大豆贮藏蛋白11S和7S组分及其亚基相对含量的研究

选取晋大62与高蛋白品种诱处4号杂交亲本及后代的40个品系种子样品为材料,利用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术(SDS-PAGE),得到贮藏蛋白的各个条带组分图,通过分析大豆贮藏蛋白11S和7S组分及其亚基的相对含量,来探索大豆贮藏蛋白11S和7S组分的关系及在育种上的利用。SDS-PAGE电泳图谱显示:亲本及杂交后代群体贮藏蛋白亚基的组成基本相同,没有出现亚基缺失现象,但是不同品系间各亚基存在显著变异。研究结果为今后提高大豆蛋白品质,选育优质大豆新品种提供了理论基础和实践依据。     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆7S球蛋白和11S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆籽粒贮藏蛋白11S和7S组分提取分离方法的优化

为确定提取分离大豆贮藏蛋白11S和7S两种主要成分的最适方法,采用凯氏定氮和SDS-PAGE分析,从浸提液种类、提取液pH、浸提次数和温度、料液比、Tris-HCl浓度和还原剂种类等影响提取分离效果的因素着手,对Nagano法进一步优化。结果表明,浸提液采用pH 8.5、含0.01 mol/L亚硫酸氢钠的0.03~0.06 mol/L Tris-HCl缓冲液系统,提取温度45℃,料液比1∶15,重复浸提两次;分离过程中,在pH 6.4沉淀离心分离出11S组分、调pH 5.5沉淀离心分离出中间产物后,再调pH至4.8沉淀离心分离出7S组分。优化后的方法与Nagano法相比,可显著提高11S和7S组分的得率、蛋白含量和纯度。     

大豆分离蛋白中7S和11S大豆球蛋白的选择性酶解研究

使用胃蛋白酶在温度37℃,pH1.5～4.0范围内,以及木瓜蛋白酶在pH7.0,温度37～80℃范围内对大豆分离蛋白(SPI)进行水解,采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对水解情况进行分析。结果表明,在37℃和pH1.5～2.5条件下,大豆分离蛋白中的11S大豆球蛋白被胃蛋白酶选择性地水解;在70℃,pH7.0条件下,7S大豆球蛋白被木瓜蛋白酶选择性地水解。      

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆 7S球蛋白和 1 1S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

不同工艺条件对大豆分离蛋白7S和11S组分影响的探讨

利用碱提酸沉的工艺，通过改变温度和离子强度得到不同参数条件下的大豆分离蛋白。经过凝胶电泳分析得到蛋白质的各个条带组分图，用图像捕捉成像技术以及相关软件，分析出分离蛋白各个组分的详细情况（包括组分数、分子量和各个组分所占的百分含量）。由实验可知，分离蛋白的7S和11S组分随温度和离子强度的改变而发生变化，分析其变化规律，从而确定合适的工艺参数。     

EGCG与大豆7S/11S蛋白互作对乳液稳定性的影响

以β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)为乳化剂,添加表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)制备O/W型乳液。通过测定复合物三维荧光光谱、热稳定性、粒径分布、ζ-电位及乳液液滴尺寸、色差、液滴形态和界面蛋白吸附等特性,探究EGCG与7S/11S蛋白的相互作用对乳液稳定性的影响。结果表明:EGCG使7S/11S蛋白荧光强度下降,蛋白三级结构展开,热稳定性降低。EGCG引起7S/11S蛋白的交联,使其蛋白颗粒粒径增大,在一定程度上提高ζ-电位。11S蛋白对上述变化更为敏感,提示11S蛋白与EGCG的互作程度强于7S蛋白。添加EGCG提高了两者蛋白乳液的a*、b*值,并显著减小液滴尺寸。当EGCG质量分数为0.02%时,7S/11S蛋白乳液的d4,3最小,而11S蛋白乳液液滴仍以大聚集体形式存在。EGCG明显改善了7S蛋白乳液的储藏分层情况,而对11S蛋白乳液无明显影响。此外,EGCG对7S/11S蛋白乳液界面蛋白整体亚基分布行为没有影响。     

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

大豆7S与11S球蛋白分离方法的研究

文章就提取分离低温脱脂大豆粕中大豆7S和11S球蛋白的方法进行了研究.利用SDS-PAGE凝胶电泳来评定不同pH值对分离大豆7S球蛋白和大豆11S球蛋白的纯度的影响.实验结果表明,浸提大豆蛋白的最佳工艺参数为磷酸盐缓冲液浓度为0.02 mol/L、料液比1∶16、浸泡温度45 ℃、pH值为8.5,可得到最高浸提率为89.55%.分离大豆11S球蛋白的最适pH值为6.2,纯度达75.76%;分离大豆7S球蛋白的最适pH值为4.7,纯度达72.99%.     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

