玉米蛋白酶水解物抗氧化活性的研究

采用碱性蛋白酶(Alcalase)对玉米蛋白进行水解,水解时间为0.5～6h,通过测定不同水解时间的水解物对卵磷脂氧化体系的抑制能力及其水解物的还原能力,研究玉米蛋白水解物的抗氧化活性。研究表明,采用底物浓度10%,加酶量与底物蛋白比为1∶100,水解时间为5h的水解物具有最强的抗氧化能力。采用凝胶层析法对5h水解物进行分离纯化,得出抗氧化最强部分的分子量范围为147～1745。      

大豆蛋白酶水解物抗氧化活性的研究

采用碱性蛋白酶水解大豆蛋白,研究大豆蛋白酶水解物的抗氧化活性。通过测定水解物的亚铁还原能力,对卵磷脂脂质氧化体系的氧化抑制作用,DPPH(二苯代苦味肼基)自由基清除能力,研究大豆多肽抗氧化活性的大小。结果表明,大豆多肽的抗氧化能力与底物浓度、加酶量、水解时间、pH值、温度等有关,水解的最佳工艺条件是底物质量浓度50 mg/mL,pH 8.0,加酶量(E/S)2%,温度60℃,水解时间为5 h。研究表明,碱性蛋白酶制备的大豆蛋白水解物,在卵磷脂脂肪氧化体系中可以降低硫代巴比妥酸值(TBARS),且具有较好的清除DP-PH自由基的能力。     

鱿鱼头蛋白酶水解物的抗氧化活性

采用Flavourzyme 500 MG蛋白酶对鱿鱼头蛋白进行酶解,制备不同水解度的水解物并测定水解物的抗氧化活性,分析鱿鱼头蛋白水解物的水解度与其抗氧化活性的相关性。结果表明:在水解度为0³9.80%范围内,随着水解度的逐渐升高,鱿鱼头蛋白酶水解物多肽含量和游离氨基酸总量逐渐增加,超氧阴离子自由基清除能力、DPPH自由基清除能力、羟自由基清除能力、还原能力、抗氧化能力和亚铁离子螯合能力逐渐升高;在水解度为39.80%时,酶水解物多肽含量和游离氨基酸总量分别为12.97 mg/mL和4.49 mg/mL,上述抗氧化活性指标均为最高,分别为40.04%、32.72%、45.4%、1.449、0.697 mg/mL和43.34%。表明鱿鱼头蛋白酶水解物具良好抗氧化作用,有着重要的应用价值。     

大米蛋白的木瓜酶酶解及其水解物的抗氧化活性

以大米蛋白为原料,研究其酶解工艺及其水解物的抗氧化活性.选取底物浓度、加酶量、酶解pH、酶解温度为考察因素,进行了酶解工艺的单因素及正交试验.试验结果表明,底物浓度([S])10%,加酶量([E] /[S])5%,酶解pH 6.0,酶解温度60℃,酶解时间90 min为最佳酶解参数,在此条件下大米蛋白水解物的固形物含量为25.6mg/mL,对DPPH自由基清除率为54.5%.抗氧化试验显示,大米蛋白水解物具有一定的清除DPPH自由基和羟自由基能力,其IC50分别为1.738和0.238mg/mL.大米蛋白水解物同样也具有较强的还原能力.由此得出,大米蛋白水解物是一种天然的抗氧化肽.     

玉米蛋白酶水解物抗氧化活性的研究

采用碱性蛋白酶(Alcalase)对玉米蛋白进行水解,水解时间为0.5～6h,通过测定不同水解时间的水解物对卵磷脂氧化体系的抑制能力及其水解物的还原能力,研究玉米蛋白水解物的抗氧化活性.研究表明,采用底物浓度10%,加酶量与底物蛋白比为1:100,水解时间为5h的水解物具有最强的抗氧化能力.采用凝胶层析法对5h水解物进行分离纯化,得出抗氧化最强部分的分子量范围为147～1745.     

