氮气对改性大豆分离蛋白功能性的影响

利用氮气对大豆分离蛋白 (SPI)进行改性 ,研究结果表明充氮气、反应温度、反应时间、充氮量四因素对SPI改性均有影响。通过正交试验确定了经氮气改性的SPI凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性的 4组最佳处理组合。试验表明改性后SPI的凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性分别比对照样提高了 10 0 %、 2 10 %、 7%和 91%。     

不同改性大豆分离蛋白乳化性比较研究

利用氯气水浴加热、微生物谷氨酰转氨酶(MTG)以及二者复合改性大豆分离蛋白(SPI),3种处理结果比较发现,氮气水浴加热改性SPI的乳化性有所增加,比对照提高了7.2％,氮气水浴加热改性SPI和MTG改性的乳化性稳定性显著增加,分别比对照提高了91％、42％,并经电镜观察改性S PI微观结构,探讨了SPI改性机理.     

三种改性方式对大豆分离蛋白功能性的影响

本文主要研究了氮气改性和谷氨酰胺转胺酶改性以及氮气、谷氨酰胺转胺酶复合改性等3种改性方式对大豆分离蛋白功能性的影响,为大豆分离蛋白在不同食品类产品中应用提供理论依据,结果表明：①要求溶解性较高并且乳化性、乳化稳定性显著提高者,需要选择氮气单独改性处理。②要求常温黏度、高温黏度、凝胶性、吸油性最佳、吸水性、保水性显著提高者,需选择MTG单独改性处理。③要求吸水性、保水性最佳而且常温黏度、高温黏度、凝胶性较显著提高者,需选择复合改性处理。     

热烘改性对大豆分离蛋白功能性的影响

研究了利用热处理对大豆分离蛋白(SPI)进行改性。热烘改性对SPI的吸水性、吸油性、发泡性和泡沫稳定性无显著性影响,常温粘度、高温粘度、耐热性、凝胶性和保水性分别比对照提高了118%、135%、108%、81%和83%。比较适宜的热烘改性条件为10min/85℃。     

谷氨酰转氨酶改性大豆分离蛋白在肉制品加工中的应用研究

本试验利用谷氨酰转氨酶改性大豆分离蛋白,添加在肉制品加工配料中后,乳化型碎内制品的得率和乳化稳定性分别高于普通SPI 11．2％和71％,同时感官性能均优于普通SPI;与市售同类改性SPI产品相比。得率和乳化稳定性分别高于6．2％和11％。     

改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系乳化性及凝胶性研究

采用热改性、碱改性、超声改性及辐照改性4种方法将大豆分离蛋白进行改性处理,并建立改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系,对其乳化性及凝胶性进行研究。结果表明经热改性的大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系的乳化性及凝胶性有显著提高,其中乳化活性提高了12.6 m2/g,硬度和弹性分别增加了18.58 g和0.16 mm,持水性增加了22.14%。经碱改性的SPI对混合体系的乳化性和凝胶性影响次之,而经超声和辐照改性的大豆分离蛋白,只对共混体系的持水性和乳化稳定性有影响,对质构性和乳化活性影响不显著。     

超声及干热美拉德反应对大豆分离蛋白功能特性的影响

大豆分离蛋白(SPI)是一种十分重要的植物蛋白,工业化生产会导致SPI变性,但是目前改性对SPI功能特性的影响还缺乏系统的研究,因此通过分析超声波处理及干热美拉德反应改性方法对SPI溶解性、内源性荧光、表面疏水性、乳化性及乳化稳定性、发泡性及发泡稳定性的影响,为不同改性方法研发SPI产品提供参考。结果发现,超声波处理能够增加SPI的溶解度、表面疏水性、乳化性及发泡性,且增强了SPI内源性荧光强度、乳化稳定性及发泡稳定性;而干热美拉德反应相较于超声波处理更能够显著改变SPI的功能特性。     

不同酶水解提取米蛋白的功能特性研究

以木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶水解法提取的米蛋白为试验材料,测定了其功能特性,包括保水性、乳化性和乳化稳定性、起泡性与泡沫稳定性、蛋白凝胶形成性、米蛋白吸油性,并对两种酶水解提取的米蛋白的功能特性进行了比较。结果发现,两种酶水解提取的米蛋白的乳化性、起泡性及起泡稳定性之间的差异较大;而保水性、乳化稳定性、吸油性之间的差异趋于平缓。     

低温冷冻条件对大豆分离蛋白功能性的影响

通过大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）冷冻前后功能性的变化,研究低温冷冻条件（料液比、冷冻温度、冷冻时间）对SPI功能性（保水保油性、乳化特性及质构特性）的影响。结果表明：在经过冷冻实验的样品中,随着SPI添加量的减小,其保水保油性、乳化性先增加后减小,当SPI料液比为1∶12时,其保水性、保油性、乳化稳定性、硬度和弹性均达到相对最大;冷冻温度为－18 ℃时,其保水保油性、乳化性、硬度和弹性相对最大,－20 ℃时,其乳化稳定性相对最好;随着冷冻时间延长,其乳化稳定性减小,冷冻3 d时,SPI的乳化稳定性相对最好,冷冻2 d时其保水性相对最大。和未经冷冻处理的原样品相比,经过冷冻处理的SPI,功能性明显减弱,其中保水保油性、乳化性、质构特性都小于未冷冻处理的SPI。     

胶原蛋白水解物戊二醛改性研究

本文对胶原蛋白水解物进行了戊二醛改性,研究了戊二醛用量、温度、pH值、反应时间对改性的影响,确定了获得最佳乳化性和乳化稳定性的最佳改性条件,并对改性前后胶原蛋白水解物在乳化性、乳化稳定性、分子量、吸水性、吸油性和保水性方面的差别进行了比较。     

胶原蛋白水解物戊二醛改性研究

本文对胶原蛋白水解物进行了戊二醛改性,研究了戊二醛用量、温度、pH值、反应时间对改性的影响,确定了获得最佳乳化性和乳化稳定性的最佳改性条件,并对改性前后胶原蛋白水解物在乳化性、乳化稳定性、分子量、吸水性、吸油性和保水性方面的差别进行了比较.     

