多糖的降血压作用及其机制研究进展

高血压是全球范围内导致残疾和过早死亡的主要风险因素之一,我国高血压及其相关并发症呈逐年升高的趋势,并逐渐年轻化。口服降压药虽能暂时将血压控制在一个正常范围内,但是可能会对机体多个系统产生严重的不良反应。随着多糖与高血压的关系研究逐渐深入,越来越多的研究表明多糖作为天然活性物质,对高血压具有安全、副作用小的优势。本文从多糖类别、来源、剂量、动物模型等方面介绍了多糖的降血压作用效果,阐述了多糖调节肾素-血管紧张素-醛固酮系统、改善内皮功能、调控多因子等降血压机制,简述了多糖与降血压作用的构效关系,对多糖应用于高血压的治疗前景进行了展望,为多糖降压药的研发提供了科学参考,也为高血压患者的疾病防治提供了更多的选择性。     

海洋源降血压肽研究进展

高血压作为世界性健康问题,影响着全球各行各业的人们。食源性降血压肽以有效且无毒副作用的优点成为近年的研究热点。海洋物种约占全球生物多样性总量的一半,其中含有的蛋白是制备降血压肽的重要原料。本文综述血管紧张素转化酶抑制肽的降血压机理、构效关系,降血压肽来源及制备方法,总结生产中存在的问题及发展趋势,旨在为今后海洋源降血压肽的开发利用提供理论依据。     

食源性降血压肽的评价方法

对食源性降血压肽的体外活性测定方法、动物实验评价方法和人体临床试验的研究状况及进展等进行了论述。     

食品降血压肽的比较与评价方法

血管紧张素转换酶 (angiotensinⅠ convertingenzyme ,简写为ACE)抑制剂可以抑制ACE的活性 ,降低血压。目前已经知道许多食品如 :乳蛋白质、酸奶、干酪、沙丁鱼、鸡蛋、玉米胚乳等中含有ACE抑制肽。其获取方法主要通过酶法和微生物法 ,一般通过体外测定和动物实验来评价ACE抑制剂的抑制活性和抗高血压作用     

酶解玉米蛋白制备降血压肽的研究

以玉米蛋白粉为原料,选用7种蛋白酶分别进行单一酶和复合酶水解生产玉米蛋白降血压肽,用Cushman紫外分光光度法测定水解液的ACE抑制活性。结果表明,碱性蛋白酶Alcalase2.4L水解液具有最大的ACE抑制率,水解条件优化实验确定最适pH为8.0,温度为55～60℃,底物浓度为2.5%,加酶量为48AU/kg。水解度15.96%时所得水解物对ACE抑制作用最强,IC50为0.125mg/mL。     

酶解玉米蛋白制备降血压肽的研究

以玉米蛋白粉为原料,选用7种蛋白酶分别进行单一酶和复合酶水解生产玉米蛋白降血压肽,用Cushman紫外分光光度法测定水解液的ACE抑制活性。结果表明,碱性蛋白酶Alcalase2.4L水解液具有最大的ACE抑制率,水解条件优化实验确定最适pH为8.0,温度为55～60℃,底物浓度为2.5%,加酶量为48AU/kg。水解度15.96%时所得水解物对ACE抑制作用最强,IC50为0.125mg/mL。      

植物源降血压肽研究进展

降血压肽的实质是血管紧张素转化酶抑制肽,它通过抑制血管紧张素转化酶(ACE),阻碍有升高血压作用的血管紧张素Ⅱ的生成,同时抑制具有降血压作用的血管舒缓激肽的分解,从而使血压下降。对血压调节机制,降血压肽的结构和组成对其功能的影响,以及目前植物源降血压肽研究进展进行了综述。     

食品蛋白质降血压肽的研究进展

在阐述血管紧张纛转化酶抑制剂降压机理的基础上，综述了食品蛋白质降血肽的研究进展，对结构与活性之间的关系及其在降低高血压患者血压中的重要性进行了讨论，并展望了其广阔的发展前景。     

乳源ACE抑制剂(降血压肽)的研究现状

利用酶或微生物水解牛乳蛋白质可获得ACE抑制剂 (降血压肽 ) ,近来从乳酸菌发酵的酸奶中也找到了ACE抑制肽 ;经动物实验证明 ,口服一定量的ACE抑制肽或含有ACE抑制肽的酸奶可降低血压 ,而且对血压正常者没有影响。文章中综述了来源于乳蛋白质和发酵乳制品的ACE降血压肽的最新研究进展 ,对乳源ACE抑制剂的应用前景进行了展望     

食源性降血压肽构效关系与制备研究进展

食物来源降血压肽的研究是近年来在降血压方面的热点研究领域,许多食物蛋白来源的降血压肽经体外实验和动物实验表明具有较强的血管紧张素转化酶抑制活性和显著的降压效果,这为研究开发新型安全高效的降血压产品提供了一条新途径。文章综述了食源性降血压肽的研究进展,重点探讨了以食物为原料制备降血压肽的工艺及降血压肽与结构之间的关系,并对食物源降血压肽的研究应用前景进行了展望。     

代谢组学在食源性ACE抑制肽研究中应用的进展

代谢组学作为食品科学技术领域一个新兴的重要研究方法,正逐渐应用到活性肽代谢机理及作用机制研究中。本文综述了ACE抑制肽研究现状及瓶颈,同时对代谢组学研究进展及代谢组学在ACE抑制活性肽研究中的应用进行了展望,以期为代谢组学在ACE抑制肽中广泛深入地应用提供参考。      

