小米挤压膨化产品的吸湿动力学研究

挤压膨化食品极易从周围环境中吸收水分,导致脆性丧失;对吸湿动力学过程的了解有助于选定合适的包装材料和存储环境。将4种形态的小米挤压膨化产品在不同温度、相对湿度下吸湿,并对吸湿过程进行模拟分析。与扩散模型、Peleg模型相比,Weibull模型最能预测小米挤压膨化产品的吸湿行为。根据Weibull模型,同一温度下,初始吸湿速率随相对湿度增大而近似线性增大。同一相对湿度下,总体吸湿速率随温度升高呈近似线性增大。温度越低、相对湿度越高,平衡水分越高。不同样品间的平衡水分差异较小,而吸湿速度差异明显,尤其在低温—低相对湿度条件时。外层气孔结构的差异可能是样品间初始吸湿速率差异的主要原因。     

脂肪酶固定化研究及应用初探

以不同的廉价国产大孔树脂为载体,吸附法固定化脂肪酶。重点考察了以大孔树脂b为载体时,酶液浓度、吸附温度和时间、缓冲液pH及离子强度对脂肪酶固定化效果的影响。结果表明,以pH8.5,0.1mol/L的磷酸盐缓冲液为介质,在酶液浓度20mg/mL,固定化温度35℃的条件下,吸附4h,得固定化酶水解活力为137.39u/g,固定化酶的最适pH和温度都比游离酶高。该固定化脂肪酶催化合成结构脂质,连续使用4批催化活力没有任何改变,具有一定的开发潜力。     

谷朊粉-大豆分离蛋白复合膜成膜条件研究

以谷朊粉为主要原料并添加适量的大豆分离蛋白(SPI)制备复合蛋白膜,研究了不同成膜条件(如SPI、甘油、亚硫酸钠和硫酸钙添加量等)对膜性能的影响,并考查了亚硫酸钠的作用。结果表明,在成膜过程中,增加SPI的比例可提高膜的抗张强度,但降低膜的延伸性能;增加甘油添加量时膜的延伸性提高,但膜的抗张强度下降且透水率增加;添加亚硫酸钠可以明显改善复合膜的抗张强度,但导致透水性增大。在单因素试验的基础上,以膜的透水性、抗张强度和延伸性加权分析结果为指标,用正交试验优化的成膜条件为:大豆蛋白占总蛋白比例为25%、亚硫酸钠添加量为0.25%、甘油为25%、硫酸钙为0.75%时所得复合蛋白膜的性能最佳。     

大豆蛋白的酶解及其抗氧化活性研究

研究了大豆分离蛋白的酶解条件及其产物的抗氧化活性,分析了酶解过程中蛋白水解度(DH)、TCA-NSI变化.结果表明,碱性蛋白酶用于制备大豆蛋白抗氧化肽具有明显的优势,正交试验优化酶解条件下得到的酶解物羟自由基清除率可达53.43%,清除活性的IC50为1.708 mg/mL,Fe2+螯合率为80.13%,螯合活性的IC50为0.822 mg/mL.酶解物的羟自由基清除活性、Fe2+螯合能力与DH、TCA-NSI之间并不呈线性关系.     

水酶法提取花生水解蛋白的研究

采用水酶法从冷榨花生饼中提取水解蛋白。以溶出的蛋白质浓度为指标，研究了提取花生蛋白的酶解工艺及条件。结果表明，先用碱性蛋白酶水解再用中性蛋白酶水解效果优于单一酶，碱性蛋白酶最适条件为：温度为55℃，pH值为9．0，加酶量为0．8％，水解时间为3h；中性蛋白酶最适条件为：温度为50℃，pH值为6．5，加酶量为0．3％，水解时间为1．5h。此条件下，蛋白提取率可达90．29％。     

大豆蛋白酶法水解制取食用发泡剂的研究

为利用大豆蛋白制取食用发泡剂，比较了大豆分离蛋白和脱腥大豆蛋白粉水解前后的发泡性能。通过正文实验法，确定了以大豆分离蛋白为原料，酶法制取发泡剂的最佳工艺条件为：在浓度为５％的大豆蛋白中添加０．５％酶制剂反应１５ｍｉｎ。该工艺条件下所制得的发泡剂的发泡力可达（３９０±２）ｍｌ，且样品经减压干燥后仍能保持较好的发泡能力．     

兔血红细胞超氧化物歧化酶的纯化及其性质的研究

采用丙酮分级沉淀和ＤＥＡＥ－纤维素柱层析方法，从兔血红细胞中提取分离到高纯度的超氧化物歧化酶，琼脂糖凝胶电泳和醋酸纤维素薄膜电泳的均显示一条谱带，其等电点为ｐＨ＝４．８，最大紫外光吸收波长为２６２ｎｍ，比活力为５６６８ｕ／ｍｌＰｒｏｔ．浓度为１５ｕｇ／ｍＬ的酶溶液在５０℃放置３０ｍｉｎ，活力保持７６％，表明其热稳定性较高。     

谷朊粉改性研究进展

谷朊粉是一种营养丰富的植物蛋白资源,其特有功能性质在食品生产中具有广泛用途.通过一定生物化学手段改性,可大大拓宽谷朊粉应用范围.主要综述近年来有关谷朊粉物理、化学、酶法和基因工程改性方面的研究进展.     

大米蛋白的酶水解机制研究——Ⅱ酶水解过程中蛋白质的组分变化

凝胶色谱和高效液相色谱分析表明,大米蛋白在碱性蛋白酶Alcalase水解过程中,其可溶性蛋白组分的相对分子质量(Mr.)分布范围相对稳定,但Mr.1350u以下小分子组分的相对含量不断增加;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析显示,随着酶水解反应的进行,Mr.为57、39、26、22ku的亚基逐渐消失,而29ku和13ku两个亚基的含量相应增加,且这两个亚基表现出可抵抗酶水解的特性。氨基酸分析表明,酶解后残余物蛋白中胱氨酸、蛋氨酸等含硫氨基酸的含量显著高于可溶性蛋白中的含量。圆二色光谱(CD)分析显示,酶水解前后大米蛋白的二级结构发生显著变化,在残余物蛋白质组分中自由回转的比例高达71.3%,α-螺旋结构完全消失。