大豆分离蛋白热变性程度对肌纤维蛋白凝胶性质的影响

研究大豆分离蛋白(SPI)热变性程度对肌肉纤维蛋白(MPI)凝胶性质的影响.将SPI在80,90,100℃分别热处理0,15,30,60,100,180 min,得到一系列不同热变性程度的SPI,将其与MPI按1:3(V:W,总蛋白浓度为4%)的比例混合,热诱导得到混合蛋白凝胶.分别研究这些混合蛋白的流变学性质、凝胶性质以及凝胶持水性.结果表明:热变性的SPI有利于混合凝胶的性质提高,经过100℃热处理180 min的SPI与MPI形成的混合蛋白的弹性模量G'值最大,凝胶强度和弹性也最接近纯MP凝胶性质,持水性甚至好于纯MP凝胶性质.     

碱溶热处理对大豆分离蛋白溶解度、热聚集和流变性质的影响

以大豆低温脱脂豆粕为原料提取大豆分离蛋白(SPI),在传统碱溶酸沉法制备SPI的碱溶阶段采用不同程度的热处理(25、50、60、70、80℃),研究了碱溶热处理对SPI溶解度、热聚集和流变性质的影响。其结果表明,碱溶热处理破坏了SPI的溶解度,可溶性部分含有大量由二硫键结合的大分子聚集体。碱溶热处理能提高蛋白弹性模量的同时降低凝胶点温度。适当的碱溶热处理(60℃)不仅能保留较好的蛋白溶解度,还能获得最佳的凝胶弹性。