替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟(TGF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,替加氟使牛血清白蛋白的荧光强度发生了静态猝灭。根据修正的Stern-Vol mer方程,在292 K、298 K、304 K、310 K下,替加氟与牛血清白蛋白的有效猝灭常数分别为2.279×104L.mol-1、1.405×104L.mol-1、7.244×103L.mol-1和6.348×103L.mol-1。猝灭过程的ΔH和ΔS分别为-55.00 kJ.mol-1和-105.17 J.mol-1.K-1,表明范德华力和氢键是维持复合物TGF-BSA稳定的主要作用力。圆二色谱和三维荧光光谱分析发现,替加氟使牛血清白蛋白的α-螺旋结构含量减少,导致部分蛋白质肽链发生解旋,牛血清白蛋白分子的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化。     

荧光光谱法研究盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。     

荧光光谱法研究茶碱与血红蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了茶碱与牛血红蛋白(BHb)的相互作用,茶碱对牛血红蛋白的荧光猝灭过程主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化,表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,而且是以疏水作用为主。用同步荧光技术考察了茶碱对BHb构象的影响。     

离子液体双水相中诺氟沙星与牛血清白蛋白作用研究

应用荧光光谱和紫外光谱法,研究了离子液体双水相体系中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用。结果显示诺氟沙星对牛血清白蛋白有荧光猝灭作用,是静态猝灭过程。计算表明,298 K和288 K下的结合常数分别为6.55×105L/mol与5.74×106L/mol,结合位点数分别为1.08(298 K)和1.17(288 K),诺氟沙星与牛血清白蛋白之间的作用主要为疏水作用力。研究了诺氟沙星对牛血清白蛋白构象的影响,由Frster非辐射能量转移理论求得受体和供体之间的结合距离r=2.00 nm。     

荧光分析法研究水杨酸磺胺类似物与牛血清白蛋白的作用机制

采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。     

盐酸昂丹司琼与牛血红蛋白之间相互作用的光谱学研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱、紫外光谱、红外光谱等技术探究盐酸昂丹司琼(OND)与牛血红蛋白之间的相互作用模式和机制。结果表明OND通过静电作用力与BHb形成稳定的超分子化合物并导致BHb荧光的静态淬灭;298K时的结合常数为1.2×104L/mol;体系中OND的存在导致BHb的构象发生改变进而影响BHb的生理功能。     

吡罗红B与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了在pH值7.4的Tris-HCl缓冲溶液中吡罗红B(PB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制。结果表明,PB对BSA产生了荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程。计算得到298 K和308 K下的结合常数分别为7.1105×105L.mol-1和5.2614×105L.mol-1,结合位点数分别为1.2312和1.2057。热力学参数表明PB与BSA之间的相互作用力类型为静电作用力。用同步荧光法探讨了PB对BSA构象的影响。根据F rster非辐射能量转移理论计算出供体与受体间的结合距离r为1.98 nm,能量转移效率E为0.0393。     

光谱法研究6-苄氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。     

尿素对磺酰脲除草剂与过氧化氢酶相互作用的影响

应用荧光光谱法研究了水溶液中尿素对氯磺隆、甲磺隆与过氧化氢酶分子间的结合反应的影响.结果表明,两种除草剂对过氧化氢酶的荧光均有较强的猝灭作用,且形成复合物所产生的静态猝灭是引起过氧化氢酶荧光猝灭的主要原因.进一步根据荧光猝灭结果确定了除草剂-酶复合物的形成常数和结合位点数.未添加尿素时,氯磺隆K=8.69×105 L·mol-1,n=1.16;甲磺隆K=1.01×106 L·mol-1,n=1.21.添加尿素混用后,氯磺隆K=2.82×106 L·mol-1,n=1.08;甲磺隆K=3.63×107 L·mol-1,n=1.14.并根据能量转移机制,求出了氯磺隆、甲磺隆及其与尿素混用等四种情况下,给能体和供能体间距分别为5.60 nm、4.26 nm、3.69 nm、3.65 nm.由此可见,两种除草剂与过氧化氢酶的结合作用在未添加尿素时,甲磺隆大于氯磺隆;添加尿素后,甲磺隆和氯磺隆与过氧化氢酶的结合作用增强.     

光谱法研究十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。     

荧光光谱法研究吲哚美辛与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外可见吸收光谱,研究了不同温度下吲哚美辛(IDT)与牛血清白蛋白(BSA)结合作用的光谱行为.结果表明,IDT对BSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25℃、31℃和38℃下,结合反应的生成常数KLB平均值为2.081×105L·mol-1、热力学参数平均值ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ分别为-10.43 kJ·mol-1、-31.13 kJ·mol-1和67.94 J·K-1;发现IDT与BSA结合可形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了IDT对BSA构象的影响.为研究IDT的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白(HSA)之间的结合特征.采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数.实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1.081×105L?mol-1,7.784×104L?mol-1,2.397×105L?mol-1.结合位点数分别为1.013,0.979,1.071.二者之间的主要作用力为氢键和范德华力.这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭.     

