Einflu? des Erhitzens auf L?slichkeit und Elektrophoreseverhalten der Sarkoplasmaproteine von Rind- und Schweinefleisch |
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Authors: | Friedrich Bauer und Klaus Hofmann |
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Affiliation: | (1) Bundesanstalt für Fleischforschung, Institut für Chemie und Physik, E.-C.-Baumann-Strasse 20, D-8650 Kulmbach, Bundesrepublik Deutschland;(2) Present address: Institut für Fleischhygiene, Fleischtechnologie und Lebensmittelkunde der Veterinärmedizinischen Universität Wien, Linke Bahngasse 11, A-1030 Wien |
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Abstract: | Zusammenfassung Die Hitzestabilität der Sarkoplasmaproteine bei Rind- und Schweinefleisch wurde anhand der Löslichkeit und der Proteinmuster nach elektrophoretischer Auftrennung untersucht. Als Untersuchungsmethoden kamen die Proteinbestimmung nach Bradford und die isoelektrische Focussierung in rehydratierbaren Polyacrylamidgelen zur Anwendung. Die focussierten Proteine wurden mit Hilfe der Silberfärbung sichtbar gemacht. Die Gesamtproteinkonzentrationen der Extrakte verringerten sich bis zu einer Temperatur von 80°C mit zunehmender Höhe und Dauer der Hitzebelastung. Bei den auf 100°C erhitzten Proben nahmen die Proteinkonzentrationen wieder geringfügig zu. Die Intensität der Proteinbanden nahm allgemein mit steigender Temperatur und Erhitzungszeit ab. Die deutlichsten Änderungen der Bandenmuster zeigten sich im untersuchten Temperaturbereich bei dem auf 100°C erhitzten Fleisch. Durch eine Nacherhitzung der Fleischproben konnten erhitzungsbedingte Unterschiede in den Bandenmuster ausgeglichen werden. Auf diese Weise ist eine elektrophoretische Tierartenidentifizierung bei erhitztem Fleisch unabhängig von der Kenntnis der Erhitzungsbedingungen möglich.
Influence of heat on solubility and electrophoretic behaviour of sarcoplasmic proteins of beef and pork Summary The heat stability of sarcoplasmic proteins of beef and pork was investigated by means of their solubility and their protein patterns after electrophoretic separation. The method of determination of proteins described by Bradford and isoelectric focusing in rehydratable polyacrylamide gels were used for these investigations. The electrofocused proteins were visualized by silver staining. The concentration of total protein of the extracts decreased with increase in temperature and heating time (up to a temperature of 80° C). However the protein concentration increased in samples heated to 100° C. The intensity of the protein bands decreased with increasing temperature and heating time. In the investigated range of temperature, variations in protein patterns were most significant in meat heated to 100° C. Differences of protein pattern caused by different heating conditions could be equalized by a second heating of the samples. In this way it is possible to identify meat species without knowing the heating conditions. |
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