鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽纯化及结构初探

以超滤所得鲍鱼内脏胶原血管紧张素转化酶(Angioemin-I Converting Enzyme,ACE)抑制肽(分子量小于3000 u)为研究对象,通过DEAE-52纤维素柱层析分离后用葡聚糖凝胶G-25柱层析对鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽进行纯化,得到ACE抑制活性较高的肽。采用红外光谱技术对所得组分的二级结构进行了初步的研究。结果表明:鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽经DEAE-52纤维素阴离子交换层析分离,Na Cl溶液(0.1、0.3、0.6 mol/L)单一浓度和梯度洗脱均得到一个组分,梯度洗脱的多肽得率为82.7%,该组分的ACE抑制率为81.23%;再过葡聚糖凝胶G-25分子筛柱,用蒸馏水洗脱,所得的洗脱曲线为单一对称峰,ACE抑制率为82.12%。通过傅里叶红外光谱分析得出胶原ACE抑制肽中具有β-折叠和α-螺旋结构。初步认为,β-折叠和α-螺旋结构对鲍鱼内脏胶原多肽的ACE抑制活性起到重要作用。