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1.
鹰嘴豆分离蛋白的乳化性及结构关系   总被引:8,自引:2,他引:6  
研究了蛋白质浓度、加油量、pH及离子强度对鹰嘴豆分离蛋白的乳化活力及乳化稳定性的影响。在蛋白质的等电点pH50时,乳化活力最小,乳化稳定性最高;离子强度增加,乳化活力呈现先降后升,而乳化稳定性表现为先升后降的趋势,当离子强度为02时,乳化活力最低而乳化稳定性最高。为了解释这一现象,研究了pH及离子强度对蛋白质的二级结构及表面疏水性的影响。结果表明,蛋白质的二级结构及表面疏水性随溶液的pH及离子强度的变化而变化,在蛋白质的等电点或离子强度较低(如01)时,蛋白质的二级结构主要以α螺旋形式存在,且当离子强度为01时,蛋白质的表面疏水性最低。  相似文献
2.
超声波对大豆胰蛋白酶抑制剂活性及二级结构的影响   总被引:8,自引:0,他引:8  
研究了Kunitz型大豆胰蛋白酶抑制剂(KSTI)和Bowman-Birk型大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)经超声波处理后的活性、巯基含量、远紫外圆二色谱的变化。发现KSTI和BBTI的单一吸收负峰在200nm波长处,KSTI的[θ]200nm=-2545deg·cm2·d/mol,, 其二级结构由22.5%β折叠,16.25%β转角和61.4%无规卷曲组成;BBTI的[θ]200nm= -797deg·cm2·d/mol,由52.6%β折叠和47.4%无规卷曲组成。用65%振幅的超声波场处理11 min 后,KSTI 的[θ]200nm值变为-1827 deg·cm2·d/mol,处理20min后,其β转角和无规卷曲的含量分别下降至10.8%和54%,而β折叠的含量则增加至35.2%,同时有约71.5%的二硫化键转变成巯基,对胰蛋白酶的抑制活性则被钝化55%;而BBTI的二级结构则表现稳定,65%振幅的超声波场处理20min后,[θ]200nm值只改变为-700 deg·cm2·d/mol,其β折叠、无规卷曲结构以及对胰蛋白酶的抑制活性基本上不受影响,仅有5.29%的二硫键转化成巯基。超声波可能是通过影响KSTI的二硫键,使其二级结构发生变化,从而影响其活性。  相似文献
3.
超声辅助冷冻对面筋蛋白二级结构的影响   总被引:6,自引:3,他引:3  
本文通过对湿面筋蛋白冷冻时间和冷藏过程中二级结构变化的检测,研究超声改善冷冻食品品质的微观作用机制.用激光显微共聚焦拉曼光谱仪测定了不同环境下冷冻,冷藏不同时间的面筋蛋白二级结构,结果显示:传统环境下冷冻的湿面筋蛋白二级结构中的α-螺旋的含量随着冷藏时间的延长逐渐减少,无规卷曲的含量随着冷藏时间的延长逐渐增加;超声环境下冷冻的湿面筋蛋白二级结构随着冷藏时间的延长,其二级结构变化不明显.冻结完成时间的测定表明适宜的功率超声能加速湿面筋蛋白的冷冻过程,显示超声辅助冷冻是改善冷冻食品品质的实用技术.  相似文献
4.
水分对冷冻小麦面团质构及面筋蛋白二级结构的影响   总被引:4,自引:0,他引:4  
王世新  杨 强  李新华 《食品科学》2017,38(9):149-155
应用质构分析仪和傅里叶变换红外光谱仪测定小麦面团质构特性和微观结构(面筋蛋白二级结构),分析不同加水量对冷冻和未冷冻面团品质的影响。结果表明:加水量和冷冻对小麦面团的质构特性和面筋蛋白二级结构影响显著。随着加水量的增加,冷冻后小麦面团与未冷冻相比硬度增加、黏性升高、内聚性下降、弹性降低,而对面团的回复性影响很小。经冷冻后面团面筋蛋白的二级结构β-折叠和α-螺旋的相对含量增加,β-转角的相对含量降低,使面筋蛋白的网状结构趋于稳定。以上结果可以说明水分可能是影响冷冻面团品质的一个重要因素,也为进一步揭示加水量在小麦冷冻面团中的作用机理提供了重要的研究参考。  相似文献
5.
