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谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究
引用本文:陈国娟,张春红,刘长江.谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究[J].食品工业科技,2007(1):60-62.
作者姓名:陈国娟  张春红  刘长江
作者单位:沈阳农业大学食品学院,辽宁沈阳,110161
基金项目:辽宁省科技厅资助项目;辽宁省教育厅资助项目;沈阳农业大学校科研和教改项目
摘    要:对灰轮丝链轮丝菌ZC60所产生的谷氨酰胺转胺酶采用(NH4)2SO4盐析、透析脱盐、冷冻浓缩和SephadexG-100凝胶过滤层析进行纯化,经SDS-PAGE检测,样品达到电泳级纯。对冷冻浓缩后得到的粗酶的酶学性质进行研究,得到该酶的最适反应温度为50℃,最适pH为7.0;酶的温度稳定范围为0~50℃,pH稳定范围为6.0~7.5;K+、Na+、Ca2+、Ba2+、Mg2+对MTG的活性几乎没有影响,而Pb2+,Cu2+抑制酶活。

关 键 词:谷氨酰胺转胺酶  分离纯化  酶学性质
文章编号:1002-0306(2007)01-0060-03
修稿时间:2006年3月29日

Purification on transgulaminase and properties of the crude enzyme
Chen Guojuan.Purification on transgulaminase and properties of the crude enzyme[J].Science and Technology of Food Industry,2007(1):60-62.
Authors:Chen Guojuan
Abstract:
Keywords:
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