牛血清白蛋白与Hg(Ⅱ)配合物作用的热力学研究

采用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了XO-Hg(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究结果表明,XO-Hg(Ⅱ)配合物对BSA有强的荧光猝灭作用,为静态猝灭。根据荧光猝灭数据,由Stern-Volm er方程得到了不同温度下XO-Hg(Ⅱ)配合物与BSA之间的结合位点数和结合常数,推出了结合反应的主要作用力类型。据F rster非辐射能量转移理论,探讨了给体-受体间的作用距离,阐明了XO-Hg(Ⅱ)配合物对BSA的猝灭作用不是由非辐射能量转移机制导致。     

镝(Dy)-L-苯丙氨酸-5-氟尿嘧啶三元配合物的合成及与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,在Tris-HCl缓冲溶液中考查了不同温度下镝(Dy)-L-苯丙氨酸-5-氟尿嘧啶三元配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,配合物对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程,并测定该反应在不同温度下的结合常数KA,且配合物与BSA以物质的量比1∶1结合。根据计算出的热力学参数表明,配合物和BSA之间的作用力主要是静电作用。用同步荧光技术考察了配合物对BSA构象的影响,结合位点接近于酪氨酸残基。     

D-半乳糖与牛血清白蛋白相互作用的光谱分析

用光谱法研究了D-半乳糖(D-Gal)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,随着D-Gal浓度的增大,BSA的荧光光谱发生猝灭,猝灭机制为静态猝灭,且BSA的最大发射峰蓝移;紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,D-Gal使BSA的疏水性增强,骨架变得松散;热力学分析表明,疏水作用力是D-Gal与BSA间的主要作用力。     

萘酰亚胺类抗肿瘤药物与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱、位点竞争和圆二色谱等实验方法在模拟人体生理条件下研究了三种萘酰亚胺类抗肿瘤药物(NADs)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。荧光猝灭结果表明NADs对BSA的猝灭机制均为静态猝灭。由热力学参数ΔS0,ΔH0可知疏水作用力是NADs与BSA之间结合的主要作用力,但氢键和范德瓦尔斯力不可忽略。位点竞争实验结果显示NADs与BSA的结合部位均在BSA的SiteⅠ位。圆二色谱研究结果表明三种药物均使BSA的α-螺旋含量减少,即BSA的二级结构发生了改变。     

橙皮素铜(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白作用的研究

本研究应用荧光光谱测试了橙皮素铜(II)配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并与橙皮素对比。结果显示橙皮素铜配合物对BSA的荧光猝灭以静态猝灭为主,但静态猝灭常数比橙皮素小;对BSA的荧光猝灭效率明显弱于橙皮素;橙皮素配合物与BSA的结合常数和结合位点数都小于橙皮素;与BSA之间的主要作用力与橙皮素相似,以氢键和范德华力为主。说明橙皮素铜配合物与BSA的结合能力弱于橙皮素。橙皮素在血液运输过程若遇到Cu2+,可能会因为发生配位作用而减弱橙皮素与血清蛋白的结合能力。     

Eu3+对槲皮素与BSA相互作用的影响

运用荧光光谱、紫外吸收光谱、红外光谱等研究了槲皮素(Quercetin,Que)与BSA的结合作用,并从Eu3+与Que的竞争作用、热力学参数的变化、配位化合物的生成三个方面分析了Que与BSA结合作用的影响因素.结果表明,Que对BSA的荧光光谱具有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭,BSA发射峰显著蓝移;Eu3+的存在...     

鹅掌楸碱与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光猝灭光谱(FS)、圆二色光谱(CD)、红外光谱(IR)研究了鹅掌楸碱(LA)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。通过研究发现,鹅掌楸碱和BSA的相互作用机制为静态猝灭。计算了不同温度下的结合常数、结合位点及热力学参数,根据热力学参数推断静电作用力是维系复合物稳定的主要作用力;通过探针反应判断结合位点在SiteⅠ处。根据F9ster荧光共振能量转移理论,计算结合距离r=2.58 nm,说明二者之间形成了LA-BSA配合物。通过同步荧光、圆二色及红外光谱证实了鹅掌楸碱的结合导致了BSA的构象发生了改变。红外曲线拟合定量计算结果显示,BSA的α-螺旋百分含量由50.8%降低到46.5%,表明药物的存在明显改变了BSA的二级结构。     

