大豆蛋白组分功能性质的比较研究

系统比较了两种大豆蛋白分级方法所得蛋白组分的亚基组成、蛋白质得率以及组分流向、溶解性和乳化活性等物化性质和功能性质,结果表明两种方法的蛋白组分在不同性质上表现各有异同。Nagano的IM和Samoto的LP组分的亚基组成差异较大。Nagano组分总蛋白得率略高于Samoto。相对于7S组分,两种分级方法的大豆蛋白均更多地集中于11S和IM/LP组分。Nagano和Samoto法的蛋白质分别在11S和LP组分富集。11S和7S组分的脂量分布低于IM或LP组分,Samoto的LP组分脂分布率明显高于其他组分。Naga-no和Samoto蛋白组分等电点在pH4.5左右,Samoto的LP组分由于其较高脂含量而溶解度最低且对pH不敏感。Nagano和Samoto组分中7S组分的乳化活性较高,Samoto的LP由于其低溶解性而使乳化活性最低。     

两种大豆蛋白分级方法的比较研究

以低温脱脂豆粉为原料,比较大豆蛋白经Nagano法和Samoto法分级所得组分在蛋白质含量、得率、SDS-PAGE、热力学性质和溶解度等方面的异同。研究表明,两种方法所得11S和7S组分的蛋白质含量均高于IM和LP组分,Nagano三种组分的蛋白质含量均高于Samoto相应组分。Samoto的11S和7S组分以及总蛋白得率较高。两种方法所得11S组分的纯度相近,7S组分中Nagano的纯度明显低于Samoto。IM和LP组分中11S亚基均多于7S亚基,LP组分中储藏蛋白所占比例低于IM。两种11S组分中的7S球蛋白几乎完全变性,Samoto的LP组分中蛋白变性程度较Nagano的IM高。pH7.0条件下,LP组分的溶解性最差,其它组分的溶解度相对较高。     

发芽对大豆分离蛋白功能性质的影响

研究发芽对大豆分离蛋白(SPI)功能性质的影响。采用碱提酸沉法制备不同发芽阶段的SPI,研究大豆蛋白功能性质变化。结果表明：发芽使大豆SPI溶解性、吸水性、起泡性和乳化性均有所增加,其中芽长1cm大豆SPI具有最佳的蛋白功能性质。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明：大豆发芽过程中7S球蛋白更易受蛋白酶影响而发生降解,使其内部疏水性氨基酸残基暴露,从而使大豆SPI的功能性质不能持续改善。     

豆渣蛋白的制备及其性质研究

以干豆渣为原料,碱溶酸沉法提取豆渣蛋白,通过正交实验优化豆渣蛋白提取条件并测定了豆渣蛋白的性质.结果表明,豆渣蛋白最佳提取条件为:固液比1∶30,碱提pH 12.71,碱提温度50℃,碱提时间1h.在此条件下,豆渣蛋白提取率为75.05％.与大豆分离蛋白(SPI)比较发现,豆渣蛋白泡沫稳定性、乳化稳定性和氨基酸组成与SPI相似,起泡性和乳化性相对较低,溶解性较差.     

高压均质对大豆蛋白7S和11S组分功能性质的影响

为了了解高压均质技术对大豆分离组分功能性质的影响,采用40 MPa、均质一次的均质条件对大豆分离蛋白溶液进行处理,并分析处理前后SPI组分功能性质的变化。结果表明:高压均质可对SPI的溶解性、乳化性和起泡性有一定的改善作用;SPI的溶解能力和乳化能力的变化主要受到7S组分的影响;对SPI的发泡性影响不大,但对7S和11S组分影响较明显。     

极端pH处理对大豆分离蛋白、β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白结构和功能特性的影响

为丰富大豆蛋白柔性改性技术,采用极端pH条件(pH 1,2,3,4,10,11,12,13)处理大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)。通过对SPI、7S和11S蛋白进行凝胶电泳分析、氨基分析、巯基分析和色氨酸荧光分析,并测定大豆蛋白表面疏水性、溶解性、乳化性和起泡性,探讨极端pH处理对SPI、7S和11S结构和性质的影响。结果表明:极端pH处理可导致SPI、7S和11S游离氨基和内源色氨酸荧光强度增加,蛋白表面疏水性提高,三级结构部分展开。此外,极端pH处理可诱导SPI与11S亚基部分解离,而对7S亚基影响较小。极端pH处理能够提高SPI、7S和11S蛋白溶解性、乳化性和起泡性。11S球蛋白可能是SPI结构变化和功能特性改善的主要贡献者。由此可见,极端酸碱处理通过诱导大豆蛋白高级结构的展开,改善其功能特性。     