不同酶水解菜籽蛋白的水解物的抗氧化活性研究

使用alcalase、protamex、flavourzyme、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶和胰蛋白酶共6种蛋白酶水解菜籽蛋白,研究水解物清除DPPH自由基能力、还原能力和抑制亚油酸过氧化活性。结果表明,6种蛋白酶水解菜籽蛋白的水解物都具有抗氧化活性,但水解物的抗氧化活性与水解所用酶的种类和水解时间有关,胰蛋白酶和flavourzyme水解物显示了较强的清除DPPH自由基和还原能力,6种蛋白酶水解物抑制亚油酸过氧化活性高于VE,但略低于BHT。alcalase水解菜籽蛋白时,水解10~45 m in的水解物清除DPPH自由基和还原能力较强,延长水解时间并不能提高其抗氧化活性。     

超声波预处理对大豆蛋白酶水解物抗氧化活性的影响

试验采用超声波法对大豆蛋白溶液进行预处理,再用碱性蛋白酶进行水解,通过大豆蛋白酶水解物的亚铁还原能力来确定超声波预处理的最佳工艺条件。结果表明,经超声波预处理大豆蛋白溶液最佳工艺条件为超声波功率:500 W,超声波处理时间:30 min,超声波处理温度:70℃。经超声波预处理的酶水解物抗氧化能力强于未经超声波处理的5 h酶水解物且差异显著(P0.05)。超声波预处理的酶水解物亚铁还原能力虽不及BHA(P0.05),但明显强于抗坏血酸(P0.05)。超声波预处理的酶水解物对TBARS抑制效果和DPPH清除能力均强于未经超声波处理的5 h酶水解物(P0.05)。     

脱脂豆粕酶水解物抗氧化活性的研究

采用碱性蛋白酶(Alcalase 2.4L)对脱脂豆粕进行水解,以二苯代苦味酰基自由基清除率和亚油酸过氧化抑制率为指标,通过对酶解温度、时间、pH、加酶量以及底物浓度等影响因素的系统研究,建立了脱脂豆粕的优化酶解工艺。结果表明,酶解温度为55℃、时间为3h、pH为8.0、加酶量19200U/g底物、底物浓度8%,酶水解物的自由基清除率和过氧化抑制率分别为41.13%、34.16%,水解度为35.0%。      

脱脂豆粕酶水解物抗氧化活性的研究

采用碱性蛋白酶(Alcalase 2.4L)对脱脂豆粕进行水解,以二苯代苦味酰基自由基清除率和亚油酸过氧化抑制率为指标,通过对酶解温度、时间、pH、加酶量以及底物浓度等影响因素的系统研究,建立了脱脂豆粕的优化酶解工艺.结果表明,酶解温度为55℃、时间为3h、pH为8.0、加酶量19200U/g底物、底物浓度8%,酶水解物的自由基清除率和过氧化抑制率分别为41.13%、34.16%.水解度为35.O%.     

玉米胚芽蛋白水解物的抗氧化活性研究

以玉米胚芽蛋白水解物为底物,通过对其羟基自由基清除能力、超氧阴离子自由基清除能力、二苯基苦味酸基苯肼(DPPH)自由基清除能力、Cu2+螯合能力、在亚油酸体系中的抗氧化性、油脂过氧化值(POV)等指标的测定,研究玉米胚芽蛋白水解物的抗氧化活性.结果表明,玉米胚芽蛋白水解物对羟基自由基、超氧阴离子自由基、DPPH自由基具有一定的清除能力,且浓度为6mg/mL时,清除效果最好;对Cu2+具有螯合能力,并且螯合能力随着玉米胚芽蛋白水解物浓度的增加而呈上升趋势;对亚油酸氧化具有抑制作用,作用效果与剂量成正相关,同时对油脂的POV值具有抑制作用,浓度为0.1％时抑制作用最强.     

芝麻蛋白酶解物的抗氧化活性研究

对芝麻蛋白酶解物进行非油体系及油体系的体外抗氧化活性研究.结果表明,随酶解物添加量的增多,其总还原能力、对羟基自由基和超氧阴离子自由基的清除能力也随之变强;酶解物可以有效地抑制猪油、亚油酸和Fe2+诱发卵黄脂蛋白过氧化体系的氧化;在卵磷脂蛋白体系中,酶解物的抗氧化效果与维生素C的效果相近.     

