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相似文献
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1.
从云芝菌丝体中分离纯化超氧化物歧化酶(SOD),并对其性质进行了研究。结果表明,SOD粗酶液经膜过滤、硫酸铵分级盐析、SephadexG-75凝胶柱层析分离后,SOD纯化了12.6倍,总回收率为50.6%,获得SOD酶比活为4.61U/mg蛋白。提纯SOD在257nm处有特征吸收峰,其活性受氯仿-乙醇影响不明显,但受到H2O2明显抑制,酶活在50℃以下较稳定,超过50℃以上,活性随温度升高而降低。说明云芝菌丝体SOD以Cu,Zn离子为辅基,并具有较好的热稳定性。  相似文献   

2.
节杆菌β-呋喃果糖苷酶的纯化及性质研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
童群义  朱桂兰 《食品科学》2004,25(12):121-124
采用硫酸铵盐析、透析脱盐、Sepharose 6B凝胶色谱等分离纯化技术,从节杆菌培养液分离纯化了β-呋喃果糖苷酶,纯化倍数为18.29,回收率为44.81%,经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳后有一条明显的蛋白质谱带。相对分子量为55800~,该酶的最适pH为6.5,最适温度为30℃2,pH6.0~8.0之间和45℃以下稳定,Ag 和Cu^2 对该酶有较强烈的抑制作用,EDTA和镁离子对酶活的影响较小。  相似文献   

3.
一株嗜酸乳杆菌突变株亚油酸异构酶的纯化及性质   总被引:15,自引:1,他引:14  
亚油酸异构酶可以把亚油酸转化为共轭亚油酸。用硫酸铵沉淀、透析、凝胶过滤等步骤 ,从 1株嗜酸乳杆菌突变株中分离纯化了该酶。纯化倍数为 5 2 .0倍、比活力达 5 1 3 .0U/mg、活力回收 7.0 %。用SDS PAGE测得该酶亚基的分子量为 40 .7ku ;该酶的最适反应pH值为 4.0左右 ,最适反应温度为 3 0~ 40℃ ,在 pH 2 .0~ 7.0和 60℃以下较稳定。Fe2 + 、Mg2 + 、Zn2 + 、Na+ 能提高酶活性 ,Hg2 + 、Cu2 + 、Mn2 + 、Fe3+ 能抑制酶活性。以亚油酸为底物时该酶的动力学常数为 2 1 .6mmol/L。  相似文献   

4.
节杆菌β-呋喃果糖苷酶的纯化及性质研究   总被引:3,自引:1,他引:2  
采用硫酸铵盐析、透析脱盐、Sepharose 6B凝胶色谱等分离纯化技术,从节杆菌培养液分离纯化了β-呋喃果糖苷酶,纯化倍数为18.29,回收率为44.81%,经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳后有一条明显的蛋白质谱带。相对分子量为55800左右,该酶的最适pH为6.5,最适温度为30℃,在pH6.0-8.0之间和45℃以下稳定,Ag^ 和Cu^2 对该酶有较强烈的抑制作用,EDTA和镁离子对酶活的影响较小。  相似文献   

5.
为降低SOD生产成本,提高其稳定性及其重复利用率,选用绿豆芽为材料,对SOD进行分离纯化,固定化及性质研究。结果表明,用0.05 mol/L pH7.8磷酸缓冲液(含0.1 mol/L MEDTA)提取SOD,40%饱和度的硫酸铵去除杂蛋白、80%饱和度的硫酸铵沉淀SOD,DEAE-纤维素-柱层析纯化,SOD的纯度可达4.662×10-5 kat/mg蛋白,总酶活回收率达43.7%,纯化倍数达26.4;包埋剂聚丙烯酰胺凝胶的浓度为22.5%时,固定化酶的结合效率为87.0%,固定化酶的活力回收率为80.9%;H2O2和KCN对SOD的活力抑制表明,绿豆芽SOD为Cu、Zn-SOD。PAGE电泳图谱显示绿豆芽Cu、Zn-SOD由2个亚基组成。本研究结果将为绿豆芽SOD的开发利用提供理论参考。  相似文献   

