白藜芦醇对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

以鲢鱼肌原纤维蛋白为原料,考察不同质量分数（0.05%、0.1%、0.15%、0.2%、0.25%）白藜芦醇（resveratrol,RE）对肌原纤维蛋白结构特性、流变学特性及其凝胶特性（凝胶强度、持水力、水分分布、白度、微观结构）的影响。结果显示,RE的添加会与肌原纤维蛋白分子结合,使粒径增大。紫外光谱和内源荧光光谱结果发现,RE的加入改变了肌原纤维蛋白的空间构象,使其荧光强度降低。流变学结果表明,添加RE使肌原纤维蛋白储能模量和损耗模量得到提高。随着RE添加量的增加,凝胶强度呈先上升后下降的趋势,当RE添加量为0.15%时,与对照组相比提升了38.43%。此外,RE的添加还改善了凝胶的质构特性,使白度值提高。低场核磁共振分析发现,RE的添加使肌原纤维蛋白凝胶中部分自由水转化为不易流动水,凝胶的水分束缚能力增强。扫描电子显微镜结果表明,RE的添加促使肌原纤维蛋白形成了更加致密的凝胶网络结构。结果表明,添加适量RE可通过与鲢鱼肌原纤维蛋白发生相互作用,改变其构象,进而增强肌原纤维蛋白凝胶性能,形成致密的凝胶网络结构。本研究结果可为提高淡水鱼鱼糜凝胶性能和鱼糜制品品质改良提供参考依据。     

卡拉胶和肌原纤维蛋白混合凝胶质构特性的研究

研究卡拉胶和肌原纤维蛋白(MP)浓度比、pH、离子强度和[K+]对混合凝胶质构特性的影响.结果表明:影响混合凝胶硬度和黏着性的主次因素依次为:[K+]、离子强度、浓度比、pH;影响混合凝胶弹性的因素依次为:[K+]、浓度比、pH、离子强度;影响混合凝胶黏聚性的因素依次为:离子强度、[K+]、浓度比、pH.     

明胶和肌原纤维蛋白混合凝胶特性的研究

通过改变凝胶形成的环境条件,对明胶-肌原纤维蛋白(myofibrillar prote in,MP)混合凝胶的质构和流变特性进行了研究。结果表明:MP浓度和明胶浓度对其本身凝胶质构特性有显著的影响。少量添加明胶降低了混合凝胶的硬度,但却改善了凝胶的弹性;明胶添加量的变化对硬度和模能量G’的影响较大,而对弹性的影响较小;混合凝胶的硬度随着pH增加而逐渐增加,而G’逐渐减小;影响混合凝胶硬度和弹性的主次因素依次为,明胶和MP浓度比、pH、离子强度。     

植物油与肌原纤维蛋白乳化复合凝胶的结构特性

针对植物油和金枪鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)复合凝胶的结构特性,选取了玉米油和橄榄油2种不饱和脂肪酸含量较高的油脂,将其用金枪鱼的肌原纤维蛋白乳化以后再与肌原纤维蛋白混合,形成复合凝胶,选取的油脂的体积分数分别为5%、10%和15%。流变结果表明,2种油脂的复合凝胶都随着油脂体积分数的增大,G'(储能模量)越大;质构和持水力的结果显示,体积分数为15%的玉米油和橄榄油凝胶效果最好;电镜扫描显示,乳化的油脂与凝胶网络之间可能存在相互作用,油脂并不是单纯地填充在肌原纤维蛋白三维网络的空隙中。该结果可为在鱼糜制品加工过程中使用不饱和脂肪酸提供技术参数和理论依据。     

肌原纤维蛋白与脂肪替代品混合凝胶质构和水分布特性

分别用低场NMR和质构仪研究了加热温度对肌原纤维蛋白(MP)和脂肪替代品(FS)混合凝胶水分分布特性和质构特性的影响;并采用L9(3)4正交试验研究了MP占MP-FS混合凝胶比例、pH值和离子强度对MP-FS混合凝胶质构特性的影响。结果表明:随着温度升高,水分的移动受限制,自旋-自旋弛豫时间T22降低;凝胶的硬度和弹性随温度升高或pH值增高而增加。随着MP比例的增加,MP-FS凝胶的硬度增大。影响MPFS凝胶质构特性的主次因素依次为MP所占比例、pH、离子强度;成胶的最佳条件为肌原纤维蛋白所占比例66.67%、pH 6.0、离子强度0.7。     

