青霉(Penicillium)P-1007产酸性蛋白酶的条件和酶学性质

本文报道了青霉(Penicillium)P-1007产酸性蛋白酶固体发酵条件优化和酶学性质的研究结果。适合该菌株的最佳固体发酵培养基为:麦麸15g,黄豆粉10g,葡萄糖3g,NaH2PO41.5g,CuSO41.5g,水35mL,最佳起始pH7.0,最适温度40℃。该酸性蛋白酶的最佳反应pH为5.5,最佳反应温度为50℃。50℃条件下保温8h后其相对酶活在83%以上,pH值为5.5条件下60℃水浴2h后,测定其相对酶活可达60%。5×10-3mol/L的MnCL2、CuSO4均对该酶有激活作用,而其他金属盐类对该酶有不同程度的抑制作用。     

豆粕双酶复合水解工艺的研究

以豆粕为原料，利用多种蛋白酶对豆粕的蛋白质进行水解，挑选木瓜蛋白酶以及Flavourzyme两种蛋白酶进行复合酶解得出酶解的最佳工艺参数为：木瓜蛋白酶的酶底比为600U／g、Flavourzyme的酶底比为1200U／g、Flavourzyme的作用时间为14．5h、总时间为16h、底物浓度为2％。水解后，总氮回收率达到55．73％。     

盐浓度对不同米曲霉所产中性蛋白酶活力的影响

试验对酱油酿造过程中，盐浓度对不同米曲霉所产中性蛋白酶活力的影响进行了研究。结果表明盐浓度对不同米曲霉所产中性蛋白酶活力的影响是不同的。所以在酱油酿造过程中，在一定的盐浓度下测定中性蛋白酶活力才是更客观更有效的。     

共生发酵制备魔芋飞粉发酵乳的研究

运用微生态原理,将有益微生物黑曲霉、酿酒酵母、乳酸菌等五菌接种到魔芋飞粉基质上,进行液态共生发酵。通过菌体生长曲线的测定,确定五菌各自在飞粉中生长的规律。同时,进行单菌、三菌和五菌共生发酵;通过正交设计试验,检测发酵乳的酸度和蛋白酶活,并以飞粉中淀粉和粗蛋白转化率为优化指标。最终筛选得到五菌共生发酵的最佳发酵工艺为:在34℃下,黑曲霉、保加利亚乳杆菌、嗜热链球菌、葡萄酒酵母、啤酒酵母以1∶1∶2∶2∶2的菌种比例,按10%(5mL)的接种量接种至pH值为6.8的飞粉基质中,以120r/min摇床发酵48h。     

微生物转化麦芽根为蛋白饲料的研究

通过组合发酵确定黑曲霉、产朊假丝酵母、扣囊拟内孢霉为发酵麦芽根生产酸性蛋白酶蛋白饲料的最佳菌种组合,发酵培养基组成为麦芽根85%,麸皮15%,（NH4）2SO43%,pH5.5,含水量65%;发酵工艺为培养周期74h,两层纱布覆盖,30℃培养,接种量10%,发酵产物酸性蛋白酶活力达6489u/g(干基）,粗蛋白含量可达34.24%,比所用培养基粗蛋白含量提高36.3%,比原料本身粗蛋白含量提高50.3%,发酵产物粗纤维含量比原料下降32%。     

纯生啤酒泡沫稳定性的影响因素及改善策略

简要介绍了纯生啤酒泡沫稳定性的主要影响因素———泡沫阳性蛋白和酵母蛋白酶A对啤酒泡沫的影响及影响机理,并简要介绍了改善纯生啤酒泡沫的主要策略。     

电子束辐照对带鱼鱼糜内源性蛋白酶活性及其构象单元的影响

鱼类内源性蛋白酶是引起鱼糜凝胶劣化的重要因素之一。以不同剂量电子束辐照带鱼鱼糜,测定鱼糜内源性肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶（myofibril-bound serine proteinase,MBSP）和组织蛋白酶L（cathepsin L,Cat-L）活力及其最适反应温度,结合圆二色光谱分析其构象单元变化,探讨电子束辐照对鱼糜内源性MBSP和Cat-L的影响。结果表明：随着辐照剂量的增加,鱼糜MBSP和Cat-L活力降低,当辐照剂量为9 kGy时Cat-L活力下降更为明显;对照组和辐照组鱼糜MBSP的最适温度均为55 ℃,但3 kGy及9 kGy辐照对Cat-L的最适温度产生影响,使其由55 ℃降低至45 ℃;辐照引起鱼糜MBSP和Cat-L分子中的二级结构单元互相转化,导致其构象变化,削弱其降解肌原纤维蛋白的能力。结论：电子束辐照能够影响带鱼鱼糜MBSP和Cat-L的二级结构及活力,减轻二者对肌原纤维蛋白的降解作用,适宜剂量的电子束辐照能有效抑制鱼糜内源性蛋白酶活性,防止凝胶劣化,有利于鱼糜凝胶的形成。     

利用大曲丢糟改良酱油种曲培养基的研究

用丢糟代替部分豆粕改良酱油种曲培养基,通过试验确定丢糟的最佳添加量为25%,培养时间为72h,所制得的种曲孢子数为2.7×1012个/g,蛋白酶活力为1104.2u.     

胞壁蛋白酶（CEP）酶解对酪蛋白结构及功能特性的影响

通过纳米粒度分析、傅立叶红外光谱（FTIR）、乳化性、乳化稳定性、蛋白溶解性、抗氧化性及ACE抑制率的测定,分析探讨酪蛋白及其不同水解度（DH 2.4%、4.5%、7.1%、8.3%）的嗜酸乳杆菌胞壁蛋白酶（CEP）酶解产物的结构及功能特性。FTIR分析表明CEP酶解改变了酪蛋白各种构象所占的比例,酪蛋白二级结构发生了不同程度的变化;纳米粒度分析表明酪蛋白颗粒大小随水解的加深先减小后增大,其水解物颗粒在DH 4.5%时最小,乳化稳定性最大;酪蛋白的乳化性随水解的加深先增大后减小,DH 7.1%时增至最大,与其溶解性的变化趋势一致;此外酪蛋白的酶解物具有一定的ACE抑制活性及抗氧化性,且DPPH清除能力在一定范围内随水解度及浓度的增大而增大,当DH为8.3%,浓度为5mg/mL时,DPPH清除能力增大至35.00%。因此CEP酶解可有效改善酪蛋白的结构及功能特性,为乳源性功能多肽的开发提供理论依据。     

响应面优化酶法制备芝麻饼粕ACE抑制肽研究

以芝麻饼粕为原料酶法制备具有降血压活性的血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,在单因素试验基础上进行酶解条件的响应面优化,结果显示芝麻饼粕ACE抑制肽酶法制备的最优条件为p H 8.88,酶解温度46℃,底物质量浓度85 mg/m L,酶解时间24 min。高效液相色谱测得ACE抑制肽的IC50值3.03 mg/m L,进一步经过膜分离,发现经过碱性蛋白酶酶解后,芝麻多肽从平均相对分子质量8 949.62降低到1 721.90,其中酶解液中相对相对分子质量大于10 000的物质仅占1.65%,小于2 000的物质占73.83%,为进一步研究芝麻饼粕ACE抑制肽的制备提供参考。