乳清蛋白酶解物的抗氧化活性研究

研究在不同的酶种类、[E/S]、酶解时间下,乳清蛋白酶解物的抗氧化活性。结果表明,在胃蛋白酶37℃,[E/S]为0.15%,水解温度水解时间2 h;胰蛋白酶[E/S]为0.4%,水解温度50℃,水解时间2 h的条件下,乳清蛋白的酶解物有较强的抗氧化活性。     

金华火腿副产品蛋白酶解物的功能特性与抗氧化活性研究

目的:研究以金华火腿副产品为原料制备的蛋白酶解物的功能特性与抗氧化活性.方法:分析金华火腿副产品蛋白酶解物在不同pH值条件下的乳化活性、乳化稳定性、起泡力以及泡沫稳定性;通过体外试验考察不同浓度的酶解物的自由基清除能力、还原力以及抑制脂质过氧化能力.结果:在体系pH9.0时,金华火腿副产品蛋白酶解物显示出较好的乳化与起泡性能.酶解物的抗氧化活性与其浓度有一定的相关性,当酶解物质量浓度为7.5 mg/mL时,超氧阴离子的清除效果最理想;当酶解物质量浓度为10 mg/mL时,DPPH自由基清除率为32%,还原力为0.79.与空白对照组相比,不同浓度的蛋白酶解物均能够抑制亚油酸的自氧化,且随着浓度的增加,抑制效果明显.结论:在碱性条件下,金华火腿副产品蛋白酶解物具有较好的功能特性.金华火腿副产品蛋白酶解物具有一定的体外抗氧化活性.     

芝麻蛋白酶解液抗氧化性能

以黑芝麻为原料,制备芝麻蛋白;分别用中性蛋白酶、木瓜蛋白酶及碱性蛋白酶对芝麻蛋白进行水解制得酶解液,然后对酶解产物进行抗氧化性能研究。以对自由基的清除率为考察指标,筛选出较优单酶,并通过正交试验对酶解条件进行优化。结果表明：中性蛋白酶为最优单酶,其酶解液具有良好的抗氧化性能,能有效清除体外自由基,其中对羟自由基(·OH)的清除率最高可达到94.84%,对超氧阴离子自由基(O2·)清除率最高可达到74.78%,而对脂过氧化自由基(ROO·)清除率为43.63%;酶解时的pH 值、酶解温度是影响酶解效果的主要因素。     

超滤对芸豆蛋白酶解物抗氧化活性的影响

采用超滤法从芸豆蛋白酶解物中初步分离纯化抗氧化活性肽。研究超滤系统主要参数对膜通量的影响,确定最优的超滤条件和膜清洗方法,并对超滤前后酶解物的相对分子质量分布、氨基酸组成及抗氧化活性进行比较。结果表明：采用改性聚醚砜平板超滤膜在室温,酶解液质量分数2.5%,pH6.5 和压力0.25MPa 条件下的分离纯化效果较好;超滤能有效去除酶解液中相对分子质量较大的组分,相对分子质量2000～1000D 及1000D 以下的组分分别从11.38% 和12.64% 提高到32.83% 和 45.91%,其抗氧化活性也得到明显提高。     

山羊乳酪蛋白酶解物制备及体外抗氧化活性研究

以自由基清除能力、金属离子螯合能力和抗脂质过氧化能力为指标,采用均匀试验研究山羊乳酪蛋白酶解物的制备及其体外抗氧化活性,并且比较自由基清除能力的方法。结果表明：山羊乳酪蛋白适宜的酶解工艺为在60g/kg的底物浓度下,中性蛋白酶和碱性蛋白酶的添加量分别为4000U/g和250U/g,45℃、pH7.5条件下酶解24h。山羊乳酪蛋白经酶解后其体外抗氧化活性显著增强。山羊乳酪蛋白酶解物 ·OH清除率的EC50值是其蛋白的3.59倍,ABTS＋ ·的清除能力是其蛋白的158.72倍,螯合Fe2＋的能力是其蛋白的5.44倍;在亚油酸体系中抗脂质过氧化能力强于TBHQ,与VE相当。清除 ·OH、DPPH自由基、O2－ ·和ABTS＋ ·的方法不能相互替代。     