变性淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将0%、4%、6%、8%、10%和12%的玉米原淀粉、玉米乙酰化二淀粉磷酸酯、木薯乙酰化双淀粉己二酸酯淀粉(acetylated distarch adipate,ADA)、木薯醋酸酯变性淀粉(starch acetate,SA)添加到肌原纤维蛋白溶液中,制备淀粉-蛋白复合物并测定流变特性、凝胶强度、保水性和水分子弛豫时间等指标。结果表明:添加淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的储能模量G′,G′在42℃左右开始增加,此时肌原纤维蛋白开始变性形成凝胶,添加变性淀粉可显著延迟肌原纤维蛋白的变性温度(43~46℃)。变性淀粉添加量为8%时淀粉-蛋白复合物凝胶强度均达到最大,而原淀粉对肌原纤维蛋白的凝胶强度影响不显著(P>0.05)。添加变性淀粉的复合凝胶保水性比原淀粉保水性高约13%(P<0.05),SA-蛋白复合物与ADA-蛋白复合物保水性最高。核磁共振分析表明T2弛豫时间随变性淀粉添加量增大而减小,T22向快弛豫方向移动,说明变性淀粉的添加降低了水分子的移动性。因此,ADA-蛋白复合物对肌原纤维蛋白的流变性、凝胶强度、保水性和水分迁移影响最显著,添加10%以内变性淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的G′和保水性,同时增大凝胶强度,降低水分迁移速率。     

牛血与肌原纤维蛋白混合物的凝胶特性

将不同量的牛血添加到肌原纤维蛋白溶液中,通过测定混合物的乳化能力、凝胶强度和保水性,研究不同血液添加量对牛血-肌原纤维蛋白混合物凝胶特性和乳化性的影响。结果表明:添加血液后,混合物凝胶强度与对照组相比显著提高(P0.05),在V(牛血)∶V(肌原纤维蛋白溶液)=1∶9~4∶6时,随着血液添加比例的增加混合物凝胶强度逐渐增加,但比例4∶6之后混合物凝胶强度增加不显著(P0.05);混合物凝胶的保水性随着血液添加量的增大出现先减小后增大的趋势;添加血液后,混合液与对照组相比,乳化能力得到显著提高(P0.05)且乳化活性指数(EAI)在比例为4∶6时达到最大值。     

鸡肉肌原纤维蛋白与卡拉胶混合凝胶质构特性的研究

研究了肌原纤维蛋白(MP)及其与卡拉胶混合凝胶质构特性和保水性。结果表明:MP凝胶的硬度、弹性和保水性均随浓度增加而呈近线性增加的趋势;在MP中加入卡拉胶,能明显增加凝胶的硬度和保水性,并改善样品的弹性。MP与卡拉胶的混合凝胶的弹性和保水性交化很小,影响MP与卡拉胶混合凝胶硬度的主次因素依次为二者浓度配比、离子强度和pH值。     

茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量(0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%)的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大(4.88 m²/g),乳化稳定性指数(86.54%)和保水性(95.22%)均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升(P<0.05),弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势(P<0.05)。结论:添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。     

从质构学角度研究肌原纤维蛋白凝胶形成的作用力

通过研究有关试剂对肌原纤维蛋白(MP)凝胶质构特性的影响,探讨了维持凝胶形成的作用力。结果表明:改变pH和离子强度影响了静电相互作用,从而改变了肌源纤维蛋白(MP)凝胶的质构特性;添加二硫苏糖醇(DTT)、N-乙基顺丁烯二酰亚胺(NEM)、溴酸钾能影响二硫键的形成,但MP凝胶质构特性变化不明显,说明二硫键对MP凝胶形成的影响不大;添加微量的十二烷基硫酸钠(SDS)可明显影响凝胶的硬度和弹性,说明疏水相互作用在MP凝胶形成中具有显著作用;添加尿素和盐酸胍能明显降低MP凝胶的硬度和弹性,说明氢键对MP凝胶的形成也具有重要的影响。     