超滤膜法与碱溶酸沉法制备大豆分离蛋白功能特性的比较

对以低变性脱脂豆粕为原料，以超滤膜法和碱溶酸沉法制备的大豆分离蛋白(SPI)的功能特性进行了比较。结果表明，超滤膜法SPI的吸水性和黏度低于碱溶酸沉法SPI，超滤膜法SPI的吸油性、乳化性、凝胶性均优于碱溶酸沉法SPI，一定浓度下超滤膜法SPI的起泡性和泡沫稳定性优于碱溶酸沉法SPI。     

大豆分离蛋白的超滤制备及其功能特性的研究

研究了超滤法制备大豆分离蛋白 (SPI)过程中温度、压力、pH值对膜通量的影响 ,并确定其最佳工艺参数。同时研究超滤法制备的大豆分离蛋白的功能特性 ,结果表明 ,与碱溶酸沉法制备的大豆分离蛋白相比 ,超滤法制备的大豆分离蛋白的NSI、PDI、乳化性、发泡性均有提高 ,但其凝胶性、黏度比前者要差。在一定 pH值范围内 ,碱溶酸沉法制备的SPI的泡沫稳定性优于超滤法制备的SPI     

豌豆粉丝厂废水中蛋白质的提取和性质研究

本论文以豌豆粉丝厂废水中的蛋白为原料提取豌豆分离蛋白,通过对提取工艺进行研究,确定了在pH12.0,固液比1∶20(g/mL),30℃下提取30min的提取条件,提取率达到62.25%。氨基酸分析结果表明,所提豌豆分离蛋白(PPI)氨基酸没有遭到破坏,营养价值较高。通过对PPI功能性质研究发现,除了吸水吸油性外,PPI的乳化性、乳化稳定性、起泡性都和大豆分离蛋白(SPI)接近。由此可见,PPI可以作为SPI的替代品应用于食品,具有很大的实用价值。采用DSC研究了PPI的热力学性质,在87.67℃(7S)和104.28℃(11S)有两个峰,这可能是在碱溶酸沉过程中,蛋白结构发生了一定变化造成的。     

两种油料蛋白制备及其功能性研究

以脱脂紫苏籽粕和南瓜籽粕为原料,采用碱溶酸沉法分别制备紫苏籽分离蛋白和南瓜籽分离蛋白。结果表明,制备的紫苏籽分离蛋白和南瓜籽分离蛋白中蛋白质含量分别为89.64%和90.39%,氨基酸组成平衡,必需氨基酸组成模式符合FAO/WHO标准。SDS-PAGE显示,紫苏籽分离蛋白和南瓜籽分离蛋白分别由4条、8条带组成。两种分离蛋白与大豆分离蛋白功能性质比较表明,紫苏籽分离蛋白和南瓜籽分离蛋白的溶解性、乳化性和乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性均较好,3种分离蛋白的持水性和持油性相差不大。     

桃仁清蛋白与大豆分离蛋白功能特性比较研究

为提高桃仁清蛋白(PKA)在食品工业中的应用,将其与大豆分离蛋白(SPI)对照,研究了PKA的溶解性、持水性、持油性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性和凝胶性等功能特性.结果表明:与SPI相比,PKA具有很好的溶解性、泡沫稳定性、乳化稳定性及较低的凝胶质量浓度,持油性略高于SPI,但起泡性、乳化性及持水性较差;PKA溶解性受溶解条件影响较小.PKA具有良好的功能性质,适合作为食品添加剂或配料.     

不同制备方法桑叶蛋白功能性质的比较

以广东桑大10为原料,采用水提法制备叶蛋白浓缩液,用加热法、酸沉法、酸热法、盐析法沉淀叶蛋白,分别得到蛋白样品RC、SC、SR、LC。对所得样品进行功能性质测定,与大豆分离蛋白对比,得出不同样品的功能特点。结果表明,异亮氨酸、赖氨酸分别为桑叶粉的第一、第二限制性氨基酸。不同沉淀方法对叶蛋白的功能性质有显著影响:LC的溶解性、起泡性、乳化性、吸油性最好,均优于SC、SR及RC;SR的持水性优于SC及RC,但乳化性、起泡性较差;RC、LC的胶凝性最好。与SPI相比,4个样品的吸油性均优于SPI,持水性、胶凝性则显著低于SPI(p0.05);LC的乳化稳定性(68.57%)及SC的起泡性(40%)最好,显著优于SPI(54.86%、37.67%),RC与SPI相当,SR最差,显著低于SPI(p0.05)。LC电镜扫描结果显示其具有典型的蜂巢结构。     