芝麻蛋白水解工艺优化及芝麻多肽组分抗氧化活性的研究

研究了芝麻多肽的水解工艺条件及其组分抗氧化活性.采用Box-Behnken试验设计,优化了芝麻蛋白水解条件,对芝麻多肽(SP)和不同分子质量的芝麻多肽(SP1、SP2和SP3)清除DPPH自由基活性、总抗氧化能力、抑制猪油和冷藏熟肉糜脂质氧化作用进行了研究.优化的水解条件为:6.91 g芝麻蛋白,0.082 g碱性蛋白酶,水解时间6.82 h,水解度为30.2%.芝麻多肽均有一定的抗氧化能力,SP3和SP的抗氧化活性明显高于芝麻蛋白.0.02%SP3和SP对DPPH自由基清除率分别为79.17%和52.54%,清除能力由高到低的顺序为SP3>SP>SP2>SP1.芝麻多肽的总抗氧化能力与清除DPPH自由基的活性一致.0.02%的芝麻多肽具有明显的抑制猪油氧化和冷藏熟肉糜脂质氧化的作用,可使猪油过氧化值从126.6 mmol/kg降低至45.4 mmol/kg,SP3和SP对冷藏熟肉糜脂质氧化的抑制率分别为74.68%和59.37%,抑制能力由强到弱的顺序为SP3>SP>SP2>SP1.     

绿豆蛋白酶解物抗氧化活性与其结构、氨基酸组成的相关性

本试验以碱性蛋白酶、中性蛋白酶、胃蛋白酶及胰蛋白酶四种不同来源的蛋白酶酶解绿豆蛋白,测定酶解物的抗氧化能力,结合傅里叶红外光谱技术（FTIR）、聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）、圆二色谱（CD）以及氨基酸分析仪,分析酶解物的氨基酸组成以及抗氧化活性与结构变化的相关性。结果表明,绿豆蛋白4 h中性蛋白酶酶解物抗氧化能力最强,其DPPH自由基清除率、羟自由基清除率分别达到71.03%、51.94%,TBARS值达到0.4045 mg/L,Fe2+螯合率达到52.31%;结合SDS-PAGE、FTIR、CD等分析得出:绿豆蛋白酶解物的抗氧化能力与其分子量大小、二级结构构象及氨基酸组成变化紧密相关,与绿豆蛋白相比,绿豆蛋白酶解物的α-螺旋结构含量增加了4.12%、β-折叠结构含量降低了19.99%,而抗氧化活性与其α-螺旋含量的增加、β-折叠含量的降低密切相关;影响抗氧化活性的疏水氨基酸增加了0.208 g/100 g,芳香氨基酸增加了0.207 g/100 g,分子量低于10 kDa的小分子量酶解物具有更好的抗氧化性。综合以上研究结果证实绿豆蛋白酶解物活性与其α-螺旋、β-折叠的相关性较大。     

芝麻和芝麻油的抗氧化活性

本文分析了芝麻和芝麻油中存在的抗氧化物质,揭示了芝麻油,尤其是焙烤芝麻油的高抗氧化活性的可能原因。     

苦荞蛋白酶解产物的抗氧化活性研究

以苦荞麦为原料,通过碱提酸沉法提取蛋白质复合物,并利用单因素试验和响应面软件优化最佳蛋白质提取工艺,优化结果为提取时间50 min,料液比1∶12(g/m L),提取温度55℃,p H 10.0。正己烷去除苦荞麦蛋白质复合物中的黄酮类化合物和脂类。碱性蛋白酶酶解苦荞麦蛋白制备酶解液,研究不同水解度的酶解液的总抗氧化能力,超氧阴离子自由基、羟自由基、DPPH自由基的清除能力,结果表明不同水解度的苦荞蛋白酶解液都具有抗氧化能力。但具有不同的自由基清除活力,其中超氧阴离子自由基的清除活性最大,其次是DPPH自由基清除活性,几乎不具有羟自由基清除活性。     

生物解离大豆蛋白酶解物体外模拟消化抗氧化活性变化

挤压膨化大豆在生物解离过程中,通过酶解（碱性蛋白酶、风味蛋白酶）产生的大豆蛋白酶解物（soybean protein hydrolysate,SPH）有良好的抗氧化活性,因此,需要探索模拟胃肠道（gastrointestinal,GI）消化对蛋白酶解物抗氧化活性的影响。分别以蛋白酶（碱性蛋白酶、风味蛋白酶）酶解得到的SPH和经过模拟GI消化后的产物作为研究对象,采用水解度、氨基酸组成、分子质量分布、氧化自由基吸收能力（oxidative radical absorption capacity,ORAC）、1,1-二苯基-2-三硝基苯肼（1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH）自由基清除能力及2,2’-联氨-双(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)（2,2’-azinobis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt,ABTS）阳离子自由基清除能力对样品抗氧化活性进行分析。结果显示：相对于风味蛋白酶酶解,采用碱性蛋白酶进行酶解时抗氧化活性更高;但是经过模拟GI消化后,风味蛋白酶酶解得到的SPH抗氧化活性更高,ORAC为69.15 μmol/mg、DPPH自由基清除能力为27.29%、ABTS阳离子自由基清除能力为56.21%,肽的相对含量更高,为75.86%,并且肽中具有抗氧化活性的氨基酸含量更高,分子质量小于1 kDa的肽相对含量最高,为17.35%。     

