海蜇伞部酶促溶性胶原蛋白的热变性动力学

为阐明海蜇伞部酶促溶性胶原蛋白(pepsin-solubilized collagen,PSC)的热变性反应机理,以保持完整三螺旋结构的PSC为研究对象,通过微量热仪测定不同升温速率条件下PSC的变性温度,以及采用34、35、36、37、38、39℃加热不同时间后的PSC残存率,并进行热变性动力学分析。结果表明,海蜇伞部PSC对热变化敏感,随着加热温度升高,单位时间内提高的热量增加,使海蜇伞部PSC变性速率加快,完成变性时间缩短;随着升温速率的减慢,吸热峰逐渐向低温区移动,即变性温度随升温速率的减慢而降低,但升温速率的变化对反应热并无显著影响。反应级数为0.9的回归方程能够较好地描述PSC热变性过程,在恒温34、35、36、37、38℃及39℃的条件下,PSC变性的D90值(90%蛋白变性所需时间)分别为53.76、26.11、15.75、4.89、4.26、2.55 min,Z90值(D值降低90%的温度变化)为3.69℃,表观活化能为481.90 k J/mol。研究结果可为海蜇胶原蛋白的进一步开发利用提供理论参考。     

海蜇伞部胶原蛋白的提取及理化性质的研究

研究海蜇(Rhopilema esculentum)伞部胃蛋白酶促溶性胶原蛋白的提取及其部分理化性质。氨基酸组成及SDSPAGE显示,海蜇伞部胶原蛋白(PSC)为Ⅰ型胶原蛋白;含糖量为2.8%;热变性温度和热收缩温度分别为28.8℃和51.6℃,均低于牛皮Ⅰ型胶原;红外光谱显示PSC 保留了大量的三股螺旋结构;溶解性表明PSC 的等电点为pH6,在pH3 时有最大溶解度;酸性条件下盐浓度高于4%(m/V)时,PSC 的溶解度急剧下降。     

海蜇胶原蛋白提取工艺及促愈合作用的研究

通过响应面法优化海蜇胶原蛋白的提取工艺,并通过小鼠皮肤创伤模型研究海蜇胶原蛋白的促愈合作用。通过单因素试验选取因素与水平,根据Box-Benhnken 中心组合试验设计原理,在单因素基础上采用三因素三水平响应面分析法(RSM),对海蜇胶原蛋白的酸法提取工艺进行优化;采用小鼠皮肤创伤模型,创面外用胶原蛋白,并以云南白药处理为阳性对照,通过十字测量法测量创面大小并计算创面愈合率。结果显示海蜇胶原蛋白的最佳提取工艺条件为提取时间62.64h、液料比23.6:1,醋酸浓度0.562mol/L;动物实验表明海蜇胶原蛋白能够明显缩短伤口愈合时间,对创面修复有促进作用。响应面法优化得到的提取条件准确可靠;海蜇胶原蛋白具有明显的促愈合作用。     

草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白特性对比研究

从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析。紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与I型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)鱼皮ASC(32℃)鱼鳞ASC(31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关。     

刺参体壁及罗非鱼皮酶促溶性胶原蛋白特性的对比研究

本实验对刺参体壁酶促溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen from Stichopus japonicus,sjPSC)和罗非鱼皮酶促溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen from Oreochromis niloticus,onPSC)的理化特性进行对比研究。结果表明,两种胶原蛋白的紫外与傅里叶变换红外光谱分析结果都较为相似。由十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱可知,两种胶原蛋白均以α-和β-链为主,在非还原和还原条件下,二者的电泳图谱非常相似,这表明蛋白中没有二硫键被还原。甘氨酸是sjPSC和onPSC中主要氨基酸,其中每1 000个氨基酸残基中分别含有(344.57±2.16)、(353.00±4.84)个甘氨酸残基。相比较而言,sjPSC中谷氨酸、天冬氨酸、丝氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、酪氨酸含量较高,onPSC中L-羟脯氨酸、L-脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、组氨酸、赖氨酸含量较高。在V8酶和α-糜蛋白酶作用下,sjPSC和onPSC的肽谱分析表明二者的结构有一定区别,尤其是谷氨酸、天冬氨酸及羟脯氨酸残基。     

加热条件下海蜇伞部物性学参数的变化

为了研究海蜇伞部的流变学特性,本文采用质构仪测定海蜇伞部在不同加热条件(50、80、90、100℃)下物性学参数(弹性模量E0、粘性模量η1、应力松弛时间τ1、破断强度、硬度、弹性等)。结果表明:在不同的加热温度下海蜇伞部的物性学参数变化显著,随温度的上升呈现先增大后减少的趋势。鲜活样品的各特征参数(E0、τ1、η1、破断强度)明显小于在50℃加热处理的样品。随着温度的升高,加热样品的粘性模量η1呈增大趋势;相对于其它加热样品,80℃加热的样品弹性模量E0最大。这些变化主要是由于样品失水和在加热过程中胶原蛋白状态不同所引起的。      