谷氨酰胺转氨酶对小麦蛋白凝胶性的影响研究

通过单因素及响应面试验研究了谷氨酰胺转氨酶(TG酶)对小麦蛋白凝胶性的改善作用,探讨了小麦蛋白浓度、TG酶浓度、反应温度、反应时间和反应p H对其凝胶特性的影响。结果表明,小麦蛋白质量浓度为20 g/100 m L,TG酶用量14 U/g小麦蛋白,p H 7.0,30℃反应30 min时,谷氨酰胺转氨酶对小麦蛋白的凝胶性改善效果最强,凝胶强度最大值达到120.099 g/cm2,比未改性小麦蛋白提高55.5%。同时乳化性、起泡性显著增加,分别比未改性提高83%和56.25%;起泡稳定性和保水性分别比改性前小麦蛋白提高5%和8.5%,但是溶解度和乳化稳定性分别比改性前降低9.91%和12.41%。     

微波处理对大豆分离蛋白某些功能性的影响

采用微波处理对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,探讨了微波功率、微波处理时间、料液比、pH值对SPI功能性的影响。结果表明:微波处理对SPI的溶解性、乳化性、乳化稳定性影响显著。微波处理的最佳条件为:微波功率600W,反应时间2min,料液比为1:11,pH值为10。改性后SPI的溶解性、乳化性和乳化稳定性分别比对照提高32.15%、58.87%和56.54%。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase，MTGase)对大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate，SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善；乳化活性下降，乳化稳定性提高；溶解性下降，但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物，改变了蛋白质的结构，使内部的疏水性氨基酸暴露出来，增加了蛋白质的表面疏水性，同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(MicrobialTransglutaminase,MTGase)对大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善;乳化活性下降,乳化稳定性提高;溶解性下降,但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物,改变了蛋白质的结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,增加了蛋白质的表面疏水性,同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

超高压对风味蛋白酶酶解大豆分离蛋白中P34免疫活性的影响

研究超高压对风味蛋白酶处理大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）中致敏原P34免疫活性的影响。并对脱敏后的SPI功能特性进行了研究。结果表明：超高压处理对风味蛋白酶消除SPI中致敏原P34具有促进作用,将消除P34致敏性的酶解时间由120 min缩短到了60 min。超高压联合风味蛋白酶酶解脱敏的SPI溶解性、黏度、保水性、吸油性、乳化性和乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性都比单纯酶酶解的SPI明显提高。     

三聚磷酸钠对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响

以猪肉肌原纤维蛋白（myofibril protein,MP）为研究对象,探讨不同质量浓度三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,STP）的添加对MP乳化性、乳化稳定性、起泡性等7 个功能特性指标的影响,并进行相关性分析。结果表明：随着STP质量浓度升高,MP的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、凝胶强度和凝胶保水性均呈上升趋势,表面疏水性呈下降趋势;MP的起泡性和凝胶强度在STP质量浓度为0.3 g/100 mL时最大,乳化性、表面疏水性和凝胶保水性在STP质量浓度为0.4 g/100 mL时效果最佳;MP的起泡性、起泡稳定性和乳化性呈极显著正相关（P＜0.01）,乳化性与乳化稳定性呈显著正相关（P＜0.05）,乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性与表面疏水性呈极显著负相关（P＜0.01）,与凝胶保水性呈极显著正相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶保水性呈极显著负相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶强度呈极显著正相关（P＜0.01）。STP可以增强MP的功能特性,其质量浓度为0.3～0.4 g/100 mL时效果最佳。改善乳化性、起泡性和表面疏水性等界面性质可以增强MP的凝胶特性。     

酶解大豆分离蛋白的抗坏血酸改性研究

用抗坏血酸(AA)对经木瓜蛋白酶解(DH=3．7％和DH=8．9％)的大豆分离蛋白(SPI)进行改性研究。结果表明,抗坏血酸(AA)能改善酶解大豆分离蛋白的粘度、发泡性、发泡稳定性、乳化性、乳化稳定性。3％的SPI(DH%=3．7％)与0．3％的AA配比,3％的SPI(DH％=8．9％)与0．1％的AA配比最佳。     

桃仁清蛋白与大豆分离蛋白功能特性比较研究

为提高桃仁清蛋白(PKA)在食品工业中的应用,将其与大豆分离蛋白(SPI)对照,研究了PKA的溶解性、持水性、持油性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性和凝胶性等功能特性.结果表明:与SPI相比,PKA具有很好的溶解性、泡沫稳定性、乳化稳定性及较低的凝胶质量浓度,持油性略高于SPI,但起泡性、乳化性及持水性较差;PKA溶解性受溶解条件影响较小.PKA具有良好的功能性质,适合作为食品添加剂或配料.     

谷氨酰胺转胺酶对大豆分离蛋白改性机理的研究

利用微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性，结果表明：SPI浓度、MTG浓度、反应温度、反应时间和pH值对SPI改性具有显著影响。改性SPI的凝胶性为11．6kcp，比对照提高了1833％。十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳结果表明，经MTG改性，SPI可在分子间生成共价键，形成相对分子量较大的聚合物，从而增加了SPI的凝胶性。