啤酒泡沫与生产工艺的控制措施

麦芽中的起泡蛋白、酒花苦味成分、CO2是构成啤酒泡沫的基本因素。啤酒的粘度则是维持泡沫稳定性的重要因素。有效地降低起泡蛋白的损失是保证泡持性的关键措施。①选择优良大麦，严格控制制麦湿度、温度、时间。②糖化采用50～52℃的蛋白分解，休止50-60min。③麦汁煮沸90min，煮沸强度8％。④9～10℃低温发酵，0-1℃后贮。⑤啤酒过滤时控制好温度与压力。(丹妮)     

胃蛋白酶水解大豆蛋白的研究

以大豆分离蛋白为底物,通过单因素分析、正交实验以及水解蛋白曲线的分析,确定了胃蛋白酶水解大豆蛋白的最佳水解条件;蛋白酶水解大豆蛋白的最佳水解条件：pH值为2．0,水解温度为37℃,酶与底物比为7．0％（质量百分比）,底物质量浓度为0．04kg/L,反应时间为24h。     

啤酒泡沫蛋白和多肽的研究进展

1 啤酒泡沫概述啤酒泡沫是啤酒的一项重要质量指标,按照欧洲酿造协会的规定,泡沫可分为起泡性、泡沫稳定性、泡沫质量三部分。起泡性(foam formation)被定义为啤酒被倾倒入洁净的杯子时产生泡沫的趋势;泡沫的稳定性(foam stability)指啤酒泡沫自形成至崩溃的过程中稳定与否的表现,通常以泡持时间表示。泡沫质量包括啤酒泡沫的结构和泡沫外观如泡     

Rudin法测定啤酒泡沫稳定性的研究

本文对Rudin法测定啤酒泡沫稳定性进行了研究。在IOB-Rudin法测定啤酒泡持值的基础上,改进了Rudin装置,并对其进行了开发应用。控制样品温度为20±0．5℃,气体总阀出口压力为0．2MPa,确定了最佳CO_2流量为0．016m~3/h,此时标准偏差STDEV和变异系数CV最小,分别为1．33s、1．34%。通过梯度试验,得到Rudin泡持值与稀释比例的回归方程为y=14．167x 25．633,相关系数R=0．9925;对泡持值和总蛋白进行相关分析,得到相关系数R为0．9942。对Rudin和国标Nibem两种测定方法进行比较,得到两组泡持值的相关系数R=0．9570。     

米黑毛酶提高大豆分离蛋白泡沫稳定性的研究

通过测定不同水解pH条件、不同水解时间、不同搅打起泡pH条件下大豆分离蛋白(SPI)的泡沫稳定性,结合SDS-PAGE分析,水解度分析及蛋白分子表面疏水性分析,为利用米黑毛酶水解大豆分离蛋白制备高泡沫稳定性大豆蛋白制品提供一定的理论依据。显示结果表明:SPI经米黑毛酶在pH 3.5处水解45~60 min后,回调pH至5.0搅打起泡的泡沫稳定性最优;随水解时间增长,SPI的泡沫稳定性有不同程度提高。通过酶解作用,伴随SPI的蛋白分子量减小,蛋白分子表面疏水性增加,泡沫的稳定性显著提高。     

啤酒泡沫研究之现状

过去的10～20年里，国外有诸多关于啤酒泡沫研究的报道，国内虽在提高泡沫质量方面积累了很多生产经验，但对泡沫形成的内因和本质方面的研究尚处于启蒙状态。从泡沫的一般性问题、泡沫的评估技术、起泡的物理特性、泡沫与啤酒多肽、影响啤酒泡沫的其他因子、生产过程对泡沫质量的影响六个方面对国外的泡沫研究进展进行综述，以期提高国内生产厂对啤酒泡沫的本质认识，明晰啤酒泡沫的研究进展。     

浅谈啤酒泡沫与泡沫稳定性

本文围绕啤酒生产过程影响泡沫的因素进行理论与实验分析，探讨各因子含量与啤酒泡持性的关系。     

啤酒泡沫稳定剂的应用研究

分析了泡沫稳定剂的种类、品牌及浓度梯度对啤酒泡持、粘度和总蛋白的影响,研究了泡沫稳定剂对货架期啤酒泡沫稳定性的影响。结果表明,进口PGA和异构化酒花浸膏效果较好;添加进口PGA和异构化酒花浸膏90d后样品的泡持提高比例仍大于10％,货架期泡沫稳定性较好;异构化酒花浸膏的胶体稳定性最好。建议进口PGA的添加量最高不超过40mg／L。感官品评结果显示,添加六氢异构-1酒花且添加量为30mg／L的酒样最佳,风味略后苦,柔和。     

谈啤酒泡沫

本文论述了啤酒泡沫的形成、泡沫的性能、影响啤酒泡沫的主要因素以及改善啤酒泡沫的措施。     

Biopolymers Produced by Cross-linking Soybean 11S Globulin with Whey Proteins using Transglutaminase

Heterogeneity of biopolymers was determined by cross-linking acetylated-11S acidic subunits (Ac-11S) of soy protein with α-lactalbumin and β-lactoglobulin. The extent of polymerization was determined by electrophoresis and HPLC. Differential scanning calorimetry (DSC) was used to determine thermal properties of starting proteins and biopolymers. HPLC data demonstrated the absence of biopolymers from Ac-11S, acetylated α-lactalbumin and acetylated β-lactoglobulin when each was incubated separately with transglutaminase (TG). However, Ac-11S formed biopolymers with α-lactalbumin and β-lactoglobulin when TG was added. TG catalyzed the formation of heterologous and homologous biopolymers from whey protein isolate (WPI) and soybean 11S globulin (11S). Cross-linking WPI and 11S provided biopolymers with improved heat stability which may be useful to provide functionality to food products.     