稀土钐水杨醛氨基酸Schiff碱配合物与BSA相互作用研究

用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了稀土钐水杨醛氨基酸Schiff碱配合物([SmC16H12NO4ClH2O]·H2O)与牛血清白蛋白(BSA)作用的机理,结果表明,配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据Stern-Volmer方程和猝灭常数Ksv随温度的升高而减小,表明配合物与BSA的作用机理是由于形成基态复合物所引起的静态猝灭,根据双对数方程计算了不同温度下结合常数KA、结合位点数n;根据Frster非辐射能量转移理论求出BSA与配合物间的结合距离;用同步荧光光谱法探讨了配合物对BSA构象的影响。     

离子型表面活性剂与牛血清白蛋白作用的比较研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱、动态光散射和Zeta电位法对比研究了十二烷基硫酸钠(SDS)和十二烷基三甲基溴化铵(DTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。结果表明：SDS和DTAB均能猝灭BSA内源荧光,298 K时的猝灭常数Ksv分别为2.64×104和304.21 L/mol。同步荧光光谱和三维荧光光谱显示SDS和DTAB对BSA的构象产生了影响。SDS对BSA荧光猝灭机理为动静联合猝灭机制;热力学计算表明,SDS与BSA的结合过程中,静电力起主导作用,并且能与BSA形成SDS/BSA超分子复合物;DTAB对BSA荧光猝灭机理为动态猝灭,作用力主要是疏水作用。SDS和DTAB与BSA的平均结合距离分别为2.77和4.73 nm。综合结合常数、粒径和Zeta电位等变化,在相同条件下具有较大电荷密度和较小体积极性头基的SDS与BSA具有更强的结合作用。     

百草枯与牛血清白蛋白结合反应的荧光光谱特征研究

实验用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究PQ与BSA结合反应的光谱特征,探讨了PQ对BSA的荧光猝灭作用,经处理实验结果得出动态猝灭常数、结合常数、结合位点等数据,并用同步荧光光谱技术来考察BSA构象的变化。对了解PQ与蛋白质的结合方式、明确PQ在动物体内的代谢过程、研究PQ的中毒机制及指导PQ中毒急救、解毒等方面具有重要意义。     

光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L·mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm.同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响.     

吡唑-3-甲酸钴的合成、晶体结构及其与牛血清白蛋白的相互作用

利用吡唑-3-甲酸为配体,通过溶液法与氯化钴反应合成出一种钴的配合物,用X射线单晶衍射仪对其进行表征。结果显示,该配合物为单斜晶系,空间群为P21/c,a=0.509 94(2)nm,b=1.139 55(5)nm,c=0.936 80(4)nm,β=95.925(5)°。钴与两个配体分子的N、O原子和水分子的氧原子配位,形成八面体结构。利用紫外-可见吸收光谱与荧光光谱研究它与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,该配合物与BSA形成稳定的复合物,荧光猝灭属于静态猝灭,猝灭速率常数kq为3.54×1012L/(mol·s),结合常数K=7.06×105L/mol,结合位点n=1.259 5。     

酰胺类除草剂与牛血清白蛋白的相互作用

[目的]研究酰胺类除草剂(甲草胺、乙草胺)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色光谱(CD)检测酰胺类除草剂对BSA构象的影响。[结果]用上述检测方法获得不同温度下酰胺类除草剂与BSA猝灭常数和热动力学常数,发现酰胺类除草剂对BSA有猝灭作用。[结论]静态猝灭是酰胺类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热力学参数表明酰胺类除草剂与BSA之间的作用力主要是范德华力和氢键。加入酰胺类除草剂后导致BSA的构象发生变化。     

光谱法研究硫堇与人血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和圆二色谱等光谱方法研究了生理条件下硫堇(TH)与人血清白蛋白(HSA)的作用机理.测得不同温度下,硫堇与人血清白蛋白的结合常数和结合位点数,确定硫堇对人血清白蛋白荧光的猝灭是静态猝灭过程,并依据Forster无辐射能量转移理论获得了TH与HSA的结合距离4.604 nm,热力学参数Δ H =-9.024 kJ/mol,Δ S =40.63 J·mol-1·K-1,表明TH与HSA主要为静电力相互作用,同步荧光光谱和圆二色谱显示了TH对HSA的二级结构构象产生影响.     

