超高压协同TG酶改性蛋清蛋白热诱导凝胶机理

为提高蛋清蛋白凝胶性,本研究以蛋清蛋白（Egg white protein,EWP）为研究对象,通过分析质构、持水率、分子作用力、傅里叶红外色谱、圆二色谱、粒径、电位、巯基含量、表面疏水力及扫描电镜的变化,探究超高压处理（Ultra-high pressure,UHP）、谷氨酰胺转胺酶处理（Transglutaminase,TG）及超高压协同TG酶处理（Ultra-high pressure synergistic Transglutaminase,UTG）的蛋清蛋白热诱导凝胶机理及结构的变化。结果表明：UHP-EWP、TG-EWP、UTG-EWP的硬度、弹性和持水性均有所提高,疏水相互作用力是维持凝胶的主要作用力;UHP-EWP、TG-EWP、UTG-EWP的α-螺旋含量均不同程度下降、β-折叠含量均上升;UHP-EWP的平均粒径值下降、电位绝对值下降,TG-EWP、UTG-EWP的变化与之相反;UHP-EWP、TG-EWP、UTG-EWP的游离巯基含量上升、总巯基含量下降、表面疏水性升高;凝胶结构更加致密光滑,平整度提高。
本研究为蛋清蛋白热诱导凝胶改性提供了理论基础及研究思路。