌对富含ACE抑制肽的酪蛋白水解物的脱苦评价 总被引:1,自引:0,他引:1
利用风味酶法对酪蛋白水解液进行脱苦,采用感官评价法和电子舌技术相结合评价脱苦效果,并用HHL方法检测脱苦前后的水解物对ACE的抑制活性。结果表明,感官评定和电子舌技术对脱苦物质的评价有一定的差异,电子舌在分辨力、敏感度、稳定性等方面更有优势。以电子舌苦味值和苦味回味值为考察指标,正交试验结果表明:[E]/[S]为2800U/g、pH6.8、水解时间3h的试样3的脱苦效果最好。选择脱苦效果好的试验号3、6、8、9四个试样与未经脱苦的酪蛋白水解物进行体外检测比较其IC50值,可得到试样9的IC50值为0.28mg/mL与未经脱苦的水解物IC50值为0.27mg/mL相比基本接近。 相似文献
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以核桃蛋白粕为原料采用碱溶酸沉法从中提取蛋白,用中性蛋白酶对其进行酶解,制备核桃蛋白肽,采用活性炭和β-环状糊精对核桃肽进行脱苦,比较两者脱苦效果以及脱苦对核桃蛋白肽ACE抑制率的影响。研究结果表明,活性炭脱苦时其影响因素排序为:活性炭用量>处理时间>pH,当活性炭用量为50%,处理时间为100min,pH=8时,核桃蛋白肽苦味值最低,但其氮损失率较大;当活性炭用量为40%,处理时间为80min,pH=7时氮损失量最低,苦味值为2,对ACE抑制活性影响较大,损失15.81%。β-环状糊精脱苦最佳条件为β-环状糊精添加量为22%,处理时间为30min,苦味值为2,对ACE抑制活性影响最小,仅降低了0.12%。β-环状糊精处理是既能保存核桃蛋白肽ACE抑制活性,又能起到较好脱苦效果的脱苦处理方法。 相似文献
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酶解牛乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
目的利用酶技术制备酪蛋白源ACE抑制肽.方法以ACE抑制活性为指标,筛选最佳用酶,优化酶解反应条件,并研究酶解过程中水解度和游离氨基酸含量的变化.结果通过对5种蛋白酶的筛选,最终确定AS1.398中性蛋白酶为水解用酶,制备酪蛋白源ACE抑制肽,其最佳反应条件为pH 7、温度45℃、底物质量分数7.5%、酶用量([E]/[S])5%,水解6 h.在酶解过程中,随着时间的延长,水解度略有增加,而游离氨基酸含量大幅度增加.酪蛋白ACE抑制肽的半抑制浓度(IC50值)为0.68mg/mL.结论牛乳酪蛋白用蛋白酶水解可制备高活性的ACE抑制肽,是获得ACE抑制肽的良好来源. 相似文献
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血管紧张素转化酶(ACE)在血压调节方面起重要作用,目前已从乳蛋白中分离出多种ACE 抑制肽。本文对ACE 抑制肽的作用机理和来源进行介绍,并对乳源ACE 抑制肽的获得与开发及其应用进行综述。 相似文献
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以牛乳酪蛋白为底物,先经胃蛋白酶水解,再经胰蛋白酶水解,从水解物中分离获得血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽并确定其氨基酸序列。酪蛋白的双酶水解物经超滤和葡聚糖凝胶色谱分离,分离得到3 个组分,收集高ACE活性抑制效果组分Ⅱ和Ⅲ。采用离子色谱法分析水解片段的氨基酸组成,液相色谱-质谱法分析水解片段的氨基酸序列,采用固相合成法制备获得的短肽片段,用分光光度法检测ACE活性抑制效果。结果表明,组分Ⅱ包含缬氨酸、丝氨酸、脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、酪氨酸,共8 种氨基酸,组分Ⅲ包含痕量的丝氨酸和酪氨酸;将组分Ⅱ和Ⅲ经液相色谱-质谱分析,获得8 个片段,其中,αs2-f(56~57)∶YS、αs2-f(98~107)∶YQKFPQYLQY和κ-f(52~61)∶INNQFLPYPY具有ACE活性抑制作用,其IC50值分别为11.89、11.75 μg/mL和421 μg/mL。 相似文献
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血管紧张素转化酶(ACE)通过一系列的生理反应,从而起到升高血压的作用,在人体中过量ACE的产生会引起高血压,而生物活性物质ACE抑制肽能够抑制ACE的功能。文章主要综述了ACE抑制肽的主要制备方法及氨基酸序列特点与ACE抑制活性的关系,并阐述了脯氨酸对ACE抑制活性的影响,以及部分氨基酸的结构特点及功能,为今后ACE抑制肽的制备与应用提供参考依据。 相似文献
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玉米大豆复合ACE抑制肽风味控制研究 总被引:1,自引:0,他引:1
为了制备具有较高降血压活性及风味良好的玉米大豆复合肽,采用正交试验、血管紧张素转化酶(ACE)抑制活性试验,比较了阴、阳离子交换树脂和大孔树脂的脱盐效果及其对复合肽ACE抑制活性的影响;比较了风味酶法和β-环糊精掩盖法的脱苦效果.结果表明:大孔树脂用于复合肽的脱盐,无论是脱盐效果、氮回收率,还是对复配肽的ACE活性保持,均优于离子交换树脂脱盐法.风味酶法脱苦不仅可使苦味大大降低、无氮损失,同时还保持较高的ACE抑制活性;将浓度为2%的β-环状糊精添加到5%的复合肽水解液中,可使苦味基本去除,也不造成氮损失.结论:生产高降血压活性玉米大豆复合肽,宜采用大孔树脂脱盐,风味酶法或β-环糊精掩盖法脱苦. 相似文献
