聚氧化乙烯对大豆分离蛋白静电纺丝影响的研究

初步研究了聚氧化乙烯(PEO)对大豆分离蛋白(SPI)静电纺丝的影响,分析了SPI/PEO共混配比和相应过程参数(电压、溶液流速和接收距离)对共混溶液性质和静电纺丝可纺性的影响,通过扫描电镜对所得纤维形态进行了表征.结果表明,随着溶液中PEO含量的增加,体系的粘度增大,电导率下降,得到的电纺纤维形态均一,直径分布较窄,明显改善了SPI的可纺性;电压、溶液流速和接收距离均对电纺纤维的形成及形貌有一定的影响,三者过高或过低都会导致纤维形貌的变化,形成串珠或颗粒. l0wt％ SPI/PEO共混溶液的最佳电纺共混比为70/30,电压为15kV,接收距离为l0cm,溶液流速为1.5mL/h.     

酶法疏水修饰大豆球蛋白对其色素结合能力的影响

为提高天然红曲色素的光稳定性,利用具有严格底物专一性的谷氨酰内肽酶对大豆球蛋白（11S）进行轻度水解,分析了11S酶解后表面疏水性的变化,并将水解产物与红曲色素形成蛋白/色素复合体,对两者之间的结合特性（结合常数、结合量）和复合体的光稳定性进行了研究。研究发现,谷氨酰内肽酶对11S的表面性质及红曲色素稳定性均具有显著影响。经谷氨酰内肽酶修饰后,由于内部疏水基团的暴露,11S的表面疏水性随水解度的增加而增加,与红曲色素的结合位点也随之变多。在中性条件下,水解度为1.50%、质量分数为3%的11S与红曲色素的结合常数达到最大值,最大结合量为215.00 U/g pro。复合体经24 h光照后,红曲色素的色价保留率达90%,大大提高了红曲色素的光稳定性。     

谷氨酰胺内肽酶限制性水解对大豆伴球蛋白乳化性的影响

天然的7S球蛋白于p H=7.5通过谷氨酰胺内肽酶(E.C.3.4.21.19)的特异性酶切,结合超滤的方法(截留分子量为10 k Da),制得7S-核心区(7S-core)。该方法能去除7S球蛋白的α、α’亚基延展区,且不影响α、α’亚基的核心区及β亚基。本研究采用β-伴大豆球蛋白(7S)、7S酶解产物(7S-GE)及7S-核心区(7S-core)作为乳化剂,制备了三种乳液。研究了这三种乳液在改变p H、离子强度和储藏对乳液稳定性的影响,表征了乳液的zeta-电位,平均粒径和乳析指数,采用光学显微镜观察了乳液的微观结构。实验结果表明,7S经酶切后,形成的乳液的表面电位的绝对值减小。7S-core乳液的电位的绝对值明显小于7S及7S-GE乳液;同时,粒度及界面蛋白量显著增加。且失去延展区的7S制备的乳液在不同的p H、离子强度条件下聚集程度增加,放置后乳液的乳析指数增大,且显微结果表明乳液液滴发生聚合,乳化稳定性明显下降。本研究表明,延展区对于天然7S球蛋白的乳化能力和乳化稳定性具有重要的意义。