超高压对大豆球蛋白抗原性及结构的影响

以脱脂大豆粉为原料,利用碱溶酸沉法分离提取大豆球蛋白,采用间接竞争酶联免疫吸附法测定不同压力、加压时间及不同质量浓度下大豆球蛋白的抗原性变化,并对超高压后产物的免疫原性及结构特性进行分析。结果表明:超高压能显著影响大豆球蛋白的抗原性;免疫印迹结果显示超高压处理后大豆球蛋白的免疫原性有一定程度的降低,但不能完全消除;傅里叶变换红外光谱结果表明超高压处理之后样品蛋白中α-螺旋和β-折叠的含量减少,β-转角和无规卷曲含量增加;非还原性电泳与荧光光谱结果表明,大豆球蛋白的空间结构解聚,疏水性氨基酸残基暴露在蛋白质表面,蛋白质的三、四级空间结构被破坏;蛋白质空间结构的改变可能会引起抗原表位的掩盖,从而使其抗原性降低。     

AOT/异辛烷反胶束体系W_0调控及萃取大豆蛋白研究

该文对影响丁二酸二异辛酯磺酸钠(AOT)反胶束体系W0的各因素进行了研究,结果表明:随着加水量的增大,反胶束体系W0增大;而离子强度与AOT浓度增大,反胶束体系W0反而减小。采用AOT反胶束体系萃取大豆蛋白质,可得到最佳前萃取工艺为:缓冲溶液pH 6.5、W015、萃取温度45℃、离子强度0.05 mol/L。     

反式肉桂酸对β-伴大豆球蛋白抗原性及结构的影响

为探究碱性条件（pH9.0）下反式肉桂酸（trans-cinnamic acid,TCA）对β-伴大豆球蛋白抗原性、抗原表位及蛋白结构的影响,利用间接酶联免疫吸附试验（enzyme-linked immunosorbent assay,ELISA）法评估互作后蛋白与免疫球蛋白G（immunoglobulin G,IgG）及表位抗体的结合能力;通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）测定蛋白分子量变化;利用紫外、荧光、红外光谱表征蛋白的结构变化。结果表明：在碱性条件下TCA与β-伴大豆球蛋白之间存在相互作用,且TCA可以降低蛋白的抗原性。互作后蛋白质的二、三级结构有显著变化,并降低了蛋白的表面疏水性,随着TCA添加浓度的增加,表面疏水性变化更加明显。     

超声波辅助SDS反胶束前萃花生蛋白研究

采用SDS(十二烷基磺酸钠)/异辛烷―正辛醇反胶束体系萃取花生蛋白,并采用超声波辅助萃取,主要研究全脂花生粉加入量、缓冲溶液pH值、萃取时间、萃取温度、超声波功率、KCl浓度、SDS浓度、Wo对蛋白萃取率影响。设计正交实验优化萃取工艺,结果表明,最优前萃工艺条件为:花生粉加入量0.015 g/mL、缓冲溶液pH值9、萃取时间40 min、萃取温度35℃、超声波功率270 W、KCl浓度0.25 mol/L、SDS浓度0.07 g/mL、Wo为24;在此条件下,花生蛋白萃取率为89.62%±1.15%。     