加热条件下海蜇伞部物性学参数的变化

为了研究海蜇伞部的流变学特性,本文采用质构仪测定海蜇伞部在不同加热条件(50、80、90、100℃)下物性学参数(弹性模量E0、粘性模量η1、应力松弛时间τ1、破断强度、硬度、弹性等)。结果表明:在不同的加热温度下海蜇伞部的物性学参数变化显著,随温度的上升呈现先增大后减少的趋势。鲜活样品的各特征参数(E0、τ1、η1、破断强度)明显小于在50℃加热处理的样品。随着温度的升高,加热样品的粘性模量η1呈增大趋势;相对于其它加热样品,80℃加热的样品弹性模量E0最大。这些变化主要是由于样品失水和在加热过程中胶原蛋白状态不同所引起的。     

海蜇Ⅰ型胶原蛋白的提取及结构特性研究

以海蜇为原料，采用盐酸-胃蛋白酶法提取胶原蛋白，并通过聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-Polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）、紫外光谱（UV-visible spectroscopy，UV）、氨基酸分析、红外光谱（Fourier-transform infrared spectroscopy，FTIR）、圆二色谱（Circular dichroism，CD）以及扫描电镜（Scanning electron microscope，SEM）对其结构特性进行了系统全面的研究。结果显示，海蜇胶原蛋白在135 kDa左右有一条α-链，在245 kDa以上有一条β-链和γ-链，紫外吸收峰在233 nm处，符合I型胶原蛋白的特征，其亚基组成可能为[α₁(I)]₃。海蜇胶原蛋白中含量最高的氨基酸为甘氨酸，占氨基酸总量的25.99%，且含有15.94%的亚氨基酸。红外光谱和圆二色谱均表明海蜇胶原蛋白分子排布紧凑，具有主要由氢键构成的完整三螺旋结构。扫描电镜结果显示海蜇胶原蛋白具有多层聚集、以纤维为主的无规则网状结构。     

海参胶原纤维形态及胶原蛋白理化性质研究

海参体壁除水分外主要成分是胶原蛋白,对其理化性质研究将为海参加工提供理论基础。本文以鲜活刺参为原料,通过组织学方法分析了其体壁胶原纤维特征,采用胃蛋白酶促溶法提取海参胶原蛋白,并对其理化性质进行分析。研究表明,海参体壁中以胶原纤维为主,呈网状排列,少见肌原纤维;海参胶原蛋白的紫外特征吸收峰位于235 nm处,在280 nm附近吸收峰较小;傅立叶红外光谱显示其保持三螺旋结构;聚丙烯酰胺凝胶电泳显示海参胶原蛋白分子组成为(α1)3,且不含二硫键,α1链的分子量约为135kDa;氨基酸组成以甘氨酸含量最高(33.3%),脯氨酸与羟脯氨酸含量为16.4%,符合水产胶原蛋白特征;海参胶原蛋白热收缩温度(Ts)为67.56℃,高于狭鳕鱼皮胶原蛋白,海参热变性温度(Td)为22.3℃,与狭鳕鱼皮胶原蛋白类似。     

刺参体壁酶促溶性胶原蛋白的热变性

从刺参（Stichopus japonicus）体壁中提取酶促溶性胶原蛋白（pepsin-solubilized collagen，PSC），并对其热处理过程中的降解规律及结构变化进行研究，发现PSC变性温度为35.3 ℃，当加热温度为40～70 ℃时，PSC三螺旋结构解缠绕，α-螺旋结构破坏严重，但在冷却后依靠分子间氢键和二硫键的相互作用仍可形成强凝胶体系；当加热温度超过70 ℃时，PSC的α-肽链开始逐渐降解成小分子多肽，冷却后分子间交联作用较差，不易形成凝胶体系。     

水杨酸-金属与皮胶原蛋白热稳定性

通过研究水杨酸与3种金属离子(Cr(Ⅲ)、Al(Ⅲ)和Cu(Ⅱ))形成的Tanning Matrices(配合物-鞣性模块)与皮胶原蛋白作用,采用DSC测得的作用后皮胶原蛋白热变性温度Td,考察Tanning Matrices与皮胶原蛋白的耐热稳定性关系.结果证明两种物质形成Tanning Matrices与胶原蛋白作用的Td高于两者分别作用,同时发现,构成Tanning Matrices的配合物稳定常数越大,Td越高,即皮胶原蛋白耐热稳定性越高.     

