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角蛋白酶的来源、理化性质与生物工程研究进展 总被引:8,自引:0,他引:8
角蛋白酶由微生物产生,可特异性降解羽毛等含角蛋白类的物质,在食品、医药和饲料生产上具有潜在的应用价值。文中概述了不同来源的角蛋白酶及其性质;介绍了角蛋白酶的生物工程研究新进展;对角蛋白酶生产应用途径进行了探讨。 相似文献
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角蛋白主要存在于动物的毛发、鳞片、羽毛、蹄、角等部位,由于其分子间富含二硫键以及疏水氨基酸,使得角蛋白难以被常规蛋白酶降解,而角蛋白酶可以在较为温和的条件下高效的降解角蛋白。目前角蛋白酶的基因工程研究已发展到基因改造的阶段,并且角蛋白酶的应用领域也被逐渐拓展。文中综述了角蛋白酶的来源、分类、性质、基因工程研究、作用机制及应用,为今后的角蛋白酶研究提供参考。 相似文献
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富含角蛋白的羽毛废弃物是一种潜在的优质蛋白资源,但缺乏有效的回收方式。角蛋白酶可催化降解羽毛废弃物产生氨基酸和多肽等高价值水解产物,被认为是一种极具潜力的废弃角蛋白回收方式。然而,角蛋白酶较低的二硫键还原活性却成为限制羽毛水解效率的瓶颈问题。该研究通过二硫键还原酶破坏羽毛角蛋白的二硫键,与角蛋白酶协同作用加速羽毛废弃物的降解。首先,在Bacillus subtilis WB600中异源表达来源于Bacillus subtilis 168的4种二硫键还原酶,并对其酶学性质进行表征;进而通过优化二硫键还原酶MsrA的信号肽,提高了其胞外表达量;最后,探究了二硫键还原酶与角蛋白酶KerZ1协同降解羽毛的效果,分析了水解液中氨基酸的种类和含量。二硫键还原酶AhpC、DLD、MsrA和TrxR成功实现了胞外表达,比酶活力分别为0.53、1.69、16.7、2.06 U/mg; MsrA携带信号肽YxkH时胞外二硫键还原酶活性提高了4.2倍;MsrA+KerZ1降解羽毛的水解液中可溶性蛋白含量是KerZ1单独降解时的3倍;优化后的MsrA+KerZ1降解100 g/L的鸭毛和鸡毛,水解液中氨基酸含... 相似文献
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植物纤维增强可生物降解复合材料具有强度高,质量轻等优异的性能,其废弃后可被土壤中的微生物降解成CO2和H2O,不污染环境。本文探讨了植物纤维复合材料的组成、研究现状,并阐述了其在各领域中的应用。 相似文献
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《食品工业科技》2019,(24)
为克隆表达一株未知芽孢杆菌的角蛋白酶基因,本文对芽孢杆菌属来源的13个角蛋白酶基因进行了分类比对,并设计简并引物,成功筛选出一株未知芽孢杆菌的角蛋白酶基因,在大肠杆菌中克隆表达,最后通过SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis)分析和酶活测定验证表达成功,同时还确立重组大肠杆菌BL21(pET-28a-Ker)的最佳诱导温度为20℃,经过0.5 mmol/L IPTG(isopropylthio-galactoside)诱导16 h后,粗酶液中的角蛋白酶酶活达到389.7 U/mL。本文证明了通过多序列比对而设计的角蛋白酶简并引物的有效性,且该方法能够简化角蛋白酶的研究和开发。 相似文献
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拟蕈状芽孢杆菌Gxun-30产角蛋白酶液体发酵条件优化 总被引:1,自引:0,他引:1
为提高海洋来源拟蕈状芽孢杆菌(Bacillus paramycoides)Gxun-30产角蛋白酶的能力,该文利用单因素及响应面法对该菌产酶的培养基和培养条件进行了优化。先利用单因素试验对羽毛浓度、碳源、氮源、无机盐、初始pH值、发酵时间及接种量等影响菌株产酶条件进行了优化。结果表明,羽毛15 g/L、果糖10 g/L、玉米浆4.0 g/L、初始pH 6.5、氯化钙0.15 g/L、接种量2.0%、接种发酵48 h后酶活达到最高。再利用Plackett-Burman试验确定对菌株产酶有显著影响的3个因素为玉米浆、氯化钙及羽毛浓度;结合最陡爬坡及响应面试验优化方法对这3个显著因素进行优化,获得最优产酶条件为玉米浆8.17 g/L,氯化钙0.27 g/L,羽毛含量13.58 g/L,在此发酵条件下,模型预测角蛋白酶酶活为1866.47 U/mL,验证试验实测值达到1810.98 U/mL,较优化前酶活227.38 U/mL提高了7.96倍。 相似文献