氨苄青霉素与牛血清蛋白结合作用的研究

模拟人体pH的条件,在不同温度下,采用荧光光谱和同步荧光光谱,研究了氨苄青霉素与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,在pH7.38的Tris-HCl缓冲体系中,氨苄青霉素和牛血清蛋白发生内源荧光猝灭,属于静态猝灭机制。计算得到牛血清蛋白与氨苄青霉素在17和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为5.40078×1011和5.92449×1011L.mol-1.s-1,结合常数分别为1.26×104和2.76×104L/mol,结合点位数均为1。根据热力学方程得出氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用的参数,ΔH0,ΔS0说明了氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。用同步荧光研究了氨苄青霉素对BSA构象的影响。     

离子液体双水相中铁(Ⅲ)与胃蛋白酶作用研究

运用荧光光谱和紫外光谱,研究了在离子液体双水相体系中铁(Ⅲ)与胃蛋白酶的相互作用。结果表明,Fe3+对胃蛋白酶产生了荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程。计算得到在300 K和310 K下的结合常数分别为2.56×105 L/mol和8.91×104 L/mol,结合位点数分别为1.21和1.14。热力学参数表明,Fe3+与胃蛋白酶之间的相互作用力类型为静电作用。用同步荧光法探讨了Fe3+对胃蛋白酶构象的影响。     

荧光法研究Gemini表面活性剂与BSA的相互作用

应用荧光法研究了Gemini表面活性剂(G14-3-14)与牛血清白蛋(BSA)在不同温度条件下的荧光猝灭现象,利用荧光猝灭双倒数图计算了G14-3-14与BSA之间的结合常数,并根据热力学参数确定了二者之间的作用力类型.用内源荧光法求得它们在30℃和35℃温度下的结合常数分别为K1=1.01×105 L·mol-1和...     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

光谱法研究呋喃妥因与牛血清白蛋白的相互作用

呋喃妥因(NFT)属于硝基呋喃类抗生素,由于其具有遗传毒性和致癌性,已被许多国家列为禁药。采用荧光光谱法、紫外-可见光谱法、同步荧光光谱法、时间分辨荧光光谱法等研究了NFT和牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机制。实验结果表明:NFT对BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;25℃时二者的结合常数与结合位点数分别为6.02×10~4 L/mol和1.28;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)分别为-101.3 kJ/mol和-0.28 J/(mol·K),说明NFT与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键;位点竞争实验结果表明NFT结合在BSA亚结构域ⅡA的位点Ⅰ。紫外光谱法和同步荧光光谱法实验结果表明,NFT诱导BSA的构象发生变化。     

槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在p H为7.40的Tris缓冲体系下,利用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。研究表明:槲皮素钕配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。依据Stern-Volmer方程得出25℃,29℃,33℃,37℃下槲皮素钕配合物与BSA的结合常数分别为1.520×106 L·mol-1、8.293×105 L·mol-1、6.833×105 L·mol-1、6.314×105 L·mol-1,发现随温度上升结合常数k值下降,二者之间的结合位点数为1;根据F?rster非辐射能量转移理论求得槲皮素钕配合物与BSA作用的结合距离为2.56 nm。     

人血清白蛋白和菁染料的相互作用研究

研究菁染料分子DMSA与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用及DMSA对HSA构象的影响。采用荧光光谱研究菁染料DMSA与HSA的相互作用机制,通过计算结合常数和结合位点确定荧光猝灭类型;利用吸收光谱和同步荧光光谱探讨DMSA对HSA构象的影响。结果表明菁染料DMSA能猝灭HSA的内源性荧光,其猝灭机制为静态猝灭且DMSA与HSA之间具有很强的结合能力,结合常数Ka=7.73×106L·mol-1,结合位点n=1.59。此外,通过吸收光谱和同步荧光光谱探讨了DMSA对HSA构象的影响,DMSA的加入使HSA的结构变得疏松导致构象发生变化。     

甲硝唑与牛血清白蛋白相互作用的热力学特征研究

在模拟人体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外可见吸收光谱等,研究了25℃、31℃和38℃下甲硝唑(MET)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学特征.采用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等分析实验数据,得到了相互作用常数KLB的平均值为3.116×104L·mol-1,热力学参数ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-1.259 kJ·mol-1、-25.73 kJ·mol-1和80.47 J·K-1,结合位点数的平均值为1.086;实验表明,MET与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,主要作用力可能是静电力.为研究MET的治病机制、生物学效应和生态环境效应等提供了重要信息.