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相似文献
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1.
内源蛋白酶在肉嫩化中的作用(综述)   总被引:10,自引:0,他引:10  
黄明  罗欣 《肉类研究》1999,(2):9-11,14
本文阐述了与肉成熟有关的两类蛋白酶,即钙激活蛋白酶和溶酶体组织蛋白酶,并分别就两类酶的分类、影响酶活性的因素、在肉嫩化中的作用、分离提纯及活性测定方法等作了介绍。  相似文献   

2.
目前普遍认为参与宰后肌肉嫩化的相关蛋白酶主要有溶酶体组织蛋白酶、蛋白酶体、钙激活蛋白酶、钙激活酶抑制蛋白和半胱天冬酶5种,然而对于成熟过程中肉的嫩化程度及机理颇具有争议。大量的研究表明,上述5种嫩化酶在参与肉嫩化过程中其自身生理生化特性在宰后也发生变化。本文综述5种参与宰后肉嫩化酶的分子质量、存在部位、作用底物、作用位点、激活条件、最适pH值以及对其活性具有一定影响的抑制剂,并就其影响宰后肉嫩度的作用机理及其自身状态的变化进行分析与阐述,旨在为后续研究嫩化酶在宰后改善肉嫩度方面的应用条件提供参考。  相似文献   

3.
钙蛋白酶和肉的成熟嫩化   总被引:10,自引:1,他引:9  
对钙蛋白酶(Calpain)及其与肉的成熟嫩化的关系作一概述,认为在肉的成熟嫩化过程中。钙蛋白酶和溶解体组织蛋白酶起着巨大的作用,而钙蛋白酶的作用更为显著。  相似文献   

4.
应用于肉品嫩化的组织蛋白酶的研究进展   总被引:2,自引:0,他引:2  
大量研究表明,成熟嫩化过程是肌肉内源蛋白水解酶的作用所致.组织蛋白酶是其中一个重要的内源蛋白,可以水解肌原纤维.本文简要介绍了溶酶体中的组织蛋白酶,以及其稳定性和在骨骼肌中的表达特性.并且就组织蛋白酶的分类、影响其活性的因素、在肉嫩化中的作用、分离提纯、活性测定方法及应用前景等作了介绍.  相似文献   

5.
肉类成熟嫩化过程中的蛋白酶系及其作用   总被引:1,自引:0,他引:1  
阐述了几种与肉类成熟嫩化有关的主要蛋白酶系即钙蛋白酶系、组织蛋白酶系、蛋白酶体、丝氨酸肽酶系、细胞凋亡酶系,及其参与成熟嫩化的实验证据,并提出在该研究领域中引入多种酶系复合研究模型的建议。  相似文献   

6.
钙蛋白酶系统及其对肉嫩度的影响   总被引:5,自引:0,他引:5  
钙蛋白酶系统作为影响肉嫩度的重要因素引起了科研人员的广泛关注。钙蛋白酶系统是高度可调的复杂系统,包括钙激活酶、钙激活酶抑制蛋白和钙激活酶激活蛋白,三者相互作用,共同调控宰后肉的嫩化。本文综述了钙蛋白酶系统的结构及功能,并在此基础上阐述了其影响肉嫩度的作用机理。  相似文献   

7.
重组弹性蛋白酶在猪肉嫩化中的应用   总被引:1,自引:0,他引:1  
以木瓜蛋白酶作为对照,研究本实验室构建的重组毕赤酵母表达产物即弹性蛋白酶在肉类嫩化方面的应用,测定酶的活力,并对酶的最佳作用条件进行研究,进一步对其在肉类嫩化应用中加酶量、加入方式,肉的处理温度和时间进行优化。实验利用质构仪和嫩度计测定肉的剪切力的变化,按照剪切力与嫩化程度成反相关的规律并结合显微镜观察结果综合判断肉的嫩化程度。结果显示:利用注射法把酶液均匀注射入经过75~80℃水浴加热20~30min处理的肉样中,加入酶量约20~37mg/mL,处理时间为2.5~6h时,该重组弹性蛋白酶对肉的嫩化效果较好。  相似文献   

8.
细胞凋亡对肌肉宰后嫩化的贡献   总被引:1,自引:0,他引:1  
嫩度是肉品最重要的品质指标,而成熟是改善肉的嫩度的重要途径。肉成熟嫩化的原因普遍认为是肌细胞的细胞骨架降解造成的。目前,细胞骨架降解的机理研究方面报道较多的是钙激活酶系统、组织蛋白酶系统和蛋白酶体,而有关细胞凋亡酶在肉成熟中的作用国内外还鲜见报道。本文综述了宰后肌细胞内生理条件的变化,以及细胞可能选择的死亡方式,即凋亡;概述了能作为caspase酶家族底物的几类主要的肌细胞骨架蛋白;对常用的几类诱导细胞凋亡的细胞毒素进行了介绍;最后,对细胞毒素注射应用于宰后牛肉品质形成机理研究的潜在意义进行了探讨。  相似文献   

9.
宰后肉的嫩化机制及其影响因素   总被引:2,自引:0,他引:2  
宰后肉类的后期成熟和嫩化处理,是改善肉品质(嫩度)的关键环节。本实验阐述了影响宰后肉嫩度的因素(pH值、胶原蛋白和钙激活酶)和相关嫩化机理(有机酸、电刺激、盐类、外源酶和内源酶、超声波、高压和吊挂拉伸的嫩化机理)。  相似文献   

10.
黄明  周光宏  徐幸莲  王俊 《食品科技》2003,(Z1):142-146
基于有关牛肉嫩化机制的钙激活酶、Ca++、溶酶体组织蛋白酶理论,本试验模拟尸僵后牛肉的内在环境和成熟温度,将纯化后的钙激活酶Ⅰ(μ-Calpain)、内源性钙激活酶Ⅰ专一抑制剂(Calpastatin)、肌原纤维和钙激活酶Ⅰ外源性抑制剂抑亮酶肽(Leupetin)用于6个不同的处理组合,反应不同时间后,分别做变性聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和蛋白质印迹分析(Western-blotting).结果表明,Ca++(100μM)对肌原纤维没有降解作用,而在含Ca++(100μM)的反应体系中,μ-Calpain对肌间线蛋白(Desmin)和肌钙蛋白T(Troponin-T)有明显的降解作用,且降解产物和宰后牛肉自然成熟条件下的降解产物类似;Calpastatin不能完全抑制μ-Calpain的活性;离体反应和自然成熟的牛肉中的肌动蛋白都没有发生变化.以上结论表明Ca++很可能是通过激活μ-Calpain而间接发挥对肌原纤维的降解作用,而溶酶体组织蛋白酶在牛肉成熟的早期对嫩度的提高贡献不大.  相似文献   

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