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相似文献
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1.
对不同热处理条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位、粒径和红外光谱进行研究。随着热处理时间的延长,80℃和90℃条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位绝对值逐渐减小,而100℃条件下Zeta电位绝对值呈先减小后增大的趋势,3个温度条件下11S球蛋白的平均粒径逐渐增加。100℃热处理的Zeta电位绝对值变化更显著,平均粒径更大。Zeta电位和平均粒径的变化与热处理改变了蛋白质的分子结构有关。对于2%的大豆11S球蛋白溶液,80℃热处理过程中β-转角和无规卷曲结构的转化可能相互抵消,而最终表现为α-螺旋结构转变为β-折叠结构;90℃热处理前30 min发生α-螺旋和β-折叠结构向β-转角结构转变,超过30 min各二级结构不再相互转化;100℃热处理前20 min会使α-螺旋和β-折叠结构迅速转变为β-转角和无规卷曲结构,20~45 min各二级结构没有相互转化,而超过45 min后这种转变进一步加强。  相似文献   

2.
研究热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性(H_0)的影响,并对蛋白质拉曼光谱进行分析。随着热处理时间的延长,在80℃热处理下,大豆11S球蛋白的H_0增加,二级结构中α-螺旋结构转变为β-转角和无规卷曲结构。在90℃和100℃热处理下,H0先增加后稍有降低,且100℃热处理下H_0变化地更快,且变化程度更大,α-螺旋和β-折叠结构转变为β-转角和无规卷曲结构。此外,热处理会使蛋白分子中的酪氨酸和色氨酸残基趋于"暴露"态,同时改变11S球蛋白分子间二硫键的振动模式,使二硫键由g-g-g构型转变为t-g-t构型,这可能会导致蛋白质H_0的升高。  相似文献   

3.
以大豆11S球蛋白为研究对象,探究射流空化处理时间对不同质量浓度大豆11S球蛋白结构(荧光光谱、傅里叶变换红外光谱、表面疏水性以及羰基、巯基和二硫键含量)与功能特性(溶解度、乳化特性、起泡特性)的影响。结果显示:在射流空化处理下,2 g/100 mL与5 g/100 mL大豆11S球蛋白的荧光最大吸收波长(λ_(max))随处理时间的延长呈先红移后蓝移的趋势,荧光强度呈先升高后降低的趋势,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白λ_(max)均大于2 g/100 mL;2 g/100 mL大豆11S球蛋白中α-螺旋与β-折叠转变为β-转角,在处理末期,β-转角向α-螺旋转变,无规卷曲结构相对含量在处理过程中变化不明显;5 g/100 mL大豆11S球蛋白中α-螺旋、β-折叠与β-转角转变为无规卷曲结构,在处理末期,无规卷曲和β-转角向α-螺旋和β-折叠转变;两种质量浓度的大豆11S球蛋白表面疏水性、羰基与游离巯基含量均随处理时间的延长呈先升高后下降的趋势,二硫键含量呈现先下降后升高的趋势;11S球蛋白的溶解度、乳化特性与起泡特性均得到明显改善,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白与2 g/100 mL大豆11S球蛋白相比,结构和功能特性的变化更明显。结果表明:射流空化技术可改变大豆11S球蛋白的结构,进而改善其溶解、起泡和乳化特性,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白的展开与聚集程度更明显,功能特性更佳。  相似文献   

4.
不同热处理条件下大豆分离蛋白的红外光谱分析   总被引:1,自引:0,他引:1  
本文研究不同温度、时间热处理下不同浓度大豆分离蛋白的热稳定性及红外光谱,探讨蛋白质二级结构的变化规律,结果表明:样品浓度的差异对变性温度(T_D)和变性焓变(ΔH)的影响不明显,未经加热处理的大豆分离蛋白中7S和11S球蛋白变性温度分别为74.2℃和93.7℃。相比于未处理的蛋白质样品,热处理使α-螺旋结构增多,β-折叠结构减少。80℃热处理下,α-螺旋结构及β-转角结构均呈现先增加后减少的变化趋势,而β-折叠结构含量则先减少后增加。在2%蛋白浓度、90℃热处理条件下,随着处理时间的增长,α-螺旋结构及β-折叠结构呈现出先增加后降低的变化趋势,而无规卷曲结构则呈现相反的变化趋势。无论何种蛋白浓度下,11S球蛋白在90℃热处理45 min时的变性增大了无规卷曲结构含量,同时降低了β-转角结构及β-折叠结构组分含量。  相似文献   