Emulsifying properties of canola and flaxseed protein isolates produced by isoelectric precipitation and salt extraction

The emulsifying (emulsion capacity, EC; emulsion activity/stability indices, EAI–ESI and creaming stability, CS) and physicochemical properties (surface charge/hydrophobicity, protein solubility, interfacial tension, and droplet size) of chickpea (ChPI), faba bean (FbPI), lentil (LPI), and pea (PPI) protein isolates produced by isoelectric precipitation and salt extraction were investigated relative to each other and a soy protein isolate (SPI). Both the legume source and method of isolate production showed significant effects on the emulsifying and physicochemical properties of the proteins tested. All legume proteins carried a net negative charge at neutral pH, and had surface hydrophobicity values ranging between 53.0 and 84.8 (H₀-ANS), with PPI showing the highest value. Isoelectric precipitation resulted in isolates with higher surface charge and solubility compared to those produced via salt extraction. The EC values ranged between 476 and 542 g oil/g protein with LPI showing the highest capacity. Isoelectric-precipitated ChPI and LPI had relatively high surface charges (~−22.3 mV) and formed emulsions with smaller droplet sizes (~ 1.6 μm), they also displayed high EAI (~ 46.2 m²/g), ESI (~ 84.9 min) and CS (98.6%) results, which were comparable to the SPI.     

Emulsifying properties of soy protein isolate fractions obtained by isoelectric precipitation

Soy protein isolate (SPI) fractions were produced by isoelectric precipitation based on results of isoelectric focusing carried out on the crude soy extract. The fractions were produced from crude protein extract (pH 9.0) sequentially and non‐sequentially at isoelectric points (pIs) of 5.6, 5.1 and 4.5. Emulsions stabilised by soy proteins with pIs between 5.6 and 5.1 had the highest (P < 0.01) emulsion stability index (ESI), while those stabilised with proteins having pIs between 5.1 and 4.5 resulted in the lowest ESI for sequentially precipitated fractions. Non‐sequential fractionation at pI 5.1 produced fractions with higher emulsifying activity index (EAI) than sequential fractionation. SDS‐PAGE profiles indicated that the fractions exhibiting high functionality in terms of ESI and EAI were also richer in 7S globulin protein subunits. © 2001 Society of Chemical Industry     

抗坏血酸对大豆分离蛋白酶解产物功能特性影响研究

采用木瓜蛋白酶水解不同浓度的大豆分离蛋白,研究了抗坏血酸对较低水解度（DH为3.7%）和较高水解度（DH为8.9%）酶解产物黏度、发泡性、发泡稳定性、乳化性和乳化稳定性的影响.结果表明：在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的黏度最大、乳化性最强、乳化稳定性最高;在水解度为8.9%的、浓度为3%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的发泡性最大;在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.5%抗坏血酸,体系的泡沫体积比最大.     

大豆分离蛋白及其不同酶法水解产物对植脂末乳化稳定性的影响

为研究大豆分离蛋白(SPI)及其不同酶法水解产物对植脂末乳化稳定性的影响,本文对蛋白电泳亚基组成、分子量分布、乳化活性和乳化稳定性、植脂末粉末以及乳液的微观结构、平均粒径、ζ-电位以及咖啡稳定性进行了测定。结果显示,采用胃蛋白酶水解保留了较多的7S和碱性亚基,产物的乳化性质最好,相比于SPI的乳化活性和乳化稳定性分别提高了22.7%和14.1%;而木瓜蛋白酶水解产物主要为小部分碱性亚基条带和大量的小分子肽,尽管产物乳化活性较SPI有所增加,但乳化稳定性相比于SPI下降了17.6%。植脂末粉末的扫描电子显微镜图和植脂末溶解后乳状液的共聚焦激光扫描显微镜图进一步证实了SPI胃蛋白酶水解产物制备的产品具有最好的乳化效果,咖啡稳定性结果显示,两种酶解物均可用于咖啡伴侣。三种蛋白的组成、乳化性、植脂末以及植脂末复溶后乳状液的微观结构说明酶解物中存在过多的小分子肽,则不利于乳化稳定性;酶解物中存在相对较多的7S蛋白和碱性亚基,则有助于形成更稳定的乳状液。     