海蜇不同组织营养组成分析及评价

为了实现海蜇资源的高值化综合加工利用,对新鲜海蜇不同组织(伞体、胃柱、肩板、口腕、棒状附属器、生殖腺和环肌)的基本营养组成、氨基酸组成、脂质组成及脂肪酸组成进行分析与评价。结果表明,海蜇不同组织水分均在93%以上,其中胃柱水分含量最高(97.93%);灰分含量也较高,其中伞体、棒状附属器、胃柱和口腕的灰分含量均高于50%(干质量)。以除去灰分后的干质量计,棒状附属器和环肌的粗脂肪含量较高,分别为18.80%和18.76%,其他组织的粗脂肪含量均较低;所有组织的粗蛋白含量均较高,特别是伞体、肩板和口腕,粗蛋白含量达62.81%~80.94%;总糖含量均较低,为6.28%~13.36%。海蜇的生殖腺和环肌组织检出20种氨基酸,必需氨基酸含量高于其他组织,且不同组织的必需氨基酸均在25%以上。海蜇各组织的磷脂含量较多,胆固醇含量相对较少;伞体和棒状附属器的饱和脂肪酸含量多于不饱和脂肪酸,其他组织相反。以上结果说明,海蜇各组织均含有较为丰富的营养价值,且各个组织的营养价值具有一定的特点,可针对不同组织的营养特点进一步开发与利用。     

超声辅助酶法提取中华鳖裙边胶原蛋白及其热稳定性能

以中华鳖裙边为原料,采用单因素试验探讨加酶量、超声时间、超声功率、料液比对胶原蛋白的影响,通过Box-Behnken响应面方法建立数学模型,求得最佳酶提工艺,比较常规酶提和超声辅助酶提胶原蛋白的热稳定性能。结果表明,在提取溶剂为乙酸（0.5?mol/L）、料液比1∶20（g/mL）的条件下,采用超声酶提胶原蛋白的最佳工艺参数为加酶量0.8%、超声时间43?min、超声功率176?W,此条件下胶原蛋白得率为74.50%;差示扫描量热实验结果表明,超声酶提胶原蛋白的热稳定性显著优于常规酶提胶原蛋白。该研究可为中华鳖裙边胶原蛋白的精深加工及其应用提供一定科学依据。     

氨基酸组成及溶剂环境对淡水鱼胶原蛋白热稳定性能的影响

本文探讨了氨基酸组成、分布以及溶剂环境对鱼源胶原蛋白蛋白热稳定性能的影响。利用不同鱼类的胶原蛋白为实验样本,测定胶原蛋白氨基酸组成和热变性温度,通过相关性分析明确了影响胶原蛋白热变性温度的主要氨基酸种类和分布指标。结果表明,胶原蛋白中脯氨酸羟基化率、碱性氨基酸、带电荷极性氨基酸和总极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈正相关,而亚氨基酸与非极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈负相关(p0.01)。运用逐步多元回归分析方法,建立了脯氨酸羟基化率和带电荷极性氨基酸与胶原蛋白热变性温度之间的相关性数学模型,经验证,该模型能较好的预测鱼源胶原蛋白的热变性温度。在此基础上,进一步研究了胶原蛋白所处溶剂环境对其热稳定性能的影响。结果表明,提高水分子浸润胶原蛋白程度和体系离子强度,或降低体系pH均会显著降低胶原蛋白热稳定性能。     

芡实谷蛋白的结构及热力学性质研究

采用Osborne分级法制备芡实谷蛋白,并采用还原与非还原聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、示差扫描量热仪(DSC)和傅里叶红外光谱(FT-IR)分别对芡实谷蛋白亚基分子量、热学性质以及二级结构作初步研究。结果表明:芡实谷蛋白主要含有6个亚基,大部分高分子量的多肽链以分子间或分子内二硫键连接;在等电点(p H=5.0)时,芡实谷蛋白的变性温度和变性焓最高;在p H=9.0溶液中变性温度和变性焓最低;随着盐浓度的升高,芡实谷蛋白的变性温度显著升高,而变性焓变化不显著,表明有更高热稳定性的结构出现;芡实谷蛋白中主要为有序结构,二级结构中β折叠所占比例最高,比例为31.16%。研究表明芡实谷蛋白含丰富的二硫键,有较强的热稳定性,结构较稳定,可为后续研究芡实谷蛋白的功能特性以及应用提供理论依据。     

高温下丹贝异黄酮的抗氧化效应研究

丹贝异黄酮 (TI)是从大豆发酵食品丹贝 (tempeh)中分离到的一组异黄酮混合物。具有多种生物活性。文章中研究了TI的热稳定抗氧化活性 ,结果表明TI具有很好的热稳定性。在 180℃高温下 ,TI对猪油和菜籽油的抗氧化效果均显著优于其他抗氧化剂 ,在室温下 (37℃ )TI抗氧化作用与BHT和茶多酚 (TH)相当 ,但明显优于VE。TI还对由过渡金属离子 (Cu2 +、Fe2 +)引起的促氧化作用有明显的抑制效应 (p <0 .0 5 )。此外 ,TI还被作为抗化剂用于鸡腿油炸试验。