食源性降血压肽制备研究进展

高血压病防治早已引起医学界重视,食源性降血压肽降压效果明显,且无毒副作用。从植物蛋白、动物蛋白及微生物代谢产物中都可提取制备降血压肽,降血压肽制备方法主要有酶解法、发酵法、自溶法及重组法等;其中,酶解法和发酵法最为常用。降血压肽分离提纯主要采用超滤、层析等方法,低成本工业化分离方法有待开发。     

乳及乳制品中的抗高血压活性肽

论述了乳及乳制品中的抗高血压活性肽的分离纯化、构性关系、对血管紧张素转换酶的抑制活性和抗高血压机理，以及其在体内的吸收特性。展望了乳源抗高血压肽的应用前景。     

牡蛎生物活性肽的研究进展

生物活性肽是来源于蛋白质的多功能化合物,是可以调节生物机体的生命活动或具有生理活性作用的一类肽的总称。牡蛎肽又是生物活性肽的重要组成部分,含有丰富的蛋白质、人体必需的8种氨基酸、牛磺酸、维生素以及锌、硒、铁、铜、碘等微量元素;随着现代生物技术和医学技术的发展,制备牡蛎活性肽的方法多种,且牡蛎肽在抗氧化、降血糖、抗肿瘤、抑制血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)活性等方面具备特殊的生理活性。本文就牡蛎肽的制备以及牡蛎肽的生物活性等研究进行概述,为今后牡蛎肽的应用提供参考。     

鱼胶原蛋白酶解工艺及其活性肽抑制ACE酶的研究

本研究通过单因素实验和正交实验优化胃蛋白酶水解鱼胶原蛋白制备胶原多肽的工艺。采用高效液相色谱法测定海水鱼与淡水鱼胶原多肽血管紧张素转换酶（ACE）的抑制活性来表征其降血压功能。研究表明:胃蛋白酶制备鱼胶原多肽的最佳酶解工艺条件是水解温度为37℃,初始p H为2.5,酶与底物比例为1∶125（w/w）,底物质量分数为3%（w/v）,水解时间为12 h,此时鱼胶原蛋白溶液的水解度为19.17%。研究发现海洋鱼胶原蛋白和淡水鱼胶原蛋白的酶解上清液均具有较高的ACE抑制活性,半抑制浓度IC50分别为1.34 mg/m L和1.52 mg/m L。利用超滤离心管获得的不同分子量组分中,分子量小于3 ku的海洋胶原多肽CP-Ⅰ和淡水胶原多肽CP-Ⅲ的ACE抑制活性的半抑制浓度IC50分别为0.43 mg/m L和0.60 mg/m L,而相应分子量大于3 ku的海洋胶原多肽CP-Ⅱ和淡水胶原多肽CP-Ⅳ的半抑制浓度IC50分别为1.78 mg/m L和1.69 mg/m L。      

超高压微射流均质技术对铁棍山药汁营养成分的影响

为了探讨超高压微射流均质技术(HPM)对铁棍山药汁营养成分的影响,将山药汁分别在80、120、160 MPa压力下,依次进行2次处理和4次处理,分析铁棍山药汁中氨基酸、还原糖、总酸、总酚、黄酮以及抗氧化活性的变化。结果表明:随着微射流压力的增大,氨基酸增加;还原糖、总酸和黄酮呈较小幅度降低;总酚与抗氧化活性变化趋势一致,80 MPa有增加趋势,但120、160 MPa有降低趋势。结论:80 MPa压力4次的处理的效果最佳,超压微射流处理能较好的保持山药汁中的营养成分,可作为新型加工方法在铁棍山药产业中加以应用。      

降血压肽研究进展

血管紧张素转化酶在血压调节中起到重要作用,降血压肽通过抑制该酶的活性达到降血压的目的。文中在介绍降血压肽作用机理的基础上,综述了其制备方法、检测方法以及原料来源等方面的研究进展,并展望了其开发应用的前景。     

抗氧化肽作用机制研究进展

过量活性氧(reactive oxygen species, ROS)造成的氧化应激日益成为人们迫切需要解决的问题。而由于化学合成抗氧化剂存在诸多缺陷, 人们逐渐将焦点转移至天然抗氧化剂。抗氧化肽由于来源广泛、安全性高、吸收性好等优点而备受瞩目。本文综述了抗氧化肽可能的作用机制, 包括直接清除自由基、螯合促氧化金属离子、调节产ROS氧化酶、增强抗氧化防御系统、细胞保护作用、调节肠道菌群等。重点介绍了抗氧化肽在调节产ROS氧化酶以及细胞保护作用中发挥的作用, 并指出抗氧化肽研究过程中亟需解决的问题, 以期为抗氧化肽的进一步研究提供一定的理论支撑。     

Purification and identification of an ACE inhibitory peptide from the peptic hydrolysate of Acetes chinensis and its antihypertensive effects in spontaneously hypertensive rats

Acetes chinensis is a marine shrimp found in the coastal waters of China. The shrimp was hydrolysed by pepsin to prepare hydrolysates with angiotensin I‐converting enzyme (ACE) inhibitory activity. The hydrolysate with the highest ACE inhibitory activity resulted from a 3–5 h incubation at 45 °C and pH 2.5 with pepsin. Gel filtration and RP‐HPLC were used to separate ACE inhibitory peptides from the hydrolysate. The gel filtration fraction of the hydrolysate with a molecular weight range from 1320 Da to 311 Da exerted the highest ACE inhibition activity. This fraction was separated by RP‐HPLC into fifteen fractions, of which fraction F9 showed 92.7% of the ACE inhibition activity. Its peptide sequence was determined to be Leu–His–Pro. It showed a potent antihypertensive activity in spontaneously hypertensive rats. The results suggested that this peptide may be a potent ACE inhibitor which might be developed into a healthy food to lower blood pressure.