生物甘油基聚酯对大豆分离蛋白复合膜贮藏期间机械性能稳定性的影响

以大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)为主要原料,将甘油进行改性后制备的生物甘油基聚酯加入到成膜液中制备SPI复合膜,通过对贮藏期间SPI复合膜机械性能、水分含量和甘油迁出率进行跟踪测定,比较分析甘油经改性后制备的增塑剂对SPI复合膜的机械性能稳定性、保水性、甘油迁出率稳定性及微观结构的影响。研究结果表明:与未改性甘油增塑的SPI复合膜相比,改性后制备的机械性能稳定性最高的SPI复合膜为生物甘油基聚酯(生物聚甘油和脂肪酸的质量比为1∶1)增塑的复合膜,其拉伸强度稳定性提高了18.08%,断裂延伸率稳定性提高了34.52%,水蒸气透过系数稳定性提高了14.68%,水分含量稳定性提高了17.02%,甘油迁出率稳定性提高了74.28%,膜体系的紧密性和连续性增强,且其表面形成了致密的空间网状结构。生物甘油基聚酯的添加一定程度上提高了SPI复合包装薄膜的机械性能稳定性,为其更广泛的实际应用提供了重要的理论参考和技术支持。     

大豆分离蛋白与寡糖静电相互作用及复合物乳化性的分析

以大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)和寡糖(棉子糖和水苏糖)为原料制备复合溶液,通过调节pH值(3.0~10.0)研究SPI-寡糖形成复合体系的相行为、微观结构,确定形成可溶性静电复合物的条件及其对蛋白质溶解性、乳化性的影响。Zeta电位、激光共聚焦显微镜观测和浊度测定的结果显示,在酸性条件下,SPI与寡糖通过静电相互作用形成复合物,且等电点与SPI相比向酸性偏移;内源荧光光谱扫描发现SPI-寡糖复合物的荧光强度低于SPI,且静电相互作用越强荧光强度降低越明显。当pH 6.0时,SPI-寡糖较大程度形成可溶性静电复合物,此时复合物的功能性质较SPI有所改善,SPI-水苏糖和SPI-棉子糖的乳化性与SPI相比分别提高了50.66%和39.69%。     

热处理对酶改性蛋黄液乳化性的影响及拉曼光谱分析

蛋黄液对热敏感,64℃左右开始变性形成凝胶,加工过程中的热处理会导致其乳化性质下降,限制了其在食品工业中的应用。因此,本实验研究不同热处理条件(60、65、70℃均处理4 min)对酶改性蛋黄液乳化性质及蛋白质结构的影响。结果表明:随着热处理温度的升高,蛋黄液的乳化活性呈现下降的趋势,所形成的乳化体系平均粒径表现出增大的趋势。同一热处理条件下,酶改性蛋黄液的乳化活性及乳化稳定性均显著高于未改性蛋黄液(P0.05),酶改性蛋黄液所形成的乳化体系粒径明显减小,粒径分布更加接近正态分布。拉曼光谱分析结果显示,在不同热处理条件下酶改性蛋黄液中蛋白质二级结构发生变化,在65℃以下随温度升高α-螺旋结构相对含量显著升高,无规卷曲结构相对含量显著下降(P0.05);其色氨酸残基、酪氨酸残基及脂肪族疏水基团较未改性蛋黄液更倾向于暴露。采用偏最小二乘法建立了基于拉曼光谱的蛋黄液乳化性质模型,结果表明蛋黄液中蛋白质二级结构及构象变化(特别是低密度脂蛋白的构象变化)对蛋黄液乳化性质影响最大。     