核桃蛋白酶解产物抗氧化性的研究

研究了核桃蛋白水解产物的抗氧化性。结果表明:采用Alcalase2.4L与Neutrase0.8L水解核桃蛋白,其水解产物具有抗氧化性,且水解度对酶解产物的抗氧化性有影响;采用Alcalase2.4L与Neutrase0.8L复合酶对核桃蛋白进行连续水解,可一定程度提高产物的抗氧化性;不同酶解产物的抗氧化能力大小次序为:复合酶水解产物>Alcalase2.4L水解产物>Neutrase0.8L水解产物;随着酶解产物浓度的增大,其抗氧化性增强;且复合酶水解产物IC50=14.1mg/mL,Alcalase2.4L水解产物IC50=15.8mg/mL,Neutrase0.8L水解产物IC50=19.8mg/mL。     

牡蛎肉酶解液的抗氧化工艺研究

采用胰蛋白酶酶解牡蛎肉蛋白,以酶解液清除DPPH自由基的效果为分析指标,采用单因素和正交试验,分析酶解的固液比、加酶量、时间、温度对酶解效果的影响,研究酶解的最佳工艺参数。结果显示,牡蛎肉酶解的最优水平组合为固液比1:3、加酶量0.25%、酶解时间2h、酶解温度45℃,牡蛎肉酶解液抗氧化性最强。     

大米蛋白酶水解物的抗氧化活性研究

利用Alcalase蛋白酶水解大米蛋白0.5-6 h.用pH-stat法测定其水解度,并在卵磷脂脂质氧化体系中.测定硫代巴比妥酸反应物质(TBARS),得出5 h的碱性蛋白水解产物具有较高的抗氧化活性.测定不同浓度下的大米蛋白水解产物(5 h)的还原能力和清除自由基能力,以及对大米蛋白水解物进行氨基酸分析.结果表明,随着酶解物浓度的增加,还原能力和清除DPPH能力也逐渐增大;而且证实这与蛋白水解后的结构以及水解产物中的短肽、氨基酸有关.     

由碱性蛋白酶制备的乳清蛋白水解物抗氧化活性的研究

通过碱性蛋白酶水解乳清蛋白以研究乳清蛋白水解物的抗氧化活性。通过测定水解物对卵磷脂脂质氧化体系的氧化抑制作用、亚铁还原能力、DPPH自由基清除能力,研究乳清多肽抗氧化活性的大小。结果表明,乳清多肽的抗氧化能力与底物浓度、加酶量、水解时间、pH值、温度等有关,水解的最佳工艺条件是底物质量浓度50g／L,pH值8．5,加酶量（E／S）2％,温度65℃,水解时间为5h。研究表明,碱性蛋白酶制备的乳清蛋白水解物在卵磷脂脂肪氧化体系中可以降低硫代巴比妥酸值（TBARs）,且具有较好的还原能力和清除自由基的能力,因而具有较好的抗氧化活性。     

Antioxidative activity of whey protein hydrolysates in a liposomal system

Whey protein isolate (WPI) with or without preheating (90 degrees C for 5 min) was hydrolyzed for 0.5 to 6 h using four pure enzymes (pepsin, papain, trypsin, and chymotrypsin) and three commercial crude proteases. After determining the degree of hydrolysis, the hydrolysates were incubated (37 degrees C, 1 h) with a liposome oxidizing system (50 mM FeCl3/0.1 mM ascorbate, pH 7.0). Lipid oxidation was measured by determining the concentrations of TBA-reactive substances (TBARS). The degree of hydrolysis of WPI ranged from 4 to 37% depending on the enzymes used and whether the substrate was heated or not. WPI hydrolysates prepared by pure enzyme treatments did not prevent TBARS formation in the oxidative model system, but WPI hydrolyzed by the commercial crude enzymes, especially protease F, exhibited antioxidant activity. The antioxidative potential of hydrolyzed WPI was not affected by the degree of hydrolysis, and it was improved by preheat treatment in only some samples.     