胡萝卜汁对肌原纤维蛋白凝胶性质的修饰作用

以胡萝卜和猪里脊肉为原材料,分离提取胡萝卜汁和肌原纤维蛋白,探究胡萝卜汁的添加量对肌原纤维蛋白凝胶性质的影响。分别从凝胶色度,凝胶保水性,静态流变,差示扫描量热法(differential scanning calorimetry,DSC)几个角度进行了分析。结果表明:随胡萝卜汁添加量的增加,凝胶整体趋向于亮橙色,这可能有利于对肉制品蒸煮颜色损失的弥补;当胡萝卜汁添加量为1.5 mL时,保水性最佳,可能是由于低浓度胡萝卜汁添加物促进凝胶网状结构的形成,高浓度添加物填充了凝胶的网状结构的结果;流变仪测定结果反映出胡萝卜汁的添加降低了凝胶分子间作用力和稳定性,可能是因为还原性物质还原了二硫键;结合DSC,总体表明当胡萝卜汁添加量为1.5 m L时,凝胶热稳定性、保水性和凝胶品质较好。     

不同质量比鸡胸肉、鸡腿肉混合肌原纤维蛋白的热诱导凝胶特性

以鸡胸肉和鸡腿肉为材料,研究鸡胸、鸡腿肉混合肌原纤维蛋白不同质量比(9:1、3:1、1:1、1:3、1:9)热变性温度、质构特性、流变特性和保水性的差异。结果表明：鸡胸肉肌原纤维蛋白的凝胶特性显著优于鸡腿肉,鸡胸肉与鸡腿肉的混合可以显著提升鸡腿肉蛋白的硬度、保水性;混合蛋白中,m鸡胸肉蛋白:m鸡腿肉蛋白为9:1的蛋白硬度、保水性最大,分别达到167.64g和83.6%,其凝胶特性和纯鸡胸肉差异不大;m鸡胸肉蛋白:m鸡腿肉蛋白为1:9的混合蛋白硬度、保水性和贮能模量终值均为最小,分别为110.82g、48.75%和297Pa,其凝胶特性优于纯鸡腿肉肌原纤维蛋白。     

魔芋粉对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

从鲤鱼背部肌肉中提取肌原纤维蛋白,分别添加0.05、0.10、0.15、0.20g/100mL的魔芋粉,研究其在不同加热温度(70、80、90℃)和不同NaCl浓度(0.05、0.10、0.15、0.20mol/L)条件下对肌原纤维蛋白凝胶的硬度、弹性、白度和保水性的影响。结果表明：相同魔芋粉添加量条件下,加热温度80℃时形成的肌原纤维蛋白凝胶的硬度和弹性显著高于70℃和90℃(P＜0.05);90℃时凝胶白度高于70℃和80℃;90℃时保水性显著高于70℃时的保水性(P＜0.05),与80℃的凝胶保水性差异不显著(P＞0.05)。在此条件下,随着NaCl浓度增加,凝胶的硬度和弹性增大;肌原纤维蛋白凝胶的保水性显著提高。同一温度条件下,添加0.10g/100mL魔芋粉的蛋白凝胶硬度达到最大值,且80℃时硬度最大为129g,凝胶的白度随着魔芋粉质量浓度增加呈现下降趋势,保水性随着魔芋粉质量浓度的增加而增大;添加NaCl可以显著提高凝胶的白度。     