紫苏分离蛋白功能性研究

为了开发紫苏蛋白在食品工业中的应用,以大豆分离蛋白为对照,研究紫苏分离蛋白的功能特性。结果表明：紫苏分离蛋白的溶解性与大豆分离蛋白的溶解性随pH值变化的趋势基本一致,但在等电点时紫苏分离蛋白的溶解性高于大豆分离蛋白。在pH7.0时,紫苏分离蛋白的持水性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性和凝胶性均不及大豆分离蛋白。但紫苏分离蛋白的吸油性仅稍小于大豆分离蛋白,此外,在紫苏分离蛋白的蛋白质质量浓度为3g/100mL以后,其乳化稳定性与大豆分离蛋白的乳化稳定性基本相当。紫苏分离蛋白在食品加工中作为一种蛋白质强化剂具有一定潜力。     

不同方法提取苜蓿叶蛋白效果的比较及表征

分别采用酸热法、碱化法和发酵法3种方法制备苜蓿叶蛋白,通过优化制备工艺并比较叶蛋白得率、氮含量、溶解性、起泡性与泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性、持水性、吸油性等功能性质,并进行电镜观察表征。结果表明,发酵法制备苜蓿叶蛋白的得率和氮含量最高分别为14.9%和45.08%,明显高于酸化法和碱化法;比较其功能性质,碱化法制备的苜蓿叶蛋白在起泡性、持水性和吸油性上优于其他两种方法,分别为200.00%、5.40%和5.31%;发酵法制备的苜蓿叶蛋白溶解性、乳化性及乳化稳定性较好,分别为80.52%、78.60%和20.65%。扫描电镜观察3种方法所制备苜蓿叶蛋白的表面结构,碱化法制备的苜蓿叶蛋白结构疏松,且有一定程度的破坏,酸化法和发酵法的苜蓿叶蛋白表面结构紧密、连续完整,并发现发酵法还具有一定的降解效果。说明利用不同的方法制备苜蓿叶蛋白,其得率、氮含量、功能性质及表面结构有较大差异。     

Some functional properties of fractionated soy protein isolates obtained by microfiltration

Five soy proteins isolate (SPI) fractions were produced using two microfiltration membranes with different pore sizes. Fractionation was carried out on SPI produced by isoelectric precipitation of a crude protein extract. The five fractions were two retentates and two permeates from the two membranes, the fifth fraction was obtained as the retentate on the smaller-pore-sized membrane fed with the permeate from the larger-pore-sized membrane. Solubility, foaming and emulsifying properties of the collected fractionates were investigated. It was observed that in the pH range 3–8 the retentates featured superior solubility compared with permeates. There was no significant difference (p>0.01) in solubility between the retentates and SPI at pH6. Foaming characteristics of the fractions followed the same trend as solubility with regard to foam expansion. There was, however, no particular trend observed with regards to foam stability. Emulsions stabilised by the retentates exhibited higher values (p<0.01) of emulsion stability index (ESI) and emulsifying activity index (EAI) than those stabilised with permeates. Sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) profiles indicated that the fractions exhibiting high functionality in terms of solubility, foaming and emulsifying properties were also richer in 7S globulin soy protein subunits.Isoelectric focussing (IEF) profiles showed that retentates were richer in species with isoelectric points (pI) between 5.2 and 5.6 while permeates featured more prominently at pIs between 4.5 and 4.8.     

盐提和碱提酸沉两种方法提取腰果蛋白的结构及其功能性质分析

使用盐提和碱提酸沉两种提取方法从腰果脱脂粉中提取分离蛋白,并对比研究盐提腰果蛋白(CNSPI)和碱提酸沉腰果蛋白(CNPI)的结构和功能性质。结果表明CNPI和CNSPI在结构、微观形态、功能性质和营养价值等方面有明显差异,CNSPI蛋白含量较高,溶解性和乳化性也优于CNPI,CNPI表现出较好的起泡性。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果表明两种提取方法对分离蛋白的亚基组成没有显著影响;本研究使用氨基酸分析仪来测定分离蛋白的营养价值,结果表明两种方法提取的腰果蛋白氨基酸含量无明显差异,其营养价值都远高于腰果脱脂粉。表面疏水性测定结果表明CNPI的表面疏水性显著高于CNSPI。扫描电子显微镜结果表明CNSPI呈现出大量的片状微观结构,而CNPI呈现出少量球状和薄片结合成的不规则形状。圆二色光谱结果显示CNSPI和CNPI中主要二级结构是β-折叠,CNPI中有较多的无规卷曲,约占29.3%,CNSPI有较多的α-螺旋(27.0%)。在中性条件下,CNPI的起泡性为119.00%,CNSPI的乳化性达到30.14 m2/g。