大豆蛋白酶法水解产物抗氧化活性的研究

人豆蛋白水解产物具有很强的抗氧化性质,山于人豆种植面积广、价格低廉,满足了人们崇尚天然、安全食品的需求,凶此_JF发抗氧化人豆肽具有较好的经济价值和社会意义。该文以人豆分离蛋白为原料,进行了人人豆蛋白酶觯工艺参数的优化研究,在此基础上,研究了人豆肽的分了最分布变化和人豆肽的抗氧化特性。探索人豆制备抗氧化肽的途径。     

ACE-inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates

Fish processing wastes can be used for preparing bioactive peptides with various functionalities. Our objective was to evaluate the in vitro angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates and its corresponding fractionates. Tilapia protein was alkali-solubilised at pH 11.0 and recovered at pH 5.5 to obtain a stable substrate. This substrate was hydrolysed using two enzymes, Cryotin-F or Flavourzyme, to 7.5% and 25% degree of hydrolysis (DH). The hydrolysates were ultra-filtered into three fractions: >30 kDa fraction, 10–30 kDa fraction, and <10 kDa fractions. Both hydrolysates and fractionates were tested for ACE inhibition. Results showed that both Cryotin and Flavourzyme hydrolysates with 25% DH gave maximum ACE inhibitory activity. Low MW peptides showed higher ACE inhibition than high MW peptides. The inhibitory activity of fractionates was lower than that of the corresponding hydrolysates, possibly due to separation and removal of synergistic peptides by ultrafiltration. Amongst fractionates, all the 7.5% DH Cryotin fractions and 25% DH Flavourzyme fractions exhibited optimum % ACE inhibition. The results of this research could be used for optimising enzyme parameters to obtain peptides from tilapia with optimum in vitro ACE inhibitory activity.     

海蜇生殖腺酶解肽的抗氧化活性和ACE抑制活性研究

为实现海蜇加工副产物生殖腺的高值化利用,以海蜇性腺脱脂粉为原料,选用中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、胰蛋白酶和碱性蛋白酶分别对海蜇生殖腺进行水解,以酶解产物(JGHP)的水解度、DPPH清除活性和ACE抑制活性为指标,选择制备海蜇生殖腺活性肽的工具酶。经超滤膜将酶解产物分成JGPH-P1(大于3000 u)、P2(1000~3000 u)、P3(小于1000 u)三个部分,分别测定三部分的DPPH清除活性和ACE抑制活性。结果表明,中性蛋白酶水解所得产物的水解度、DPPH清除率和ACE抑制活性均优于其他三种蛋白酶;JGHP超滤后,其中组分JGHP-P3的活性较高。利用电子自旋共振(ESR)技术检测JGHP-P3对DPPH·、·OH、O-2·的清除活性。其ACE抑制活性IC50为1.06 mg/m L,DPPH·、·OH、O-2·的清除活性IC50分别为0.38、0.63、0.59 mg/m L。由此可见,经中性蛋白酶水解得到的JGPH中小于1000 u的组分具有较高的抗氧化和ACE抑制活性。     

鹿肉蛋白水解物的生物活性研究

以鹿肉为原料研究其蛋白水解物的生物活性.采用双酶组合水解,即先用胰蛋白酶再用木瓜蛋白酶,两种酶均按各自最适条件进行水解.用MTT法测定结果表明,鹿肉蛋白水解物具有明显的促进非洲绿猴肾细胞(Vero)和小鼠成纤维细胞L929增值的活性.     

银鲳酶解物抗氧化活性研究

选用胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性蛋白酶和中性蛋白酶对银鲳蛋白进行酶解以制备蛋白酶解物,以羟基自由基清除活性为指标确定银鲳最佳水解酶。结果显示,碱性蛋白酶的水解物抗氧化活性最强。实验对碱性蛋白酶水解银鲳的酶解条件(时间、温度、pH、酶添加量和固液比)进行正交实验设计,并对最佳水解条件下所获得的酶解物进行抗氧化活性测试。结果表明,银鲳蛋白碱性蛋白酶水解物对DPPH自由基和羟基自由基具有清除作用,其自由基清除效果呈现剂量依赖性,而且银鲳蛋白水解物还具有明显还原能力。所有这些体外抗氧化数据说明,银鲳蛋白水解物有明显的抗氧化效力。