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超滤法分离酪蛋白酶解物中的ACE抑制肽
引用本文:姜瞻梅,田波,霍贵成. 超滤法分离酪蛋白酶解物中的ACE抑制肽[J]. 食品与发酵工业, 2006, 32(10): 59-61
作者姓名:姜瞻梅  田波  霍贵成
作者单位:东北农业大学乳品科学教育部重点实验室,东北农业大学食品学院,哈尔滨,150030
摘    要:采用不同截留分子质量的超滤膜对酪蛋白酶解物中ACE抑制肽进行初步分离,确定了超滤的条件,并测定超滤前后酶解物的ACE抑制活性。结果表明,截留分子质量为10 ku和3 ku的超滤膜能不同程度地提高酪蛋白酶解物的ACE抑制活性,但3 ku的超滤膜能更有效地提高其ACE抑制活性,并且超滤液半抑制浓度值(IC50)为0.46 mg/mL。证明超滤技术可作为一种分离ACE抑制肽的手段。

关 键 词:ACE抑制肽  超滤  酪蛋白
收稿时间:2006-06-27
修稿时间:2006-06-27

Study on UF for the Separation and Purification of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptide
Jiang Zhanmei,Tian Bo,Huo Guicheng. Study on UF for the Separation and Purification of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptide[J]. Food and Fermentation Industries, 2006, 32(10): 59-61
Authors:Jiang Zhanmei  Tian Bo  Huo Guicheng
Abstract:Angiotensin converted enzyme inhibitory peptides from casein hydrolysate were separated by ultrafitration.Ultrafiltration(with membranes of M_W cutoff 10 kua and 3 kua).They can increase the ACE inhibitory activities of casein hydrolysates.However,permeates of 3kua membrane showed higher ACE inhibitory activities with IC_(50) of 0.46 mg/mL.
Keywords:angiotensin converting enzyme inhibitory peptide  ultrafitration  casein  
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