磷脂酶A1(Lecitase Ultra)的纯化及氨基酸序列分析 |
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作者姓名: | 张康逸 张丽霞 王兴国 刘元法 于殿宇 |
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作者单位: | 河南省农科院农副产品加工研究所,郑州大学,河南省农科院农副产品加工研究所,江南大学,江南大学,东北农业大学 |
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基金项目: | 国家自然科学基金项目(青年基金) |
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摘 要: | 本论文研究了超滤法和RP-HPLC对磷脂酶A1(Lecitase Ultra)的纯化,利用MALDI SYNAPT Q-TOF MS和MS/MS对其氨基酸序列进行分析及推测。纯化去除了Lecitase Ultra中的山梨醇和山梨醇盐,纯度97.7%,酶蛋白和亚基的分子量为30838.0和16536.0。通过MALDI SYNAPT Q-TOF MS和MS/MS对酶蛋白进行分析,确定了Lecitase Ultra的氨基酸序列组成;进行数据库(http: //www.matrixscience.com)比对,发现其氨基酸序列信息与棉状嗜热丝孢菌(T. lanuginosus)脂肪酶和尖孢镰刀菌(F. oxysporum)脂肪酶高度吻合,序列中1-284是T. lanuginosus脂肪酶的氨基酸序列,序列中285-339是脂肪酶F. oxysporum脂肪酶的氨基酸序列,其中113、118和121可能是被基因突变成113 G-A、118 D-W和121 E-K。研究结果为进一步探讨Lecitase Ultra的三维空间结构及其活性中心催化机理提供了数据支撑。
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关 键 词: | 磷脂酶A1 纯化 氨基酸序列 二级质谱 |
收稿时间: | 2014-06-19 |
修稿时间: | 2014-10-09 |
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