超声处理对牛乳酪蛋白结构及抗原性的影响

利用超声波处理牛乳致敏蛋白α-酪蛋白（casein,CN）和β-CN,结合十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、圆二色光谱、荧光光谱及酶联免疫吸附测定等方法分析α-CN和β-CN结构和抗原性的变化。结果表明：随着超声波功率的增大,α-CN的分子质量无显著性变化,β-CN在600 W时发生聚集,两种酪蛋白羰基含量上升,自由巯基含量先下降后回升,在500 W时达到最低,疏水性则呈现与自由巯基含量相反的规律;二级结构中,α-螺旋结构经超声处理后其相对含量减少,无规卷曲相对含量随着超声功率先增加后降低,功率为500 W时相对含量最高,β-折叠的相对含量变化趋势则与无规卷曲相反,这表明超声波处理破坏了酪蛋白的高级结构;随着超声功率的增强,抗原性呈现先升高后降低的趋势,其中500 W时抗原性最高,与酪蛋白疏水性及无规卷曲结构相对含量呈正相关,与β-折叠结构的相对含量呈现负相关。超声处理酪蛋白在影响蛋白构象及结构的同时改变其抗原性,且抗原性与疏水性及无规卷曲相对含量相关。     

热处理羊乳酪蛋白结构与抗原性的变化规律

热加工处理羊乳α-酪蛋白(α-casein,α-CN)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN),通过圆二色谱、荧光光谱等方法探索不同热加工条件下羊乳的蛋白结构变化与抗原性的关系。结果表明:随着对蛋白热处理温度的升高,会破坏羊α-CN和β-CN的天然结构,使得分子内部发生交联或聚集,导致分子量发生改变,分子内游离羰基含量升高,在134℃时,羰基含量分别增长了134.72%、110.98%;自由巯基含量则不断下降;疏水性探针检测最大荧光吸收强度分别增加了50.38%和9.61%,升温引起疏水基团或二硫键等被暴露出来,导致蛋白疏水性随着温度的升高而增大。圆二色谱显示,二级结构中卷曲程度或弹性结构发生复杂的转化,使蛋白质空间结构发生改变,α-螺旋呈现增加趋势,β-转角和无规则卷曲则在减少。两种蛋白的抗原性随着温度的升高而降低,经模拟胃肠消化,134℃处理后抗原性分别减少了80.63%和84.12%。故热处理可降低羊乳酪蛋白的抗原性,且抗原性变化与蛋白的游离羰基含量变化呈反比,还与二级结构中的无规则卷曲及β-转角含量呈正相关关系。