核桃蛋白酶解产物抗氧化性的研究

研究了核桃蛋白水解产物的抗氧化性。结果表明:采用Alcalase2.4L与Neutrase0.8L水解核桃蛋白,其水解产物具有抗氧化性,且水解度对酶解产物的抗氧化性有影响;采用Alcalase2.4L与Neutrase0.8L复合酶对核桃蛋白进行连续水解,可一定程度提高产物的抗氧化性;不同酶解产物的抗氧化能力大小次序为:复合酶水解产物>Alcalase2.4L水解产物>Neutrase0.8L水解产物;随着酶解产物浓度的增大,其抗氧化性增强;且复合酶水解产物IC50=14.1mg/mL,Alcalase2.4L水解产物IC50=15.8mg/mL,Neutrase0.8L水解产物IC50=19.8mg/mL。     

牡蛎肉酶解液的抗氧化工艺研究

采用胰蛋白酶酶解牡蛎肉蛋白,以酶解液清除DPPH自由基的效果为分析指标,采用单因素和正交试验,分析酶解的固液比、加酶量、时间、温度对酶解效果的影响,研究酶解的最佳工艺参数。结果显示,牡蛎肉酶解的最优水平组合为固液比1:3、加酶量0.25%、酶解时间2h、酶解温度45℃,牡蛎肉酶解液抗氧化性最强。     

由碱性蛋白酶制备的乳清蛋白水解物抗氧化活性的研究

通过碱性蛋白酶水解乳清蛋白以研究乳清蛋白水解物的抗氧化活性。通过测定水解物对卵磷脂脂质氧化体系的氧化抑制作用、亚铁还原能力、DPPH自由基清除能力,研究乳清多肽抗氧化活性的大小。结果表明,乳清多肽的抗氧化能力与底物浓度、加酶量、水解时间、pH值、温度等有关,水解的最佳工艺条件是底物质量浓度50g／L,pH值8．5,加酶量（E／S）2％,温度65℃,水解时间为5h。研究表明,碱性蛋白酶制备的乳清蛋白水解物在卵磷脂脂肪氧化体系中可以降低硫代巴比妥酸值（TBARs）,且具有较好的还原能力和清除自由基的能力,因而具有较好的抗氧化活性。     

Antioxidative activity of whey protein hydrolysates in a liposomal system

Whey protein isolate (WPI) with or without preheating (90 degrees C for 5 min) was hydrolyzed for 0.5 to 6 h using four pure enzymes (pepsin, papain, trypsin, and chymotrypsin) and three commercial crude proteases. After determining the degree of hydrolysis, the hydrolysates were incubated (37 degrees C, 1 h) with a liposome oxidizing system (50 mM FeCl3/0.1 mM ascorbate, pH 7.0). Lipid oxidation was measured by determining the concentrations of TBA-reactive substances (TBARS). The degree of hydrolysis of WPI ranged from 4 to 37% depending on the enzymes used and whether the substrate was heated or not. WPI hydrolysates prepared by pure enzyme treatments did not prevent TBARS formation in the oxidative model system, but WPI hydrolyzed by the commercial crude enzymes, especially protease F, exhibited antioxidant activity. The antioxidative potential of hydrolyzed WPI was not affected by the degree of hydrolysis, and it was improved by preheat treatment in only some samples.     

大豆蛋白酶法水解产物抗氧化活性的研究

人豆蛋白水解产物具有很强的抗氧化性质,山于人豆种植面积广、价格低廉,满足了人们崇尚天然、安全食品的需求,凶此_JF发抗氧化人豆肽具有较好的经济价值和社会意义。该文以人豆分离蛋白为原料,进行了人人豆蛋白酶觯工艺参数的优化研究,在此基础上,研究了人豆肽的分了最分布变化和人豆肽的抗氧化特性。探索人豆制备抗氧化肽的途径。     

ACE-inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates

Fish processing wastes can be used for preparing bioactive peptides with various functionalities. Our objective was to evaluate the in vitro angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates and its corresponding fractionates. Tilapia protein was alkali-solubilised at pH 11.0 and recovered at pH 5.5 to obtain a stable substrate. This substrate was hydrolysed using two enzymes, Cryotin-F or Flavourzyme, to 7.5% and 25% degree of hydrolysis (DH). The hydrolysates were ultra-filtered into three fractions: >30 kDa fraction, 10–30 kDa fraction, and <10 kDa fractions. Both hydrolysates and fractionates were tested for ACE inhibition. Results showed that both Cryotin and Flavourzyme hydrolysates with 25% DH gave maximum ACE inhibitory activity. Low MW peptides showed higher ACE inhibition than high MW peptides. The inhibitory activity of fractionates was lower than that of the corresponding hydrolysates, possibly due to separation and removal of synergistic peptides by ultrafiltration. Amongst fractionates, all the 7.5% DH Cryotin fractions and 25% DH Flavourzyme fractions exhibited optimum % ACE inhibition. The results of this research could be used for optimising enzyme parameters to obtain peptides from tilapia with optimum in vitro ACE inhibitory activity.     

