超声处理对叶黄素与牛血清白蛋白结合行为的影响

为探究超声处理对叶黄素（LUT）与牛血清白蛋白（BSA）结合行为的影响,采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱法分析不同超声频率（0 Hz/40 kHz/53 kHz）下LUT与BSA的相互作用,通过位点竞争试验和分子对接技术来确定结合位点。结果表明：不同超声频率下LUT对BSA造成荧光猝灭,当超声频率53 kHz时猝灭率最高（50.6%）,同时超声处理使BSA结构的疏水性增强,与紫外-可见吸收光谱测定结果一致。同步荧光表明,超声处理使BSA骨架变得疏松,且在超声频率53kHz时色氨酸荧光强度变化显著。分子对接结果显示：LUT与BSA结合位点位于亚结构域ⅢA和ⅢB之间,已得到位点竞争试验的验证。此外,热力学研究和分子对接结果表明：LUT主要通过氢键和疏水相互作用与BSA自发结合。当超声超声频率53 kHz时,对LUT与BSA的结合行为影响显著。结论：通过改变超声频率,可调控食品中蛋白与小分子相互作用。     

荧光光谱法探究pH值对叶黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱法研究不同pH值（3.0、5.2、7.4）条件下叶黄素与牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）的相互作用，利用数学模型计算得到二者的猝灭常数和热力学参数等，分析叶黄素与BSA的荧光猝灭现象及蛋白构象的变化，最后通过位点竞争实验和分子模拟技术确定了二者的结合位点。荧光光谱表明，不同pH值条件下叶黄素对BSA均产生荧光猝灭效应，在298 K时，pH 7.4的猝灭常数最大，结合常数较大；热力学参数和分子对接结果表明，叶黄素与BSA间的作用力主要是疏水相互作用；同步荧光光谱表明BSA的构象在叶黄素与pH值的共同作用下发生改变；位点竞争性实验和分子对接实验表明，pH 7.4和pH 5.2时，二者的结合位点在亚结构域IIA和IIIA之间，但更接近于Sudlow’s site II；pH 3.0时，结合位点不在亚结构域IIA及IIIA附近。结果表明，pH值对叶黄素和BSA的相互作用有影响，这为蛋白质与生物活性成分的相互作用提供一定的理论依据。     

0-1测试方法在吉林省降水混沌识别及分区中的应用

0-1混沌测试方法是一种可直接作用于时间序列的二元混沌识别方法,不需要相空间重构。首次将0-1测试方法引入到吉林省月降水序列混沌识别,对通过平稳性检验的29个气象站1958年-2011年月降水时间序列数据进行了混沌识别。结果表明各站月降水序列均表现出混沌特性,且渐近增长率K的空间插值结果具有明显的区间差异,全省可分为东部高值区、西部次高区、东南中值区和中部低值区。分区结果很好地反映了吉林省降水地域分布特征和变化类型,表明K值在一定程度上能够反映系统的混沌度,为降水系统的时空规律研究提供了新的途径和方法。     

多光谱法探究壳聚糖与酪蛋白的结合作用

目的 以壳聚糖(Chitosan,CS)和酪蛋白(Casein,CA)为研究对象,通过探究多糖对蛋白质结构的影响机制,以期改进多糖对蛋白质食品贮藏的效果。方法 采用荧光光谱法和傅里叶变换红外光谱法,在不同pH条件下,研究CS与CA的结合反应,通过数学方程计算其结合常数、结合位点数和结合作用力。结果 不同pH值条件下,CS对CA均产生荧光猝灭,均属于静态猝灭,pH=5.2时猝灭常数达到最大值4.702×10³ L/mol,且结合常数达到最大值9.914×10³ L/mol。热力学分析表明,结合反应自发进行属于放热反应,主要结合驱动力为静电相互作用。同步荧光光谱和三维荧光光谱表明,CS与CA的相互作用能够使CA的空间构象发生改变。傅里叶变换红外光谱说明CS加入和pH值的变化导致了CA二级结构发生变化。结论 CS与CA结合会导致CA的结构发生变化,这为蛋白质–多糖相互作用提供一定的理论依据,也为以蛋白质–多糖为基础的乳制品贮藏及开发提供实验依据。