不同干燥方式燕麦蛋白的性质及对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

为研究添加不同干燥方式处理的燕麦蛋白对肉类食品质构等特性的影响,采用4种不同干燥方法(喷雾干燥、冷冻干燥、真空干燥和微波干燥)处理燕麦蛋白,考察不同干燥方法对燕麦蛋白结构和性质的影响,以及添加不同干燥方法处理的燕麦蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明:不同干燥方法对燕麦蛋白的结构及性质影响不同,与喷雾干燥处理的燕麦蛋白相比较,冷冻和微波干燥处理的燕麦蛋白游离氨基和羰基含量显著下降;红外光谱分析结果显示,相比较于冷冻、真空和微波干燥,喷雾干燥处理的燕麦蛋白α-螺旋和β-转角结构含量无显著性差异,但β-折叠结构含量下降而无规则卷曲结构含量上升;荧光光谱分析结果表明,相比较于冷冻和微波干燥,喷雾和真空干燥处理的燕麦蛋白的最大发射波长出现了红移;微波干燥处理的燕麦蛋白表面疏水性最低且溶解性最好。不同干燥方法处理的燕麦蛋白对肌原纤维蛋白的凝胶性质影响不同,与肌原纤维蛋白相比,添加冷冻、真空和微波干燥处理的燕麦蛋白未改变凝胶温度,而添加喷雾干燥处理的燕麦蛋白凝胶温度降低了2℃; 添加微波、真空和喷雾干燥处理的燕麦蛋白均提高了凝胶的G′ 和G″,表明混合凝胶的弹性和黏性提高,而添加冷冻干燥处理的燕麦蛋白降低了凝胶的黏性和弹性; 扫描电子显微镜结果显示,喷雾干燥处理的燕麦蛋白与肌原纤维蛋白形成的混合凝胶网络具有更为紧密的网状结构,且孔径相对较小,而冷冻干燥处理的燕麦蛋白与肌原纤维蛋白形成的混合凝胶网络较为疏松,孔径相对较大。本研究旨在为功能型肉制品,包括谷物-肉类乳化型肉制品的开发提供一定的技术参数。     

Rapid Heating of Alaska Pollock and Chicken Breast Myofibrillar Proteins as Affecting Gel Rheological Properties

Surimi seafoods (fish/poikilotherm protein) in the U.S.A. are typically cooked rapidly to 90+°C, while comminuted products made from land animals (meat/homeotherm protein) are purposely cooked much more slowly, and to lower endpoint temperatures (near 70 °C). We studied heating rate (0.5, 25, or 90 °C/min) and endpoint temperature (45 to 90 °C) effects on rheological properties (fracture, small strain) of washed myofibril gels derived from fish (Alaska pollock) compared with chicken breast at a common pH (6.75). This was contrasted with published data on gelation kinetics of chicken myosin over the same temperature range. Heating rate had no effect on fracture properties of fish gels but slow heating did yield somewhat stronger, but not more deformable, chicken gels. Maximum gel strength by rapid heating could be achieved within 5 min holding after less than 1 min heating time. Dynamic testing by small strain revealed poor correspondence of the present data to that published for gelling response of chicken breast myosin in the same temperature range. The common practice of reporting small‐strain rheological parameters measured at the endpoint temperature was also shown to be misleading, since upon cooling, there was much less difference in rigidity between rapidly and slowly heated gels for either species.     

肌原纤维蛋白磷酸化工艺及多酚协同磷酸化对蛋白凝胶特性的影响

以鸡胸肉为材料,采用三聚磷酸钠(STP)对肌原纤维蛋白(MP)进行磷酸化修饰,在单因素试验的基础上,运用响应面法优化磷酸化的工艺条件,探讨多酚(绿原酸和没食子酸)协同磷酸化对蛋白凝胶特性的影响。结果表明:MP磷酸化的最优条件为:pH 7.52,蛋白质量浓度15.36 mg/mL,NaCl浓度0.75 mol/L,反应时间2 h,STP含量3.40%。在此条件下,磷酸化程度为99.001 mg/g。模拟肉品实际加工流程得到的蛋白磷酸化程度与试验结果比较接近,证明磷酸化修饰的可行性。磷酸化MP的凝胶弹性、白度和保水性均有不同程度地提高,说明磷酸化可以改善蛋白的凝胶特性。此外,相较于绿原酸,没食子酸对凝胶特性各方面的影响更显著。随多酚浓度的增加,凝胶硬度先增大后减小,凝胶弹性的变化不明显。凝胶白度随绿原酸浓度的增大先降低后升高,随没食子酸浓度的增加明显下降。凝胶保水性随多酚浓度的增大逐渐升高。     