5.
采用Lowry法、8-苯氨基萘-1-磺酸铵盐(8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid ammonium salt,ANS)荧光探针法研究pH值对大豆11S球蛋白的溶解性和表面疏水性的影响,并利用圆二色光谱和荧光光谱对不同pH值条件下11S球蛋白二级结构和三级结构进行分析,为研究大豆蛋白结构与表面疏水性之间的构效关系提供理论基础。结果表明:除等电点外,大豆11S球蛋白溶解性和表面疏水性呈负相关,并且随着pH值的升高,大豆球蛋白二级结构中发生β-折叠和无规卷曲向α-螺旋的转变,三级结构中色氨酸(Trp)残基微环境极性降低。大豆球蛋白的表面疏水性与α-螺旋结构含量呈负相关。  相似文献   

6.
摘 要 以偏高水分(13.8%)“甬优15”优质稻为原料,在15、20、25℃的条件进行270d的储藏,研究蛋白质二级结构对质构特性等的影响。结果显示:随着储藏时间的延长,蛋白质二级结构中的α-螺旋含量下降不显著、β-折叠含量下降显著、β-转角和无规卷曲的含量显著上升;脂肪酸值与蛋白质二级结构中的β-转角、无规卷曲呈极显著正相关(p<0.01),与α-螺旋、β-折叠呈显著负相关(p<0.05);硬度与β-折叠呈极显著负相关(p<0.01),与β-转角呈极显著正相关(p<0.01)。这表明储藏过程中,随着蛋白质二级结构中β-转角和无规卷曲的含量升高,稻谷储藏品质降低,米饭质构特性下降。  相似文献   

7.
研究了热处理对葵花11S球蛋白结构和理化性质的影响。将70g/L的葵花11S球蛋白分散液(pH 7.0)分别于88,98,108℃条件下热处理30min,以天然蛋白质为对照,分析热处理蛋白质的二级结构、分子柔性以及氨基酸组成、粒径分布、巯基和二硫键含量的变化。结果表明:葵花11S球蛋白经88,98℃热处理,α-螺旋、β-折叠结构转化为无规则卷曲结构,但108℃热处理α-螺旋结构增加。88℃热处理蛋白质分子柔性增强,之后随着温度升高,分子柔性减弱。热处理导致葵花蛋白的巯基含量和二硫键含量发生了显著变化,但氨基酸组成随温度变化不显著。热处理导致蛋白质聚集和解离,平均粒径的大小及分布范围改变。  相似文献   

8.
高静压处理对醇变性大豆11S球蛋白影响研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
研究了高静压处理对醇变性大豆11S球蛋白溶解性及结构性质的影响.结果表明,大豆11S球蛋白以1:15的比例添加65%乙醇处理后溶解度降低为14.24%.利用300 MPa高静压处理醇变性大豆11S球蛋白.可使其溶解度恢复至95.5%.凝胶渗透色谱显示,醇变性大豆11S球蛋白在不同高静压下形成多种相对分子质量的可溶性聚集体.荧光光谱和圆二色谱对高静压处理的醇变性大豆11S球蛋白结构的测定证实其结构逐步被打开,形成柔性三级结构;醇诱导稳定的α-螺旋结构部分被破坏,高静压处理后蛋白的二级结构以β-折叠为主.  相似文献   

