| K.paraultunense角蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 羊希,李霞,姜河,廖学品,石碧. K.paraultunense角蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究[J]. 皮革科学与工程, 2019, 0(3): 5-11 |
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| 作者姓名： | 羊希 李霞 姜河 廖学品 石碧 |
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| 作者单位： | 四川大学生物质与皮革工程系;四川大学皮革化学与工程教育部重点实验室;四川大学制革清洁技术国家工程实验室 |
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| 基金项目： | 国家重点基础材料技术提升与产业化项目(2017YFB0308500) |
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| 摘 要： | 将角蛋白降解菌Keratinibaculum paraultunense(K.paraultunense)所产角蛋白酶的粗酶液,依次通过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose-FF阴离子交换以及Superdex 75凝胶色谱层析等分离纯化,最终得到一种电泳纯的角蛋白酶。其纯化倍数为14.55,回收率为7.24%。SDS-PAGE分析结果表明该酶的相对分子质量约为29 KDa。酶学性质研究表明,该酶最适作用温度为80℃;最适pH为7.5,在pH 6.0～9.0范围内酶活力较为稳定;当以酪蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为4.37 mg·mL-1,Vm为14 556 U·(mg·min)-1,而当以羊毛角蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为15.66 mg·mL-1,Vm为2610 U·(mg·min)-1;Ca2+对酶活有明显的促进作用,但苯基甲基磺酰氟(PMSF)对酶活有较强的抑制作用。
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| 关 键 词： | K.paraultunense 角蛋白酶 分离纯化 酶学性质 |
Purification and Characterization of Keratinase Fermented by K. Paraultunense |
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| YANG Xi,LI Xia,JIANG He,LIAO Xuepin,SHI Bi. Purification and Characterization of Keratinase Fermented by K. Paraultunense[J]. Leather Science and Engineering, 2019, 0(3): 5-11 |
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| Authors: | YANG Xi LI Xia JIANG He LIAO Xuepin SHI Bi |
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| Affiliation: | (Department of Biomass and Leather Engineering, Sichuan University, Chengdu 610065, China;Key Laboratory of Leather Chemistry and Engineering of Ministry of Education, Sichuan University, Chengdu 610065, China;National Engineering Laboratory for Clean Technology of Leather Manufacture, Sichuan University, Chengdu 610065, China) |
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| Abstract: | YANG Xi;LI Xia;JIANG He;LIAO Xuepin;SHI Bi(Department of Biomass and Leather Engineering, Sichuan University, Chengdu 610065, China;Key Laboratory of Leather Chemistry and Engineering of Ministry of Education, Sichuan University, Chengdu 610065, China;National Engineering Laboratory for Clean Technology of Leather Manufacture, Sichuan University, Chengdu 610065, China) |
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| Keywords: | K. paraultunense keratinase purification enzymatic properties |
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