辛烯基琥珀酸酐复合超声改性提高鸡蛋全蛋液热稳定性

全蛋液在64.5℃及以上温度下加热会出现热变性凝固的现象,影响其在食品加工中的应用。采用预热、超声与辛烯基琥珀酸酐(octenyl succinic anhydride,OSA)修饰相结合的技术手段制备改性全蛋液,以聚合物分散性指数(polymer dispersity index,PDI)、粒径、浊度、流变性质、溶解性和差示扫描量热分析为评价指标,探讨不同OSA添加量下鸡蛋全蛋液热稳定性的变化规律。结果发现:在添加10%OSA时,全蛋液的表观黏度、G’与G’’均最小,表明此时蛋白质之间聚集体达到最小化;PDI和平均粒径的减小、浊度的降低、溶解性的提高,都会使全蛋液的热稳定性得到改善;同时采用差示扫描量热仪测定改性后的全蛋液,发现在OSA添加量为10%时,热变性温度达到95.91℃,改善了鸡蛋全蛋液的热稳定性,为全蛋液进一步深加工以及灭菌提供了有效的方法。     

大豆分离蛋白在食品中的应用与前景

综述大豆分离蛋白在肉制品保鲜中应用、果蔬保鲜中的应用、鸡蛋涂膜保鲜中的应用以及在抗油脂氧化方面的应用4个方面,同时对大豆分离蛋白的未来应用前景进行了阐述。     

具ACE抑制活性的大豆肽的制备及精制研究

采用酶解技术制备具ACE抑制活性的大豆肽混合物。选择了最佳水解用酶,优化了反应条件。确定碱性蛋白酶解最佳条件为:pH9.0,温度50℃,底物浓度6%,酶用量([E]/[S])3%,作用时间4h。选择D3520型大孔树脂对水解产物进行脱盐精制,脱盐率91.2%,肽回收率89.3%,ACE抑制活性提高了28.5%,大豆分离蛋白ACE抑制肽混合物分子质量主要分布为200-720,在pH3-10,溶解性达98.1%以上,且稳定性好。     

Tricine-SDS-PAGE电泳检测蛋清肽分子量的研究

本研究利用Alcalase酶,在pH8.21、温度60℃、酶解60min的条件下制得蛋清肽,分别采用凝胶色谱法和Tricine-SDS-PAGE法测定其分子量.结果表明:49.5%T、6% C的分离胶溶液中添加6mol/L尿素的电泳效果好于添加10%(V/V)的甘油.Tricine-SDS-PAGE方法可以准确的测定酶解后生成蛋清肽的分子量,蛋白标准品的线性回归系数r＝0.9946,与凝胶色谱法相比,平均相对误差率为0.5%.Tricine-SDS-PAGE电泳检测蛋清肽的分子量具有简单、快速、直观的特点.     

蛋白酶水解低温豆粕制备大豆寡肽的研究

以低温豆粕为原料,利用复合酶法水解蛋白质制备大豆寡肽.通过测定不同蛋白酶对蛋白质水解后的蛋白质转化率和水解度,并综合生产成本、实验条件等因素,确定最优蛋白酶种类以及最优水解条件.得到蛋白酶Ⅰ的最优水解条件为:[S]=7%,E/S=4%(w/w),在pH=8.5,T=65℃条件下,水解3h;蛋白酶Ⅱ的最优水解条件为:pH=6.0,T=50℃,加入0.2%(m/v)EDTA,蛋白酶Ⅱ用量为8000u/g蛋白,水解2h.而后对水解物的水解度(DH)进行测定,并计算大豆肽平均肽链长度(PCL),得出PCL在2～7间,水解物为大豆蛋白寡肽混合物.     

蛋壳膜中透明质酸的提取及部分特性研究

分别采用胰蛋白酶和胃蛋白酶降解蛋壳膜,从中提取透明质酸.通过正交实验考察酶解温度、pH、酶用量、料液比和酶解时间对透明质酸提取量的影响,确定采用胰蛋白酶酶解的最佳条件为:温度为50℃,时间为7h,料液比为1:40.酶用量为8000U/g,pH为8.5,提取率为13.294mg/g;采用胃蛋白酶酶解的最佳条件为:温度为37℃,时间为5h,料液比为1:40,酶用量为11000U/g,pH为3.0,提取率为24.494mg/g.结果表明,胃蛋白酶提取透明质酸的效果好于胰蛋白酶,且壳膜中含有重要数量的透明质酸.通过红外光谱分析和测定葡萄糖醛酸、氨基葡萄糖的含量,对提取的透明质酸进行分析鉴定.