啤酒冷混浊蛋白的分析及硅胶、PVPP吸附效果比较

利用SDS—PAGE电泳对3种不同品牌的啤酒中的冷混浊蛋白进行分析,结果表明,引起啤酒冷混浊的蛋白分为醇溶性蛋白和水溶性蛋白。其中醇溶性冷混浊蛋白占总含量的70％左右,分子量在43～50kDa之间。水溶性冷混浊蛋白的分子量在8～14kDa之间。另外,比较硅胶、PVPP的吸附效果,经二者处理后的样品浊度都有明显的下降,但经硅胶处理后的样品浊度更低一些。比较硅胶吸附前后样品的泡持时间没有很大的变化,而经PVPP处理后的样品泡持时间有一定的改变。因此,在啤酒生产过程中添加硅胶,能够有效地除去啤酒冷混浊蛋白,而且不会影响啤酒的泡持性。     

啤酒中的混浊活性蛋白质

1前言啤酒的成分复杂,稳定性不强,易产生混浊沉淀。最常见的啤酒非生物混浊是蛋白质混浊。形成蛋白质混浊的原因在于啤酒中有两种主要成分,即蛋白质和多酚物质。在啤酒中,某些多酚物质("混浊活性多酚")可以与蛋白质("混浊活性蛋白")结合形成复杂的复合物,且二者存在一定     

啤酒泡沫活性蛋白特性及其稳定性的影响因素

泡沫是啤酒的重要特征之一。啤酒泡沫的质量被定义为其稳定性、起泡性、挂杯力、色泽、细腻度和强度等一系列性质集合的总体评价。具有一定分子量、疏水性和糖基化的蛋白质或多肽在维持泡沫稳定性方面起主要作用。异葎草酮、非淀粉多糖、酵母物质、适度的酒精、CO_2和金属阳离子等对泡沫稳定性有积极的影响,而高浓度的酒精、脂类、脂肪酸和一些外界因素等可降低泡沫稳定性。     

饮料中的蛋白-多酚混浊

了解混浊活性（ＨＡ）蛋白和多酚的性质与相互作用,有助于生产出更好的饮料产品,使用更好的分析方法及稳定手段。     

啤酒的非生物混浊和稳定化处理

该文介绍了啤酒形成非生物混浊和沉淀的机理，混浊活性蛋白质和混浊活性多酚相互作用的模式。文中还对啤酒中添加吸附剂、澄清剂和蛋白酶等稳定化处理方法的作用机理进行了探讨，比较了几种稳定化处理物质的特点。     

酚类物质和硅胶对啤酒中敏感蛋白的吸附选择性研究

啤酒中的混浊活性蛋白（敏感蛋白）富含脯氨酸。对0℃、37℃以及室温下分离的啤酒混浊物质进行氨基酸分析后发现，不同贮藏温度条件下产生的混浊物质中脯氨酸含量差异很大，依次为13．22％，11．30％和10．44％（均为摩尔百分含量），原因是不同贮藏温度下啤酒中的多酚物质氧化聚合情况不同，造成其对敏感蛋白的选择性差异；0℃贮藏条件下，多酚物质对敏感蛋白选择性最高，37℃次之，室温保藏最差：对硅胶吸附的蛋白质进行氨基酸分析后发现，硅胶吸附蛋白质的脯氨酸含量比啤酒总蛋白所含脯氨酸要高出许多，说明硅胶对敏感蛋白有一定的选择性吸附，且不同硅胶产品对敏感蛋白的吸附选择性也有差异，可以把硅胶吸附蛋白质的脯氨酸含量作为评价硅胶产品质量的一个参考性指标。     

啤酒混浊蛋白的研究

本文通过SDS—PAGE电泳分析和氨基酸分析研究了两个大麦芽国产A和进口B酿造过程中的蛋白质及啤酒混浊蛋白,结果发现：影响啤酒非生物稳定性的蛋白质主要是分子量为37～43kDa和3～20kDa的混浊蛋白组分;啤酒混浊蛋白主要以谷氨酸和脯氨酸为主,A和B的谷氨酸含量分别为35．6％和36．9％,脯氨酸含量分别为20．2％和18．0％;认为谷氨酸和脯氨酸是啤酒混浊蛋白的最重要氨基酸成分。     

小麦蛋白对小麦啤酒胶体混浊的双重影响

在大麦麦芽中添加不同比例商品小麦粉(0～150％，这个比例指的是商品小麦粉在典型小麦啤酒配料—60％大麦芽和40％未发芽小麦中所含小麦的量中所占的比例)，进行实验室酿造试验，结果发现啤酒浊度随小麦粉比例增加而增加。当实验啤酒配料中大麦芽粉比例为88％，小麦芽粉比例为12％时，实验啤酒浊度达到最高值——50EBC浊度单位。此时，小麦粉比例再增加啤酒浊度会降低到小于1EBC浊度单位，与之相对应，啤酒的多酚含量随小麦粉的增加而继续降低。总多酚，总黄酮类化合物，简单黄酮类化合物分别降低了17％、23％和21％。使用两种不同蛋白质含量的小麦粉的各种比例来进行实验，其结果为含5％小麦粉配料酿造的啤酒比全大麦芽啤酒浊度高，然而，含较高比例(10％以上)小麦粉配料酿造的啤酒浊度会下降。当小麦粉比例占40％时，啤酒浊度会降到1EBC浊度单位。另外，添加低蛋白质含量(12．6％)的小麦粉比添加高蛋白质含量(14．7％)的小麦粉酿造啤酒的永久混浊物多。总之，小麦蛋白与多酚相互作用生成混浊或沉淀的多少受小麦粉所占比例大小的影响。     

