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嗜热菌Bacillus sp.SCSIO 15121是从南中国海沉积物中分离的,本研究从其基因组中克隆了一个编码超氧化物歧化酶的基因SODBa3,该基因长度为609 bp,对应着202个氨基酸残基。本研究构建p ET28a(+)-SODBa3表达载体,并在大肠杆菌BL21(DE3)中实现了SODBa3的可溶性异源表达。本文研究了重组SODBa3的酶学性质,最适p H为8.0~8.5,最适反应温度为60℃,酶活为3215.6 U/mg。经鉴定,SODBa3对CH3Cl-C2H5OH敏感,但对H2O2不敏感,因此SODBa3是一种Mn离子特异的SOD。采用圆二色谱结合不同温度下酶活的变化研究酶的热稳定性,结果说明SODBa3在40~70℃处理1 h酶活保持较高的稳定性,在100℃下处理1h剩余酶活为50%。金属离子耐受性试验表明5 m M的Mn2+对SODBa3的酶活有促进作用,SODBa3对乙醇和DMSO的耐受性较好,剩余酶活分别为对照的112.56±9.77和98.55±6.47%,这些结果表明SODBa3具有较好的工业应用前景。 相似文献
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