大豆球蛋白11S/7S比值对大豆蛋白功能性的影响

大豆蛋白的功能特性与11S／7S比值密切相关。本研究中将llS和7S蛋白以不同比例混合(1lS／7S=0．5、1、1．5、2、2．5、3、3．5、4)，得到具有不同llS／7S比值的大豆蛋白，用SDS-PAGE凝胶电泳测定这些大豆蛋白的实际11S／7S比值分别为0．25、0．64、0．90、1．31、1．57、1．80、1．98、2．18、2．28、3．86。然后分析实际llS／7S比值对大豆蛋白乳化性、凝胶透明性和发泡性的影响，结果表明：大豆蛋白的乳化性、凝胶透明性和起泡性都随llS／7S比值的增加而降低。     

不同11S/7S比值原料豆乳的乳液特性研究

为探明大豆蛋白11S/7S比值对豆乳乳液特性的影响,选取7个不同11S/7S比值(0.55~5.09)的大豆品种制备豆乳,并检测豆乳中蛋白溶解度、粒径、Zeta电位、豆乳粘度、游离巯基、表面疏水性和沉淀率等与豆乳乳液特性紧密相关的指标。结果表明:大豆中11S/7S比值较小时,豆乳中蛋白溶解度高,粒径小,豆乳粘度小,蛋白Zeta电位绝对值高,游离巯基含量多,表面疏水性高,豆乳沉淀率低,豆乳稳定性高。反之,大豆中11S/7S比值较大时,蛋白溶解度低,粒径偏大,豆乳粘度大,蛋白Zeta电位绝对值低,游离巯基含量少,表面疏水性低,造成豆乳沉淀率高,豆乳稳定性低。但当原料中11S/7S比值处于3.0~3.49时,各豆乳上述指标之间差异不显著(P>0.05)。     

大豆蛋白组分7S和11S的凝胶特性

采用动态流变仪研究了AIcalase碱性蛋白酶在酶凝大豆蛋白7S，11S组分和不同配比的7S和11S组分的混合物的过程中温度、酶的添加量对体系流变性质的影响．结果表明：7S和11S的酶凝反应均受温度和加酶量的综合影响，低温均有利于两者的凝胶：20～40℃下都能得到较高的凝胶强度；在各个温度下两者也都有一个最适的酶添加量．两者相比较：温度对11S的影响更为明显，相同条件下11S所形成的凝胶强度要比7S大．11S是使大豆蛋白胶凝的主要组分，7S是影响胶凝的重要组分。     

木瓜蛋白酶促使大豆蛋白胶凝的研究--7S/11S比例对胶凝性质的影响

适量的木瓜蛋白酶可以促使大豆分离蛋白形成凝胶.大豆分离蛋白的两种主要组分是7S和11S蛋白.本文就木瓜蛋白酶作用于大豆分离蛋白、7S和11S蛋白溶液形成凝胶过程的流变性质进行了研究.结果表明,酶的水解速度和凝胶的形成速度成正比.大豆分离蛋白中的7S和11S蛋白为形成酶促凝胶的关键组分,11S蛋白的浓度对凝胶的强度起决定作用,其他蛋白成分的存在会降低对7S和11S蛋白的有效酶活力.7S凝胶的δ值最小,弹性成分比例最大;11S凝胶的G′值最大,弹性最强.     

大豆分离蛋白及7S、11S蛋白对肝脏的保护作用

为探究大豆蛋白是否具有保肝作用,本文采用昆明种雄性小鼠作为实验对象,建立四氯化碳急性肝损伤模型,通过灌胃方式1次/d给予不同组别小鼠不同剂量、不同成分(大豆分离蛋白SPI、11S、7S)的蛋白(300mg/kg、500mg/kg、700mg/kg),并设一组大豆蛋白饲料组(SPI含量为20%),持续15天,于末次给药后注射CCl4油溶液(10ml/kg,0.15%)。通过测定血清中谷丙转氨酶(ALT)、谷草转氨酶(AST)活力,肝脏中丙二醛(MDA)、谷胱甘肽(GSH)含量、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)活力及肝脏指数评价保肝效果。结果显示：每天摄入700mg/kg的SPI对由四氯化碳致肝损伤鼠有显著的保护作用;与模型组相比,700mg/kg的7S蛋白能显著抑制由四氯化碳引起的血清中ALT、AST活力升高和小鼠肝脏中MDA含量的升高,并能显著提高其肝脏中的GSH含量、GSH-Px活力(P＜0.05)。结论：大豆蛋白可抵御CCl4致化学性肝损伤,其中的7S蛋白是主要的保肝活性成分。     

大豆11S和7S蛋白质凝胶特性的研究综述

按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为3种类型:①蛋白质组分类型,研究11S和7S蛋白质热致凝胶的形成条件和部分特性;②分离蛋白类型,研究以11S和7S蛋白质为主要成分的大豆分离蛋白(SPI)凝胶特性;③蛋白质亚基类型,研究11S和7S蛋白质亚基的结构与凝胶形成机理的关系。对3种类型的研究具有相对的先后顺序,即在蛋白质组分类型基础上进行SPI类型的研究,在组分和SPI类型基础上进行亚基类型的初步研究,今后将对蛋白质亚基类型做深入研究。     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。