沙蒿胶对虾蛄肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

为了提高虾蛄中肌原纤维蛋白凝胶的品质,从虾蛄中提取肌原纤维蛋白,分别添加质量分数0%、0.2%、0.4%、0.6%、0.8%、1.0%的沙蒿胶,研究沙蒿胶在不同Na Cl浓度(0.1、0.2、0.3、0.4、0.5 mol/L)和不同加热温度(60、70、80、90℃)条件下对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明:相同沙蒿胶添加量条件下,90℃时肌原纤维蛋白凝胶保水性显著高于60℃和70℃(P0.05);80℃时凝胶硬度和弹性最大且显著高于60℃和70℃(P0.05);但对凝胶白度的影响差异并不显著。随着Na Cl浓度的增加,凝胶保水性和硬度呈先上升后下降趋势,在0.3 mol/L时达到最大值;凝胶的弹性和白度呈现上升趋势。在90℃时添加1.0%沙蒿胶的凝胶保水性最佳;在同一温度条件下,随着沙蒿胶添加量增加,凝胶弹性增强,添加0.6%沙蒿胶的凝胶硬度最大,白度呈下降趋势。本研究结果为进一步研究沙蒿胶在虾蛄制品中的应用提供了一定的理论依据。     

氯化钾部分替代氯化钠对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将不同配比的NaCl和KCl复合盐,按照0.6 mol/L+0 mol/L、0.5 mol/L+0.1 mol/L、0.4 mol/L+0.2 mol/L和0.3 mol/L+0.3 mol/L的比例添加到猪肉肌原纤维蛋白溶液中,热诱导形成凝胶。通过对凝胶的持水性、硬度、水分分布和微观结构的分析来考察氯化钾部分替代氯化钠对肌原纤维蛋白凝胶性质的影响。结果表明,与单独添加NaCl的对照组相比,添加0.4 mol/L NaCl+0.2 mol/L KCl的复合盐能显著提高凝胶的持水性和凝胶强度(P0.05)。低场核磁技术对凝胶中水分分布和迁移的分析表明,添加0.4 mol/L NaCl+0.2 mol/L KCl的复合盐可缩短肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T2b、T21和T22,表明凝胶可以增强对结合水及不易流动水的结合能力,但添加不同配比的复合盐对凝胶的微观结构影响不显著。     

Factors Influencing Gel Formation by Myofibrillar Proteins in Muscle Foods

Abstract: Considerable research has been done to better understand the basis for gel formation by myofibrillar proteins (MPs) in effort to manufacture acceptable processed meats with lower cost and more desirable nutritional characteristics. Results from research available indicate that there is no substitute for the myofibrillar protein myosin in gel formation by proteins from a wide variety of animal and fish species. This report consolidates information on determinants of protein gel formation, examining types of muscles and fibers, the species influence, and interactions of the MPs actin and myosin with each other and with fat, gelatin, starch, hydrocolloids, some protein soy, whey, and nonprotein additives such as phosphates and acidifiers, and the influences of pH, ionic strength, rates of heating, and its absence, protein oxidation, as well as the use of transglutaminase and high hydrostatic pressure. It is of interest that myosin alone will form acceptable gels. Gel formation by MPs is optimized at pH 6, an ionic strength of 0.6 M, and at 60 to 70 °C. The observations that collagen‐derived gelatin can reduce the rubbery texture of low‐fat products and that solubilization of MPs is not always essential for gel formation, and the observation that good gels can be formed in the absence of salt, are exciting developments that should be considered as pressure mounts to continue to reduce fat and salt in the diet.     

高压预处理及加热方式对混合蛋白凝胶特性的影响

将鸡肉肌原纤维蛋白(MPI)和大豆分离蛋白(SPI)按体积比1∶1混合,经过100、200、400、600MPa高压预处理20min,在40、55、70、85℃水浴加热20min制成凝胶,研究了凝胶的质构特性、保水性及微观结构。结果表明,55℃加热制备的凝胶明显优于传统线性升温制备的凝胶,硬度、弹性、保水性分别提高了35.50%、27.71%、47.29%。微观观察发现,混合蛋白高压处理后,形成的凝胶结构均匀致密,然而过高的压力预处理对混合蛋白凝胶会产生破坏作用。