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对前期优化的碱性蛋白酶最优酶解条件下的大豆蛋白抗氧化肽进行进一步分离、纯化及鉴定。采用高效强阴离子交换柱(HiTrap Q HP)、快速弱阴离子交换柱(HiTrap DEAE-FF)和制备液相色谱方法,对酶解液进行分离纯化,获得高纯度的抗氧化肽SHP-1。通过液相色谱-串联质谱(liquid chromatography-tandem mass spectrometry,LC-MS/MS)测定抗氧化肽SHP-1的分子质量,为741.41 Da;采用氨基酸分析仪对抗氧化肽SHP-1的组成进行分析,表明抗氧化肽SHP-1是由5 种氨基酸组成。通过LC-MS/MS对抗氧化肽SHP-1氨基序列进行解析并与大豆蛋白数据库比对,确定抗氧化肽SHP-1氨基酸序列为IPPGVPY,来自于大豆球蛋白G4亚基。 相似文献
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考察了泛函方程1/nf(x)+1/mf(y)+f(z)=f(x/n+y/m+z),∨x,y,z∈G
的Hyers-Ulam稳定性,其中m,n∈Z+,m,n≠1.改进了Rassias方法,并使用改进后的Rassias方法得到这个泛函方程的广义Hyers-Ulam稳定性. 相似文献
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卵黄高磷蛋白被发现比别的食品蛋白质的乳化性尤其乳液稳定性高。蛋白酶和磷酸酯酶可使乳化活性和乳液稳定性明显降低;卵黄高磷蛋白的蛋白酶水解导致大肽链(高磷酸化核心区50~210个肽)和小肽链裂解(N-端1~49个肽和C.端211~217个肽);不含小肽的肽不具备优秀的乳化特性,蛋白质中一部分小肽在乳化特性中扮演着重要角色;磷酸酯酶处理后,卵黄高磷蛋白中磷酸酯的静电排斥力对乳化性有显著影响;磷酸充分作用后的残基的这部分蛋白质对高乳化特性至关重要。 相似文献
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凝胶过滤分离鸡肉蛋白酶解物时紫外检测波长的选择 总被引:4,自引:0,他引:4
本文叙述在小肽的分子结构中能产生紫外吸收的实际上只有肽键和氨基酸的侧链基团。当肽键在200-300nm波长范围内的吸收峰已经确定的条件下,分析不同氨基酸的侧链结构在200-300nm范围内的吸收情况,分析结果表明:在小肽的分子结构中,200-220nm处的吸收峰主要是由肽健产生的,270-290nm范围内的吸收主要是由芳香氨基酸侧链的大π键产生的,当洗脱液在200-220nm无吸收时,检测波长设在200nm-220nm比设在250nm-300nm更灵敏、更可靠。 相似文献
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