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为提高羊毛酶法防毡缩整理效果,采用一种枯草芽孢菌产角蛋白酶和Savinase蛋白酶进行了羊毛酶处理实验,考察二步法协同处理对羊毛减量效果的影响。结果表明,单一角蛋白酶对羊毛减量效果较低,但能促进后续蛋白酶处理效率的提高。与氧化和蛋白酶处理相结合的防毡缩方法相比,经角蛋白酶、蛋白酶二步处理后毛织物的减量率与毡缩率略低,润湿性与染色性能有所改善,纤维损伤较少。羊毛氨基酸分析结果表明,角蛋白酶、蛋白酶处理后毛纤维中胱氨酸相对质量浓度低于氧化与蛋白酶处理样,验证了角蛋白酶能促使鳞片层中胱氨酸残基二硫键还原与蛋白变性,利于后续蛋白酶加工中毛纤维表面鳞片蛋白水解。 相似文献
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针对现有研究中采用蛋白酶种类、酶活不同以及羊毛织物规格不一致等原因,难以对不同工艺处理后的织物进行直接地防毡缩整理效果比较,故基于羊毛“减法”防毡缩原理,考察了相同规格羊毛织物的酶法(角蛋白酶、蛋白酶、角蛋白酶-蛋白酶复合和DCCA-蛋白酶复合)与化学法(二氯异氰尿酸DCCA、过氧甲酸和KMnO4)防毡缩整理效果。结果表明:羊毛织物经蛋白酶单独处理时的防毡缩效果较好,润湿性明显提高;蛋白酶分别与DCCA和角蛋白酶复合处理羊毛织物时,纤维鳞片层被进一步破坏,织物的防毡缩效果更好。 相似文献
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Franciani Casarin Florencia Cladera-Olivera Adriano Brandelli 《Food and Bioprocess Technology》2008,1(3):301-305
The production of keratinolytic enzymes by Chryseobacterium sp. isolated from the poultry industry was tested on different growth substrates: casein, peptone, yeast extract, gelatin,
soybean meal, fish meal, feather meal, raw feathers, and cheese whey. Raw feather, an important byproduct from the poultry
industry, was the selected growth substrate to test the effect of three variables (temperature, initial pH, and feather concentration)
on keratinase production by response surface methodology. A 23 central composite design was performed with the central point chosen as: temperature 30 °C, initial pH 8.0, and feather concentration
20 g l−1. Statistical analysis of results showed that, in the range studied, temperature had a strong effect on keratinase production.
The interaction between temperature and feather concentration and between temperature and initial pH had a significant effect
on enzyme production. Response surface data showed maximum keratinase production at 23 °C, initial pH 9.0, and 30 g l−1 of raw feathers. Under these conditions, the model predicted a keratinase activity of 1,559 U ml−1. 相似文献
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目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据。方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析。结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部。KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性。KerQH2催化结构域中含有大量保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,与底物结合有关的序列富含Gly和Ala。KerQH2主要切割疏水性氨基酸Val(V)/ILe(I)和极性氨基酸Cys(C)/Gln(Q)之间形成的肽键。结论:角蛋白酶KerQH2的特殊结构有助于其降解结构复杂角蛋白分子,这可能是海洋菌对海洋寡营养环境的一种适应性。 相似文献