酶法改性磷脂对大豆蛋白共建体系乳化稳定性及氧化稳定性的影响

为探究磷脂酶解物-大豆分离蛋白复合乳化体系稳定性及氧化稳定性的机理,研究了不同酶解时间对乳液乳化性质、贮存稳定性和氧化稳定性等特性的影响,通过核磁共振法对酶解后的磷脂产物组分进行分析,并对乳状液的乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位、乳层析指数、氢过氧化物值和硫代巴比妥酸反应物值进行测定。结果发现：随着酶解时间的延长,磷脂经4 h酶解后主要产物为溶血磷脂,其与大豆蛋白共建乳化体系后,乳化稳定性、贮存稳定性及氧化稳定性均优于对照组,酶解6 h左右酰基转移现象加剧,产生的溶血磷脂会继续被酶解生成甘油磷脂酰胆碱,导致稳定性略有下降;添加一定酶解时间的磷脂酶解产物,会促进乳化体系通过相互作用在水油界面上形成较稳定的界面膜,可以提高乳液的稳定性及氧化稳定性。     

小麦面筋蛋白质酶解产物用作啤酒发泡蛋白的研究

为改善啤酒的泡沫性能,作者分别采用木瓜蛋白酶、胃蛋白酶以及碱性蛋白酶对小麦面筋蛋白进行适度酶解改性,并对其产物用作啤酒发泡蛋白的可行性进行了研究.结果表明,经适度酶解作用后,小麦面筋蛋白在pH 4.5条件下溶解性和泡沫性能得到显著改善(P<0.05),且小麦面筋蛋白酶解产物在啤酒环境中热稳定性较好,经30 min的热处理,含100 mg/L小麦面筋蛋白酶解产物的啤酒浊度与加热前相比增加不显著(p>0.05).小麦面筋蛋白胃蛋白酶酶解产物和碱性蛋白酶酶解产物对啤酒初始泡持性的改善效果都较好,但胃蛋白酶酶解产物对酵母蛋白酶A作用较敏感,对纯生啤酒货架期内泡持性的改善效果不太理想,而碱性蛋白酶酶解产物可明显改善纯生啤酒货架期内的泡沫稳定性.     

酶改性大豆分离蛋白作为壁材微胶囊化海豹油研究

传统以天然大豆分离蛋白(SPI)作为壁材微胶囊对芯材包埋性不够理想,微胶囊表面有很多凹陷。该研究采用经酶法改性SPI作为壁材主要原料对海豹油进行微胶囊化,通过单因素和正交实验研究最佳壁材组合为:总固形物浓度25％、芯材／壁材30％、明胶／麦芽糊精(MD)1+3、乳化剂用量1．25％,在最优组合下所得微胶囊化产率为94．5％,效率为94．9％;所得产品形状有规则,表面无裂纹及凹陷,贮藏实验表明,微胶囊贮存稳定性大为改善。     

大豆分离蛋白的磷酸化改性

采用三氯氧磷对大豆分离蛋白进行磷酸化改性，磷酸化条件为：大豆分离蛋白浓度为4％，。反应pH值为10—1l，加入三氯氧磷与大豆分离蛋白物质的量比为1：3000。测定了改性前后，大豆分离蛋白的水溶性，水溶液的粘度，以及凝胶性，发现大豆分离蛋白的功能特性有了很大的改善。改性后大豆分离蛋白的等电点由4．5漂移到了3．0左右。用^31P核磁共振谱，证实了三氯氧磷与大豆分离蛋白反应的实质主要是赖氨酸及精氨酸残基进行氨基磷酯化反应。     

转谷氨酰胺酶催化大豆蛋白和乳清蛋白合成耐热性聚合蛋白

用商品级转谷氨酰胺酶(TG-B)聚合大豆蛋白和乳清蛋白形成高耐热、耐酸的蛋白聚合物。蛋白聚合物的合成量由SDS-PAGE电泳结合凝胶成像分析测定;蛋白聚合物的耐热性用差示扫描量热法(DSC)测定;蛋白聚合物的酸溶解性用双缩脲法测定。结果表明TG-B聚合大豆蛋白和乳清蛋白形成的蛋白聚合物的最适条件为pH为6～7;反应温度30℃～45℃,反应时间4h,加酶量为6当量单位/g蛋白,在此条件下蛋白聚合物的转化量可达30%,所合成蛋白聚合物可耐130℃的热处理而不发生变性;并在pH3.2～4.3范围不发生沉淀。     

纯生啤酒泡沫稳定性的研究

纯生啤酒的泡持随着货架时间的延长会逐渐衰减 ,严重影响啤酒的外观质量。大量的文献资料证实 ,纯生啤酒泡持性的下降是由酒液中存在的蛋白酶A造成的。通过对成品酒泡持性的跟踪测定 ,重点讨论了发酵及啤酒过滤过程控制对泡持衰减趋势的影响。     

热处理对大豆蛋白水解度的影响

以大豆分离蛋白为原料，配制成5％大豆分离蛋白溶液，使用碱性内切酶2．709对其进行酶法水解。研究了不同热处理温度、时间对大豆蛋白酶解液水解度的影响，实验结果表明，大豆分离蛋白经90℃、15min热处理，其水解度可达到20％以上。