转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白交联聚合作用研究

该文研究利用微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白进行交联聚合,研究不同反应条件对聚合反应影响,并对聚合后蛋白凝胶性进行研究。结果显示,大豆分离蛋白是MTGase良好底物;得到较好聚合反应条件为:温度45℃或50℃;pH7.0;反应时间2 h时最适加酶量为5U/g。聚合后蛋白凝胶特性,尤其是凝胶硬度和粘性有较显著提高。     

HClO对贻贝粘附单元DOPA氧化的理论研究

采用量子化学密度泛函理论(DFT)研究贻贝粘附单元DOPA(3,4-二羟基苯丙氨酸)的结构与性质,得分子的几何构型、原子电荷分布、反应活性及热力学等参数,表明:DOPA苯环易与HClO(次氯酸)发生亲电取代反应(1),生成3-氯4,5-二羟基苯丙氨酸,阻碍生成贻贝内超强粘附单元DOPA二联体,降低粘附蛋白间粘性;DOPA侧链易与HClO发生亲电亲核反应(2),促使DOPA侧链的断裂,降低粘附蛋白内粘性;在相同温度下,反应(1)和反应(2)的△G<0,且△G(1)<△G(2),反应(1)较易发生.     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响

以微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,主要考察了凝胶性的变化.结果显示,MTGase对SPI的凝胶性有明显的改善作用,且加酶量、pH、反应温度、底物蛋白浓度及反应时间均对凝胶性影响显著.改性SPI在加酶量为5 U/g、pH 8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12%时凝胶性改善明显,随着MTGase作用时间的延长,SPI凝胶性也呈增加趋势.MTGase的作用使SPI凝胶的蛋白质分子间形成了空间的网络交错结构.     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase，MTGase)对大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate，SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善；乳化活性下降，乳化稳定性提高；溶解性下降，但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物，改变了蛋白质的结构，使内部的疏水性氨基酸暴露出来，增加了蛋白质的表面疏水性，同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

用密度泛函理论研究粒子在Cu(110)表面的吸附行为

采用量子力学的密度泛函理论计算电路板生产图形电镀后Cu(110)的表面和吸附了Cu2+、Sn2+与Pb2+及其相应原子的Cu(110)c(2×1)表面的原子结构,得各种参数.再计算上述离子或原子在Cu(110)表面的穴位位置吸附后的吸附能量,并求出吸附后各吸附体系的轨道布居数和态密度分析.结果表明:比吸附原子,3种离子...     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(MicrobialTransglutaminase,MTGase)对大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善;乳化活性下降,乳化稳定性提高;溶解性下降,但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物,改变了蛋白质的结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,增加了蛋白质的表面疏水性,同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。