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水在蛋白质折叠、相互作用、分子识别、动力学及耐热性方面发挥着重要作用。利用Voronoi算法识别出与耐热和常温木聚糖酶存在相互作用的水。以氨基酸残基和水为节点,残基-残基及残基-水相互作用为边,构建残基-水相互作用网络。计算网络中节点的度、聚类系数、接近中心性和节点中心性,发现水的这些参数均与木聚糖酶耐热性成正相关关系。耐热木聚糖酶中度为2的hub水数量要比常温酶多,可见水在耐热木聚糖酶中参与了更多的相互作用。以度为2的水为聚类中心,以氨基酸残基节点的度18为阈值进行聚类。子网表明hub水多与hub残基聚为一类,即网络存在"富人俱乐部"现象。这表明,水不仅参与了耐热木聚糖酶的残基-水相互作用,还加强了残基-残基相互作用,更有利于酶形成稳定的结构来抵御高温。 相似文献
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