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通过脱氨再生几丁质凝胶亲和层析和CM-纤维素离子交换层析从萝卜中分离出一组CBPs,并对CBP1和CBP2溶菌酶酶学特性作了研究。活力分析表明:CBP1和CBP2均为溶菌酶/几丁质酶双功能酶;CBP3和CBP4只有几丁质酶活力。SDS—PAGE纯度分析表明:CBP1和CBP2已达到电泳纯,相对分子质量分别为26900和24800;CBP3仍具有两个组分,CBP4则由于含量过低,在凝胶上无蛋白带。CBP1和CBP2部分酶学特性分析表明:CBP1的最适反应条件为PH5.8,55C,0.4g/L溶壁微球菌;CBP2的最适反应条件为pH6.8,45℃,0.4g/L溶壁微球菌;CBP1在pH3.4~10.6,0~55℃较稳定,CBP2在pH2.0~10.6,0~60℃较稳定。 相似文献
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