9.
以新鲜大豆为原料制备了不同霉变程度的大豆,利用60Co-γ射线对大豆进行了辐照处理,采用胃蛋白酶体外消化率、氨基酸组分测定、SDS-PAGE电泳和傅里叶红外变换光谱(FT-IR)研究了霉变和辐照对大豆中蛋白质体外消化率以及蛋白质组成和结构的影响。研究表明:大豆培养30 d后,霉变导致大豆胃蛋白酶消化率降低23.74%,氨基酸总量减少2.07%,大豆蛋白质二级结构中的β-转角和无规卷曲分别增加了2.67%和4.17%,而α-螺旋和β-折叠相应减少3.62%和3.21%。在所考察的剂量范围内(10~30 k Gy),辐照对新鲜大豆的胃蛋白酶体外消化率、氨基酸组成、蛋白质亚基组成没有显著影响(P0.05),但对蛋白质二级结构中的α-螺旋与β-折叠具有显著影响(P0.05)。霉变大豆经过γ射线辐照处理后,氨基酸总量降低,蛋白质二级结构中的α-螺旋与β-折叠减少,无规则卷曲增加。  相似文献   

10.
离子强度对大豆11S球蛋白表面疏水性及结构的影响   总被引:3,自引:0,他引:3  
对不同离子强度条件下大豆11S球蛋白溶解性、表面疏水性(H_0)、Zeta电位、粒径以及分子结构进行测定,探讨离子强度对大豆11S球蛋白H_0及结构的影响。离子强度由0增加到0.9,大豆11S球蛋白的溶解性降低,H_0增加,Zeta电位绝对值降低,平均粒径增加。此外,随着离子强度的增加,α-螺旋含量降低,β-折叠含量增加,蛋白质的酪氨酸和色氨酸残基由"包埋"态转变为"暴露"态,这种结构的变化可能导致H_0的增加。不同离子强度条件下大豆11S球蛋白的二硫键构型发生了改变,这可能会影响蛋白质的H_0。  相似文献   

11.
基于红外光谱分析热处理对牛乳蛋白质二级结构的影响   总被引:4,自引:0,他引:4  
运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行表征。以原料乳为对照,研究65℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95℃/5 min(酸乳热处理)、137℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明,热处理会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低(P0.05),无规卷曲含量显著升高(P0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。  相似文献   

12.
以脱脂大豆粉为原料,利用碱溶酸沉法分离提取大豆球蛋白,采用间接竞争酶联免疫吸附法测定不同压力、加压时间及不同质量浓度下大豆球蛋白的抗原性变化,并对超高压后产物的免疫原性及结构特性进行分析。结果表明:超高压能显著影响大豆球蛋白的抗原性;免疫印迹结果显示超高压处理后大豆球蛋白的免疫原性有一定程度的降低,但不能完全消除;傅里叶变换红外光谱结果表明超高压处理之后样品蛋白中α-螺旋和β-折叠的含量减少,β-转角和无规卷曲含量增加;非还原性电泳与荧光光谱结果表明,大豆球蛋白的空间结构解聚,疏水性氨基酸残基暴露在蛋白质表面,蛋白质的三、四级空间结构被破坏;蛋白质空间结构的改变可能会引起抗原表位的掩盖,从而使其抗原性降低。  相似文献   

13.
为充分利用大豆蛋白资源,在大豆球蛋白(11S)和β-伴大豆球蛋白(7S)酶水解前进行超声预处理,通过荧光光谱、傅里叶变换红外光谱和紫外-可见吸收光谱分析超声预处理后大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物的空间构象变化。结果表明:大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物二级、三级结构发生改变,α-螺旋和β-转角结构含量明显升高,无规卷曲和β-折叠结构含量明显降低,随着酶解效率提高,酶解物水解度显著增加(P0.05)。对超声处理大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物进行还原能力、羟自由基清除率和Fe~(2+)螯合能力测定。结果表明:超声预处理后大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物的还原能力、羟自由基清除率和Fe~(2+)螯合能力明显增强。综上,超声预处理能够有效提高大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解效率和抗氧化活性。本研究结果可为制备高品质改性大豆蛋白提供技术参考和理论依据。  相似文献   