Ca2+对菠萝蛋白酶热稳定性和二级结构的影响   总被引:3,自引:1,他引:2  
研究了Ca2+对菠萝蛋白酶活性及远紫外圆二色谱的变化.在37℃下,Ca2+与酶作用1h后,5~10mmol/L Ca2+对酶的活性均有促进作用,其中当Ca2+浓度为2mmoL/L时.促进作用最明显.在60℃下,Ca2+浓度为3mmol/L时,对菠萝蛋白酶的热稳定化效果最好,处理100min后仍然能保留68%的活性;菠萝蛋白酶在60℃下活性的半衰期为86min,除Ca2+浓度为1mmoVL外,其他浓度(2、3、4、5mmol/L)的Ca2+与菠萝蛋白酶作用后,酶的半衰期均有所延长.由圆二色谱曲线发现,菠萝蛋白酶在波长209nm与221am处有明显的负峰.与Ca2+作用后菠萝蛋白酶的α-螺旋、β-转角和无规则卷曲均有所变化,其中,在37℃下加入Ca2+后,菠萝蛋白酶的α-螺旋均减少,而β-转角有所增加.在70℃下处理1h,Ca2+对菠萝蛋白酶二级结构也有所影响.无Ca2+处理的菠萝蛋白酶和加入4mmol/L Ca2+的菠萝蛋白酶的α-螺旋分别减少为34.90%和35.60%,而β-转角则有所增加,分别为26.30%和25.10%.圆二色谱结果表明,α-螺旋结构对菠萝蛋白酶的稳定性起关键作用.  相似文献
6.
不同干燥方式对大豆蛋白二级结构的影响   总被引:3,自引:0,他引:3  
分别采用喷雾干燥、冷冻干燥进行豆浆制粉,用红外光谱测定其大豆蛋白的二级结构.通过与原豆浆中大豆蛋白的二级结构进行比较,可知未进行任何保护措施的喷雾干燥会使大豆蛋白过度变性,从而失去凝胶能力;而冷冻干燥因没有使蛋白过度变性,因而还具有良好的凝胶能力.  相似文献
7.
挤压组织化对小麦面筋蛋白结构影响的研究   总被引:3,自引:2,他引:1  
通过分析挤压组织化对小麦面筋蛋白的影响,探讨了小麦面筋蛋白挤压组织化的机理。研究结果表明:挤压组织化使小麦面筋蛋白的亚基以二硫键和酰胺键的形式发生聚合。挤压过程中有大量的二硫键生成,维持小麦组织化蛋白(TWP)的主要化学作用力是二硫键和非共价键的交互作用,其次是非共价键。挤压组织化并未完全破坏小麦面筋蛋白的二级结构,而是部分α-螺旋、无规则卷曲、β-折叠转化成了较稳定的β-转角。  相似文献
8.
蛋白质结构在挤压过程中的变化   总被引:3,自引:2,他引:1  
研究和明确蛋白质在挤压组织化过程中发生的结构变化,为控制挤压组织化过程中蛋白质的变性提供理论依据.通过分析相关文献,从蛋白质的组分及其分子质量、蛋白质的共价键、蛋白质的二级结构四个方面分析了蛋白质结构在挤压过程中发生的变化.结果认为,挤压后,原料中的主要蛋白质组分含量显著降低,残渣蛋白含量显著增加.挤压后,蛋白质亚基的分子质量分布呈现出向小分子质量转变的趋势.挤压过程中没有异肽键的形成.挤压温度对二硫键含量具有负影响,对自由巯基含量具有正影响.当挤压温度大于160℃时,温度对自由巯基和二硫键含量的影响更明显.水分含量对二硫键含量有正影响,对自由巯基含量有负影响.挤压会导致蛋白质的α-螺旋、β-转角等有序二级结构含量降低.当挤压温度低于180℃时,植物蛋白不会完全转变为无规则卷曲结构.水分含量对蛋白质二级结构的变化没有显著影响.螺杆转速对β-折叠具有负影响,对β-转角具有正影响.  相似文献
9.
热老化对柞蚕丝蛋白二级结构的影响   总被引:2,自引:1,他引:1  
利用ATR-FTIR光谱技术和红外光谱去卷积拟合计算蛋白质二级结构百分含量,研究热老化对柞蚕丝纤维二级结构的影响,并用XRD技术分析测定了老化后柞蚕丝的结晶度。结果表明:一定温度下,随着老化时间的延长,柞蚕丝β-sheet结构的相对百分含量下降,而α-helix结构和Random结构的相对百分含量上升;老化温度越高,柞蚕丝破坏的速度越快,β-sheet结构的相对百分含量下降得也越快,结晶度下降得也更加明显。  相似文献
10.
热处理对大豆11S球蛋白溶解性和二级结构的影响   总被引:2,自引:0,他引:2  
采用差示扫描量热仪、Lowry法以及傅里叶变换红外光谱法分别对大豆11S球蛋白的热性质、溶解性和二级结构进行测定与分析,研究热处理对11S球蛋白溶解性和二级结构的影响。热处理能够使大豆11S球蛋白Td和ΔH降低,导致蛋白质发生部分或完全变性。80℃热处理使大豆11S球蛋白的溶解性降低,这可能由于热处理改变了蛋白质的空间结构和表面电荷所致,此时蛋白质的α-螺旋结构逐渐转变为β-折叠和无规卷曲结构。而90℃和100℃热处理一定时间后,蛋白质溶解性又稍有升高,这可能是形成可溶性聚集体造成的。此时蛋白质的α-螺旋和β-折叠结构向β-转角和无规卷曲结构转变,表明β-转角和无规卷曲结构对热聚集体的形成具有重要作用。此外,蛋白质变性和氢键断裂是导致二级结构相互转变的重要因素。  相似文献
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