Bitter taste of enzymic hydrolysates of casein

-Casein A² was isolated from milk of a homozygous cow and hydrolysed with trypsin. The hydrolysate was separated by RP-HPLC into 18 peptides, all but one of which could be attributed to the sequence of -casein on the basis of the amino acid composition. Some peptides overlapped. In total, they represented about 97% of the protein sequence. Only three peptides had a bitter taste, namely I⁴⁹-N⁶⁸ (recognition threshold 1.0 mg/ml, 0.45 mmol/l), I⁴⁹-K⁹⁷ (1.5 mg/ml, 0.28 mmol/l) and G²⁰³-V²⁰⁹ (0.175 mg/ml, 0.23 mmol/l). The contribution of the three peptides to the overall bitterness of the -casein hydrolysate (2.67 mg/ml) was about 11, 21, and 60%, respectively. Peptide I⁴⁹-K⁹⁷ was present in the hydrolysate together with its fragments I⁴⁹-N⁶⁸ and S⁶⁹-K⁹⁷. Remarkably, the smaller and more hydrophobic fragment I⁴⁹-N68 was less bitter than I⁴⁹-K⁹⁷ on a molar basis, whereas the larger and more hydrophilic fragment S⁶⁹-K⁹⁷ had a neutral taste. These results show that in the case of larger peptides neither hydrophobicity nor size are responsible alone for bitter potency, but that conformational parameters must be of great importance. Furthermore, it can be concluded that only a part of the structure is responsible for the contact with the receptor. The bitterness of G²⁰³-V²⁰⁹ is discussed in connection with related synthetic peptides in the literature.

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Bittergeschmack enzymatischer Caseinhydrolysate I. Isolierung, Strukturaufklärung und sensorische Bewertung der Peptide aus der tryptischen Hydrolyse von -Casein

Zusammenfassung -Casein A² wurde aus der Milch einer homozygoten Kuh isoliert und mit Trypsin hydrolysiert. Das Hydrolysat wurde durch RP-HPLC in 18 Peptide getrennt, von denen einige überlappten und die an Hand ihrer Aminosäurezusammensetzung bis auf ein Peptid der Sequenz von -Casein zugeordnet werden konnten. Insgesamt repräsentierten die Peptide ca. 97% der Proteinsequenz. Nur drei Peptide schmeckten bitter, nämlich I⁴⁹-N⁶⁸ (Erkennungsschwellenwerte 1,0 mg/ml; 0,45mmol/l), I⁴⁹-K⁹⁷ (1,5 mg/ml; 0,28 mmol/l) und G²⁰³-V²⁰⁹ (0,175 mg/ml; 0,23 mmol/l). Zur Gesamtbitterkeit des Hydrolysats (2,67 mg/ml) trugen die drei Peptide mit ca. 11, 21 und 60% bei. Peptid I⁴⁹-K⁹⁷ war im Hydrolysat neben den beiden Fragmenten I⁴⁹-N⁶⁸ und S⁶⁹-K⁹⁷ vertreten. Bemerkenswerterweise war das kleinere und hydrophobere Fragment I⁴⁹-N⁶⁸ auf molarer Basis weniger bitter als I⁴⁹-K⁹⁷, während das größere und hydrophilere Fragment S⁶⁹-K⁹⁷ neutral schmeckte. Die Ergebnisse zeigen, daß bei größeren Peptiden weder Größe noch Hydrophobität allein für die Bitterpotenz maßgeblich sind, sondern daß konformative Parameter eine große Rolle spielen müssen. Weiterhin folgt, daß nur ein Teil der Struktur für den Kontakt mit dem Rezeptor verantwortlich ist. Die Bitterkeit von G²⁰³-V²⁰⁹ wird im Zusammenhang mit verwandten synthetischen Peptiden der Literatur diskutiert.