14.
不同品种大豆分离蛋白结构与表面疏水性的关系   总被引:1,自引:0,他引:1  
采用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)对不同品种大豆分离蛋白的二级结构与表面疏水性之间的关系进行研究。对不同品种大豆分离蛋白在酰胺Ⅰ带位置中各个特征峰相互叠加,采用Gauss峰型进行拟合、解析,判断其α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲的相对含量,对其含量与表面疏水性数值之间的关系进行分析,为研究大豆分离蛋白结构与表面疏水性之间的构效关系提供理论基础。结果表明:大豆分离蛋白表面疏水性与α-螺旋含量呈负相关(r=-0.945,P=0.004),与β-折叠(r=0.904,P=0.013)及无规则卷曲(r=0.866,P=0.026)的含量呈正相关,与β-转角线性关系不明显(r=-0.698,P=0.123)。  相似文献   

15.
Milk powder is an important source of protein for adults and children. Protein is very sensitive to heat, which may influence people’s usage of nutrients in milk powder. In this study, we describe the temperature-induced secondary structure of protein in milk powders. In this study, whole milk powder containing 24% protein and infant formula containing 11% protein were heated from 25 to 100°C. Attenuated total reflectance (ATR) spectra in the mid-infrared range 400–4,000 cm?1 were used to evaluate the heat effect on the secondary structure of protein in these 2 milk powders. The spectral changes as a function of temperature were maintained by difference spectra, second-derivative spectra and Gauss curve-fitted spectra. The secondary structures of protein in the whole milk powder began to change at 70°C and in the infant formula at 50°C. The β-sheet and β-turn structures in the whole milk powder both decreased in the range of 70 to 85°C, whereas α-helix structures increased. The loss of β-sheet and β-turn may contribute to the formation of α-helix in the whole milk powder. In infant formula powder, the β-sheet structure showed a decrease and then increase, whereas the β-turn structure showed an increase and then decrease in the range of 50 to 75°C, and no change was found for α-helix structures. This implies that heating may induce the transformation from β-sheet to β-turn. Overall, whole milk powder had better temperature stability than infant formula powder, probably because of the lower content of lipid in the former than in the latter. These results help us understand the thermal stability of protein in milk powder.  相似文献   

16.
通过聚丙烯酰胺凝胶电泳和傅里叶变换红外光谱研究了高压脉冲电场(PEF)处理对大肠杆菌(E.coli)胞内蛋白的影响,并应用去卷积和曲线拟合等数学方法和圆二(CD)色谱进一步分析PEF处理前后蛋白二级结构中α-螺旋、β-转角、β-折叠和无规卷曲相对含量的变化。结果表明,经过PEF(30 kV/cm,400μs)处理后,在分离胶的顶端出现了蛋白质的聚集。蛋白二级结构中β-折叠相当含量从45.40%降至21.50%,β-转角相对含量从23.8%降至8.81%,而无规卷曲结构从0.13%升至36.95%,α-螺旋结构没有明显的变化。  相似文献   

17.
南豆腐加工过程中品质及蛋白质结构的变化   总被引:1,自引:0,他引:1  
以大豆为原材料,采用传统豆腐制作工艺,探讨加工工艺对南豆腐品质的影响,并利用傅里叶变换红外光谱和十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳研究加工过程中大豆蛋白结构的变化。以豆腐得率、保水性、质构特性和色差为评价指标,当凝固剂质量分数1.2%、蹲脑时间20 min和压型力度3.0 g/cm~2时,制得的豆腐得率和保水性均较高,硬度和咀嚼性较好,色泽偏白,符合南豆腐"嫩"的特征。未经处理的大豆蛋白二级结构中以β-折叠(46.36%)为主,其次为β-转角(18.48%)和无规卷曲(15.45%),浸泡、打浆会导致β-折叠含量下降、β-转角含量增加,蛋白质构象由收缩的紧密结构逐渐转变为展开状态;而点脑、蹲脑以及加压操作后,大豆蛋白的β-折叠含量不断回升,无序结构减少,蛋白结构较为稳定。豆腐加工操作对大豆蛋白的亚基影响较小,只有豆腐脑与南豆腐蛋白的电泳条带灰度变浅,而成型后的南豆腐含有一定量的7S亚基以及11S亚基,说明在加工过程中蛋白质的保持率较好。  相似文献   

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