| 拟穴青蟹精氨酸激酶的重组表达及致敏性分析 |
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| 引用本文： | 杨阳,何欣蓉,何少贵,陈锦莉,刘萌,费丹霞,毛海燕,刘光明.拟穴青蟹精氨酸激酶的重组表达及致敏性分析[J].食品科学,2024(7):19-27. |
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| 作者姓名： | 杨阳 何欣蓉 何少贵 陈锦莉 刘萌 费丹霞 毛海燕 刘光明 |
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| 作者单位： | 1. 厦门华厦学院环境与公共健康学院;2. 集美大学海洋食品与生物工程学院;4. 厦门海洋职业技术学院海洋生物学院 |
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| 摘 要： | 为比较拟穴青蟹（Scylla paramamosain）重组精氨酸激酶（recombinant arginine kinase,rAK）和天然AK(native AK,nAK)的致敏性，并鉴定AK分子中的致敏优势区域，首先基于AK的抗原表位分布与空间结构，将AK分子分为AK-E1（氨基酸（aminoacids,AA）1～92）、AK-E2(AA 87～187)、AK-E3(AA 172～265)和AK-E4(AA 276～357)4个片段，采用大肠杆菌原核表达系统对其进行分段表达，并分别分离纯化nAK、rAK及AK的4个分段表达产物。用BALB/c小鼠模型评价重组蛋白的致敏性，结果显示，r AK致敏小鼠血清中特异性抗体水平、脾脏淋巴细胞的Th2型细胞因子释放水平均显著升高，表明rAK可使机体致敏，但其免疫原性较nAK弱；AK的4个分段表达产物中AK-E2的免疫原性最强。同时，r AK能够刺激RBL-2H3细胞释放β-己糖苷酶，但r AK对效应细胞的刺激作用低于n AK;4个分段表达产物中AK-E2和AK-E4对效应细胞的刺激作用较强。综上，通过原核表达系统获得的r AK免疫原性较n A...
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| 关 键 词： | 拟穴青蟹 精氨酸激酶 重组蛋白 致敏性 BALB/c小鼠 |
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