6.
刺参酸性磷酸酯酶的分离纯化及部分性质研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
以刺参内脏为原料提取一种酸性磷酸酶(ACPase.EC.3.1.3.2),进一步用硫酸铵沉淀分离,Sephadex G.200柱纯化,经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一酶带.该酶紫外最大吸收峰波长为220nm和280nm,荧光发射波长在300nm处,激发峰为306.3nm和606.3nm,等电点为4.2,该酶水解对硝基苯磷酸二钠(pNPP)最适pH值为4.4,最适温度为45℃,酶促反应初速度为0.2591μmol/min,米氏常数Km值为0.816×10-4mol/L.重金属Hg2 、Ag 、Cd2 和pb2 对该酶有明显的抑制作用,其中Hg2 对该酶的抑制作用最强,抑制程度依次为:Hg2 >Ag2 >Pb2 >Cd2 .  相似文献   

7.
亚硝酸还原酶的分离纯化及其性质研究   总被引:2,自引:0,他引:2  
经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Cellulose柱层析、SephadexG-75凝胶过滤层析,由巨大芽孢杆菌(B.megaterium MPF-906)分离纯化得到亚硝酸还原酶(nitrite reductase,NiR),分子量为35ku.NiR反应的最适温度和pH值分别为40℃和6.5.热稳定性较好,80℃保温4h后仍有50%的酶活力.在pH5.5~9.0均较稳定,残余酶活都在60%以上.Cu2+、Ba2+能提高酶活力;Mn2+、Pb2+对酶活力有明显抑制作用;Na+、Fe3+、M2+、Al3+对其有轻微抑制作用;Ca2+、Zn2+对酶活力影响不大.亚硝酸钠为底物,该酶的Km=8.6mmol/L,Vmax=4.1U/mg,该酶的适电子供体为抗坏血酸20mol/L、0.1mol/L的连二亚硫酸钠和0.075mol/L的草酸钠.  相似文献   

8.
对嗜酸乳杆菌La-XH1产生的胆盐水解酶进行分离纯化,并对其部分酶学性质进行研究。结果表明:嗜酸乳杆菌La-XH1胆盐水解酶的粗酶液经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱层析后的酶比活力分别为47.82 U/mg和115.85 U/mg,纯化倍数分别为4.46 倍和10.82 倍,酶的回收率分别为59.89%和25.11%;通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)电泳分析,该酶的分子质量约为43 kD,最适温度为40 ℃,最适pH值为6.0,Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+对该酶有激活作用,其中Fe3+的激活作用最强,Na+、K+对该酶几乎无作用,而Cu2+、Ba2+对该酶有很强的抑制作用。  相似文献   

9.
对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究。经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值为5.0,最适温度42 ℃;大多数金属离子对酶的活性无显著影响,Fe2+、Mn2+、Ag+和Cu2+能够对其产生抑制作用,而Hg2+完全抑制酶活性;该酶可降解蜜二糖、棉子糖和水苏糖,但不能降解末端含α-半乳糖苷键的多糖。  相似文献   

10.
花生种子铜锌超氧物歧化酶经氯仿-乙醇处理、硫酸铵盐析、凝胶过滤和离子交换柱层析等步骤被分离纯化到均一程度。该酶相对分子量为31500Da,由两个相同亚基组成,亚基分子量为16010Da,它在紫外区最大吸收波长为253nm,等电点为4.2,每摩尔酶含2个原子Cu和2个原子Zn,2mmol/L H2O2和0.2mmol/L KCN能完全抑制其活性,该酶由303个氨基酸残基组成,含有较高的丝氨酸和缬氨酸,不含色氨酸和半胱氨酸。纯化后的SOD比活性为5029U/mg,活力回收率为34%。  相似文献   

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