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在模拟人体生理pH条件下,采用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究不同温度下(298 K、304 K和310 K)芦丁与溶菌酶相互作用的光谱特征,明确了芦丁对溶菌酶荧光猝灭的机理,确定了二者作用间结合位点及结合常数,测定了芦丁对溶菌酶活性的影响趋势。结果表明芦丁能与溶菌酶发生弱相互作用,该作用是由焓驱动的低温自发反应过程,芦丁通过静态猝灭机制使溶菌酶内源荧光产生猝灭。两者结合位点数接近于1,结合驱动力为氢键或范德华力,298 K时结合距离为4.02 nm。紫外吸收、同步荧光和三维荧光光谱均表明芦丁导致溶菌酶构象变得更加紧密。采用比浊法测定溶菌酶活性结果表明,芦丁可能影响溶菌酶活性位点Asp-52所处微环境极性,不利于Asp-52发挥氢键受体的催化作用,使溶菌酶溶菌活性降低。 相似文献
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