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2种蛋白酶的大豆蛋白水解物对血管紧张素转换酶的抑制作用 总被引:9,自引:1,他引:9
报道了 2种工业化酶ProteaseA和OrientaseB的大豆蛋白水解物的高活性ACEI肽的筛选工作 ,并且对所得到的活性较高的水解物进行了感官评价。这 2种酶的水解物的ACE抑制活性均随着水解时间的增加呈指数归律增加。其中OrientaseB水解大豆蛋白 1 0h ,其产物的ACE抑制活性最高达到 95 %,ProteaseA的最高也可达到 91 33%。ProteaseA水解 4~ 1 0h的产物以及Ori entaseB水解 6~ 1 0h的产物 ,是由 2~ 5个氨基酸组成的寡肽 ,ACE的抑制活性高 ,且苦味轻微或没有。这些肽因其天然、安全、作用温和而有望作为良好的降压成分进入人们的日常膳食。 相似文献
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酶解蛋清蛋白制备ACE抑制肽的工艺研究 总被引:1,自引:0,他引:1
为获取酶解蛋清蛋白制备血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的工艺参数,研究4种蛋白酶酶解蛋清蛋白所得产物对ACE的抑制活性,筛选出胰蛋白酶作为制备蛋清蛋白ACE抑制肽的适宜用酶。运用响应曲面法研究酶解时间、底物浓度([S])和酶与底物质量比([E]/[S])对制备ACE抑制肽工艺的影响,建立以上3因素与ACE抑制率关系的数学模型。结果确定胰蛋白酶酶解蛋清蛋白制备ACE抑制肽的适宜酶解条件为酶解时间4.87h、[S]3.06%、[E]/[S]2.91%、酶解温度45℃、pH7.4,此条件下制备的蛋清蛋白酶解产物ACE抑制率达到50.73%。 相似文献
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酶膜反应器制备燕麦蛋白质ACE抑制肽的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
通过研究酶膜反应器系统对酶活的影响,可知酶膜反应器系统对碱性蛋白酶(Alcalase)具有很好的保留效果.蠕动泵运转过程对酶造成的破坏以及超滤膜对酶的吸附是导致碱性蛋白酶酶活损失的主要原因.通过利用Design Expert 6.0.5设计四因素三水平的响应面分析试验,求得酶膜反应器制备燕麦蛋白质ACE抑制肽的最佳工艺条件为底物质量分数3%、加酶量3.5%、料液流量45 L/h、操作压力0.07 MPa、温度61℃、pH 8,在该备件下产物的ACE抑制率可达67.86%. 相似文献
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以乳清浓缩蛋白WPC-80为原料,研究固定化瑞士乳杆菌蛋白酶酶解WPC-80生产血管紧张素转化酶(angiotensinⅠ-converting enzyme,ACE)抑制肽的工艺条件。通过单因素试验和响应面方法研究了酶解温度、酶解pH值、底物与酶质量比([S]/[E])、酶解时间对固定化瑞士乳杆菌蛋白酶制备ACE抑制肽的影响,确定了酶解乳清蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件为:温度37 ℃、pH 7.5、[S]/[E]=15%、酶解时间8 h。在此条件下,酶解产物的水解度为(6.05±0.36)%,ACE抑制率为(59.54±0.61)%。 相似文献
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目的:本实验以WPC-80 乳清浓缩蛋白为原料,对瑞士乳杆菌蛋白酶水解乳清蛋白产生血管紧张素转移酶(ACE)抑制肽工艺条件进行研究。方法:通过单因素条件和响应面方法研究水解pH 值、水解温度、酶与底物比、底物浓度和水解时间对水解度和ACE 抑制率的影响。结果:研究发现,五个工艺条件对ACE 抑制肽的产生都有影响,通过响应面法分析,确定瑞士乳杆菌蛋白酶酶解乳清蛋白的最佳水解条件为:[E]/[S] 0.6%、底物浓度6%、pH9.18、温度38.90℃,时间8.0h,在此条件下水解,产物ACE 抑制率达到92.21% ,IC50 为0.375mg/ml,水解度为18.76%。结论:应用响应面方法优化水解工艺条件是可行的。 相似文献
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本研究以燕麦蛋白为原料,分别选用Alcalase、Neutrase 和Protamex 进行单独或联合水解,经活性炭YD-303脱色、大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ脱盐及分级纯化、Sephadex G-25 凝胶色谱柱进一步分离,以获得高纯度、高活性的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽。结果表明:单酶反应时,Alcalase 水解2h所获得的产物对ACE 的抑制率可达85.40%;YD-303 处理燕麦蛋白酶解液脱色最优工艺为添加量1.5%(W/V)、pH3.5、温度40℃、脱色时间75min。利用75% 乙醇洗脱大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ所获得的组分ACE 抑制活性最高,其经Sephadex G-25 进一步分离纯化,得到四个分离组分,第四组分的ACE 抑制活性最高,抑制率为95.6%。 相似文献