反胶束萃取技术及其在食品科学中应用

该文综述反胶束技术概念及特点,及在食品科学中研究及应用,并分析反胶束技术用于蛋白质萃取方面存在问题,为相关领域研究提供参考。     

鸡骨架和鸡胸肉复合底物酶解工艺优化及产物呈味特性研究

为了提升鸡骨架和鸡胸肉复合底物酶解产物的风味,利用生物酶解技术对鸡骨架和鸡胸肉复合底物进行酶解,通过单因素实验与正交试验优化了酶解工艺,并分析了酶解物中的游离氨基酸含量及肽分子量分布情况。结果表明：复合蛋白酶与风味蛋白酶以3:1复配比同步酶解时风味最佳,最佳酶解条件是：鸡骨架与鸡胸肉比例9:1,料液比1:2 g/mL,温度50℃,pH7.5,酶添加量0.6%,酶解时间3 h。该条件下水解度达13.60%,感官评分4.7,制得的酶解物具有突出的鲜味和肉香味,呈味效果良好。随着酶解时间的延长,产物中游离氨基酸总量和小分子肽含量不断增加。最优工艺条件下,酶解产物中苦味氨基酸含量为2.74 mg/mL,占总游离氨基酸的71.73%,是主要的氨基酸;相对分子质量小于3 kDa的肽含量为93.26%。该研究结果为低值鸡骨架的综合开发和应用提供了参考。     

碱性蛋白酶对β-伴大豆球蛋白抗原性的影响

选用碱性蛋白酶处理大豆分离蛋白,间接竞争ELISA法测定水解物中β-伴大豆球蛋白的抗原性,响应面法优化降低β-伴大豆球蛋白抗原抑制率的最佳工艺条件。结果表明,碱性蛋白酶可以显著降低β-伴大豆球蛋白的抗原性,在一定程度上,水解度与β-伴大豆球蛋白抗原抑制率呈负相关关系。碱性蛋白酶在酶解时间40 min、加酶量3 000 U/g、温度55℃、p H 8.5条件下,β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为33.48%,比大豆蛋白降低了64.16%。SDSPAGE结果显示,β-伴大豆球蛋白基本被酶解成小分子量肽段。     

新型抗氧化物质--组氨酸二肽的研究现况和展望

肌肽、鹅肌肽是天然存在于脊椎动物体内的一类组氨酸二肽,具有水溶性和较强的而且具有显著的抗氧化和抗衰老等功能,在食品工业中已用作天然的抗氧化剂。对这类二肽内的分布、生物学功能、提取及含量测定做进一步的综述,并讨论其应用价值和发展前景。     

葡萄糖接枝对大豆分离蛋白功能特性和结构的影响

大豆分离蛋白的功能性质易受加工条件的影响,为改善其功能性质,采用糖基化方法进行改性。以大豆分离蛋白(SPI)和葡萄糖为原料,采用干热法在不同底物质量比、温度及反应时间下进行美拉德反应。结果表明:在反应温度为55℃,大豆分离蛋白与葡萄糖的质量比为1∶1,反应6 h后,与未改性SPI相比,接枝产物的溶解性提高了56.18%,乳化活性提高了28.04%,反应8 h后,乳化稳定性提高了92.78%。通过邻苯二甲醛(OPA)法测定接枝产物的接枝度及SDSPAGE分析接枝产物的分子量变化,均证明了美拉德反应的发生;紫外光谱和傅里叶红外光谱(FT-IR)分析结果表明糖基化改性后蛋白质的空间结构和二级结构都发生了变化。葡萄糖接枝改善了大豆分离蛋白的功能特性,为拓宽大豆分离蛋白在食品工业中的应用范围提供了一定的理论依据。     

乳清蛋白-多糖的制备及功能特性的研究

通过美拉德反应将壳寡糖引入乳清蛋白,形成乳清蛋白-壳寡糖共价复合物,对其溶解性、乳化性、乳化稳定性及热稳定性进行研究。结果表明,乳清蛋白-壳寡糖共价复合物可以较好的改善乳清蛋白的热稳定性,对乳清蛋白在等电点附近的溶解性,乳化性,乳化稳定性有一定的调节作用。采用三因素二次通用旋转组合设计对乳清蛋白-壳寡糖的制备条件(糖比例,温度,时间)进行优化,建立了以乳化性及乳化稳定性为响应值的回归方程。以乳化性为响应值,优化结果为:糖比例28%,温度45℃,时间17 h,此时乳清蛋白-壳寡糖乳化性为0.55,以乳化稳定性为响应值,优化结果为:糖比例34%,温度45℃,时间17 h,此时乳化稳定性为1.25 min。