不同热处理条件下大豆蛋白体外模拟消化产物结构和分子质量分布

采用胃蛋白酶对热处理后的大豆分离蛋白(SPI)进行体外模拟消化,对消化产物的亚基组成、蛋白质二级结构和分子质量分布进行研究。随着热处理温度和时间的增加,水解度先升高后降低,说明适当的热处理条件促进胃蛋白酶对SPI的消化降解。热处理能够改变SPI体外消化模式,使11S亚基消化程度降低,同时使不易消化降解的7S亚基组分被消化降解,形成分子质量低于17 ku或更低分子质量的组分。热处理主要使消化产物二级结构中α-螺旋含量增加,β-折叠含量降低,且SPI消化产物的分子质量分布也发生改变。随着热处理温度的升高,α-螺旋含量先增加后降低,β-折叠含量先降低后增加,而热处理时间对二级结构无显著影响。高温或长时间热处理使SPI消化产物在分子质量大于100 ku和3~10 ku范围内分布增多,在分子质量10~100 ku和小于3 ku范围内分布减少。     

糖基化反应对大豆分离蛋白/麦芽糊精体系酸诱导凝胶流变性及微观结构的影响

将大豆分离蛋白(SPI)与麦芽糊精(MD)通过美拉德反应制成SPI/MD糖基化复合物,采用紫外—可见分光光度计测定游离氨基含量和接枝度,利用差示扫描量热法分析热性质,并对SPI/MD复合体系和混合体系酸诱导凝胶流变性和微观结构进行比较。结果表明:长时间热处理会使SPI与更多的MD发生糖基化反应,SPI与MD共价结合会使体系结构发生明显改变,SPI/MD复合体系的Tp增加且ΔH降低,表明体系的热稳定性增加。SPI/MD复合体系凝胶G′显著降低,随着热处理时间的延长,凝胶G′的降低趋势明显,这可能是由于MD的共价结合引起SPI结构的改变,使共价相互作用不能很好地支撑凝胶网络,导致SPI/MD复合体系凝胶的弱化。SPI/MD混合体系凝胶G′显著增加,这是由于两种高分子聚合物之间的相分离作用所致。此外,SPI/MD复合体系形成的酸凝胶微观结构不均一、疏松且有较大的孔洞,而SPI/MD混合体系能够形成均匀、致密的凝胶网络。     

超声处理的大豆分离蛋白/麦芽糊精混合物酸诱导凝胶性质研究

对大豆分离蛋白(SPI)与麦芽糊精(MD)形成的混合溶液进行超声处理,添加葡萄糖酸内酯(GDL)形成酸诱导凝胶,测定凝胶流变性、微观结构、凝胶强度和持水性,探讨超声处理对SPI/MD混合物酸诱导凝胶性质的影响。在SPI中混入MD,由于相分离作用会促进蛋白凝聚物的交联,形成更加致密、均一的网络结构,所以导致凝胶网络的强化和凝胶时间的缩短。超声处理使SPI/MD混合物凝胶由链状结构变为颗粒状结构,且随着超声时间的延长,这种颗粒状结构更明显。超声处理5 min能够进一步增强SPI/MD混合物凝胶网络结构和抗破坏能力,且凝胶网络保持较好的结构完整性;然而,超声处理15 min和25 min不利于混合物凝胶网络的建立,且凝胶微观结构中出现较大裂痕,网络结构的完整性被破坏,导致凝胶强度和持水性降低。