荧光光谱法研究二氢卟吩e6和锌二氢卟吩e6与牛血清白蛋白的相互作用

应用紫外光谱和荧光光谱法研究二氢卟吩e6(Ce6)和锌二氢卟吩e6(ZnCe6)分别与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。通过紫外光谱、荧光光谱、光照实验,探讨了两种物质与BSA相互作用的荧光猝灭光谱特征、猝灭机理、与BSA结合反应及光照的影响。结果表明,Ce6和ZnCe6都可与BSA发生相互作用,Ce6和ZnCe6浓度的变化会引起Ce6、ZnCe6与BSA之间能量转移的变化,Ce6的猝灭程度要比ZnCe6强,猝灭机制是由静态猝灭引起的。Ce6与BSA的结合能力强于锌二氢卟吩e6,结合位点数均接近1,结合的作用力类型主要为范德华力和氢键作用力。Ce6-BSA和ZnCe6-BSA复合物均有光漂白特性,光漂白机制均为光学修饰型引起的,这种机制有利于提高光动力治疗(PDT)效果。     

槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在p H为7.40的Tris缓冲体系下,利用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。研究表明:槲皮素钕配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。依据Stern-Volmer方程得出25℃,29℃,33℃,37℃下槲皮素钕配合物与BSA的结合常数分别为1.520×106 L·mol-1、8.293×105 L·mol-1、6.833×105 L·mol-1、6.314×105 L·mol-1,发现随温度上升结合常数k值下降,二者之间的结合位点数为1;根据F?rster非辐射能量转移理论求得槲皮素钕配合物与BSA作用的结合距离为2.56 nm。     

氟氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35～4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化.     

8-羟基喹啉衍生物镍(Ⅱ)配合物的合成、晶体结构、抗肿瘤活性及其与BSA作用研究

以8-羟基喹啉-2-甲醛和2-肼基-4,6-二甲基嘧啶缩合得到席夫碱配体L,配体L与NiCl₂·6H₂O反应得到配合物[Ni(L)Cl₂](简称L-Ni),X-单晶衍射表明配合物L-Ni属于三斜晶系,空间群P-1。MTT实验表明,配合物L-Ni对肿瘤细胞MGC-803、NCI-H460、T-24、Skov-3的生长均有抑制作用,对T-24的抑制作用最强,IC₅₀=(16.65±0.18)μmol/L,细胞毒性大于顺铂。从荧光光谱结果看,配合物L-Ni能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光发生静态猝灭,两者间主要作用力为氢键和范德华力。配合物L-Ni与BSA间有一个结合位点,紫外-可见光谱、同步荧光光谱及位点竞争实验表明,配合物L-Ni与BSA亚结构域ⅡA的位点Ⅰ结合,使BSA微环境极性减小,而疏水性增加,推测配合物L-Ni使BSA的二级结构发生了改变。     

Cu2+/Zn2+对牛血清白蛋白-盐酸小檗碱结合过程的变构效应

分别采用荧光光谱(FS)、紫外可见吸收光谱(UV-Vis)以及圆二色谱(CD)考察了2种金属离子Cu2+、Zn2+对牛血清白蛋白(BSA)-盐酸小檗碱(BC)结合过程的变构效应,得到表征BSA内源荧光猝灭、BSA-BC复合物稳定性、BC在BSA分子上的结合位点数发生变构的定量变构系数βQ、βA、βn。结果表明,Cu2+/Zn2+对BC猝灭BSA内源荧光呈正变构效应(βQ>1),且变构效应随Cu2+/Zn2+浓度的增大呈现一定的饱和性;而对BSA-BC复合物稳定性以及BC在BSA分子上的结合位点数呈负变构效应(0<βA<1,0<βn<1),且变构效应随Cu2+/Zn2+浓度的增大呈现不同变化趋势;BSA分子构象转变可能是产生变构效应的主要原因。     

金属酞菁-血清白蛋白杂化酶的合成及其性质的研究

通过熔融法以均苯四甲酸酐、尿素及相应的金属盐为原料,得到八羧基酞菁锰(MnOCPc)和八羧基酞菁铁(FeOCPc)。通过荧光光谱、紫外光谱、圆二色光谱等分析方法研究了金属酞菁与BSA的相互作用。结果表明,BSA的荧光发生了规律性的猝灭,其猝灭类型主要为静态猝灭。通过Stern-Volmer方程得到了两种金属酞菁对BSA的荧光猝灭常数和结合位点数等信息。圆二色光谱表明,金属酞菁使BSA的构象发生了变化,α-螺旋结构含量降低。抗氧化活性测试表明,金属酞菁、金属酞菁-BSA加合物均表现出一定的SOD活性,牛血清白蛋白的加入增强了金属酞菁的SOD活性。