抗氧化剂对南极磷虾油氧化稳定性的影响研究

为防止南极磷虾油在加工和贮藏过程中发生氧化,减少过程中氧化反应的发生,采用Schaal加速试验方法,以过氧化值(peroxide value,POV)为考察指标,研究在不同加工阶段添加维生素E、迷迭香提取物和茶多酚3种天然抗氧化剂对磷虾油抗氧化性能的影响,最终确定添加抗氧化剂的最佳阶段、种类和最佳添加浓度。结果表明,在虾油萃取阶段添加抗氧化剂的效果优于在成品油阶段添加抗氧化剂的效果,在虾油萃取阶段添加0.2%的天然VE抗氧化剂的抗氧化效果最好。所得结果将为虾油在生产和贮藏过程中的品质提升提供技术参考依据,具有重要的实际应用价值。     

珠蛋白水解液生物活性的初步研究

目的探讨珠蛋白胃蛋白酶水解液的生物活性。方法利用优化的Cushman的方法、Guzman-Partida报道的方法、Ayers报道的大豆子叶法和方中达报道的抗烟草花叶病毒方法分别测定了对血管紧张素I转换酶(ACE)的抑制活性、对血红细胞的凝集活性和对植物的诱抗活性。结果富含小分子肽的珠蛋白水解液在水解度为12.6%时,对ACE的抑制率最高;在显微镜下观察水解液对血红细胞有一定的凝集作用;在500mg/L的浓度下对植物的诱抗活性与50mg/L的壳寡糖相当。结论珠蛋白的胃蛋白酶水解液具有很好的生物活性,为猪血在制药、食品以及绿色农药方面的利用提供了必要的理论支持。     

以猪血为蛋白源的生物活性肽的研究进展

以猪血为蛋白源的生物活性肽开发利用已成为国内外竞相研究的热点课题。本文就生物活性肽的分类进行了简单的阐述 ,并对以猪血为蛋白源的肽的功能、制备方法、研究现状以及应用前景逐一进行了概述。     

HPLC-ESI-MS对珠蛋白酶解液中的血管紧张素I转换酶抑制肽的分离鉴定

本实验利用ESI-MS/MS对反相高效液相色谱分离的具有血管紧张素I转换酶(ACE)抑制活性的珠蛋白小肽的结构进行鉴定。结果表明:此肽的序列为Val-Val-Tyr-Pro-Trp-Thr(VVYPWT),位于猪的血红蛋白β链的34-39氨基酸序列片断,它对ACE有很好的抑制活性,其IC50为6.02μmol/L。     

HPLC-ESI-MS对珠蛋白酶解液中的血管紧张素Ⅰ转换酶抑制肽的分离鉴定

本实验利用ESI-MS/MS对反相高效液相色谱分离的具有血管紧张素Ⅰ转换酶(ACE)抑制活性的珠蛋白小肽的结构进行鉴定.结果表明此肽的序列为Val-Val-Tyr-Pro-Trp-Thr(VVYPWT),位于猪的血红蛋白β链的34-39氨基酸序列片断,它对ACE有很好的抑制活性,其IC50为6.02μmol/L.     

顶空-气相色谱法测定南极磷虾油中有机溶剂残留量

目的基于顶空-气相色谱(head space-gas chromatography, HS-GC) 内标法，建立同时测定南极磷虾油中甲醇、丙酮、异丙醇、正己烷和乙酸乙酯5种有机溶剂残留的方法。方法样品溶解于苯甲醇，顶空进样器80℃平衡10 min，有机溶剂经DB-624毛细管色谱柱(60 m×0.32 mm, 1.8 μm)分离，氢火焰离子化检测器(flame ionization detector, FID)检测。对该方法进行了方法学验证，并实际应用于样品的分析测定。结果HS-GC可以将5种待测溶剂以及内标物很好地进行分离。标准曲线在所考察的浓度范围内线性良好，相关系数为0.9992~1.0000，检出限为0.6~9.0 mg/kg，定量限为1.2~15.0 mg/kg。方法日内精密度和日间精密度良好，在3个不同添加水平下，平均加标回收率为80.5%~105.0%，符合测定需求。结论该方法简单快捷，无需复杂前处理过程，结果可靠，可用于南极磷虾油中有机溶剂残留量的大规模快速检测。     

酶法水解珠蛋白制备血管紧张素Ⅰ转换酶抑制肽

分别用3种不同的蛋白酶对珠蛋白进行水解,测定不同水解时间所得产物对血管紧张素I转换酶(ACE)的抑制活性,并对抑制活性最高的水解液进行分离.结果表明:胃蛋白酶水解珠蛋白所得的水解液对ACE的抑制率最高,其半抑制浓度(IC50)为1.19 mg/mL,用SephadexLH20对其进行分离,所得的第5组分的IC50为0.10 mg/mL,活性比水解液提高了12倍.     

胃蛋白酶水解珠蛋白的研究

以从猪血中提取的珠蛋白为原料,用正交实验法对胃蛋白酶水解珠蛋白的工艺进行了深入研究.探讨了酶用量、底物浓度、温度、pH值及作用时间对水解度及水解产物对血管紧张素I转换酶(ACE)抑制率的影响,确定了水解珠蛋白的最适工艺条件.实验结果表明,胃蛋白酶水解珠蛋白的最适条件为:用1.0%(酶与底物比,w/w)的胃蛋白酶在37℃和pH 2.0的条件下作用底物浓度为3%珠蛋白溶液12 h,此时水解度可达12.55%,产物对ACE的抑制率达到94.68%.     

酶法水解珠蛋白制备血管紧张素I转换酶抑制肽

分别用3种不同的蛋白酶对珠蛋白进行水解，测定不同水解时间所得产物对血管紧张素I转换酶（ACE）的抑制活性，并对抑制活性最高的水解液进行分离．结果表明：胃蛋白酶水解珠蛋白所得的水解液对ACE的抑制率最高，其半抑制浓度（IC50）为1．19mg／mL，用Sephadex—LH20对其进行分离，所得的第5组分的IC50为0．10mg／mL，活性比水解液提高了12倍．     

源于食品蛋白质的血管紧张素Ⅰ转换酶抑制肽

血管紧张素I转换酶(ACE)是一种重要的血压调节因子,该酶的一些抑制剂有较好的降压效果,并作为预防和治疗高血压的食品和药物被广泛地使用。本文对不同食品来源的ACE抑制肽降压机理、结构和功能关系、应用前景进行了概述。