啤酒泡沫蛋白和多肽的研究进展

1 啤酒泡沫概述啤酒泡沫是啤酒的一项重要质量指标,按照欧洲酿造协会的规定,泡沫可分为起泡性、泡沫稳定性、泡沫质量三部分。起泡性(foam formation)被定义为啤酒被倾倒入洁净的杯子时产生泡沫的趋势;泡沫的稳定性(foam stability)指啤酒泡沫自形成至崩溃的过程中稳定与否的表现,通常以泡持时间表示。泡沫质量包括啤酒泡沫的结构和泡沫外观如泡     

啤酒和泡沫蛋白的氨基酸分析

通过对啤酒和啤酒泡沫的氨基酸分布进行检测,发现如下规律:啤酒泡沫1相对啤酒的蛋白组成氨基酸的变化较小;而泡沫2蛋白的氨基酸组成较啤酒和啤酒泡沫1变化较大。啤酒、泡沫1、泡沫2 的相对理论疏水值均为负值,依次递增。就总游离氨基酸相对疏水程度的变化而言,啤酒、泡沫1、泡沫2 的值略呈下降趋势,但均为正值。啤酒泡沫蛋白实际上是包括蛋白质Z、脂转移蛋白、醇溶蛋白残片等在内的复杂蛋白。     

啤酒中浑浊敏感蛋白单克隆抗体制备及其鉴定

使用已纯化的浑浊敏感蛋白免疫BALB/c小鼠,利用传统杂交瘤技术制备单克隆抗体,并采用间接酶联免疫吸附实验(ELISA)筛选阳性杂交瘤细胞株,及免疫印迹实验(Western blot)进行单抗特异性鉴定.获得针对浑浊敏感蛋白的特异性单克隆抗体共3株,经鉴定具有较好的反应特异性;有望应用于优化啤酒工艺中.具有潜在的应用价值.     

大豆蛋白凝胶显微结构研究

使用盐卤、葡萄糖酸内酯和转谷氨酰胺酶制备大豆蛋白凝胶,为了真实反映大豆蛋白凝胶的结构,分别采用戊二醛和乙醇2种固定剂固定形成的凝胶结构.通过扫描电子显微镜(SEM)观察不同的凝固剂和固定剂处理的大豆蛋白凝胶的显微结构,结果表明戊二醛和乙醇都能起到固定凝胶网络结构的效果,由0.7％(质量体积比)盐卤、0.06 mol/L葡萄糖酸内酯、40 kat/g转谷氨酰胺酶制备的凝胶的网孔较多.此外通过物性分析仪分析凝胶硬度,结果表明100％乙醇固定的凝胶硬度比戊二醛固定凝胶的硬度大.     

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。     

热处理对乳液凝胶微结构的调控作用以及不同维生素贮藏稳定性的影响

采用葡萄糖酸-δ-内酯诱导的方法制备乳清分离蛋白乳液凝胶,用于包埋亲水性功能因子异抗坏血酸钠和疏水性功能因子VE,研究乳液凝胶微结构与被包埋物质稳定性之间的关联机制。实验利用热处理（85 ℃）控制蛋白质的变性程度,进而调控乳液凝胶的微结构和维生素的贮藏稳定性。结果表明：随着蛋白质溶液热处理时间的延长,乳液油滴粒径增大、Zeta电位减小,而乳液的表观黏度无明显变化。质构和流变分析显示,随热处理时间的延长,凝胶的储能模量和硬度增加,但弹性降低。不同温度下的贮藏实验发现,蛋白质热处理时间的延长有利于提高乳液凝胶中复合维生素的稳定性,且复合功能因子之间存在协同作用。结论：通过改变蛋白质热处理时间可以调控乳液凝胶的微结构,进而达到控制复合维生素贮藏稳定性的目的。     

不同大豆分离蛋白凝胶的流变学性质

本文比较研究了三种不同大豆分离蛋白(分别为SG、ADM和ON)的凝胶性能。三种大豆分离蛋白的7S／11S比率和变性热焓类似，但表面疏水性和混浊度却明显不同。通过小变形振荡流变分析研究了三种大豆分离蛋白的热凝胶性能。在去离子水中，SG和ADM的凝胶浓度均是90mg／ml，且两者的凝胶强度接近；ON的凝胶浓度是110mg／ml。在1．0mol／L NaCl溶液中，ADM的凝胶强度高于SG。在NaSCN存在的情况下。ON的凝胶强度明显增加。尽管N-乙基马来酰亚胺(NEM)能够封闭巯基，但该试剂可增强三种大豆分离蛋白的凝胶强度。结果显示SG和ADM之间的凝胶性能的差别主要是由于表面疏水性不同，而造成ON凝胶性能较差的主要原因是大豆蛋白分子的聚集。     

用浊度法预测香蕉汁中混浊活性蛋白质和多酚

本研究采用浊度仪测香蕉汁混浊活性(HA)蛋白和多酚含量。为减少内源性蛋白和多酚的影响,分别用聚乙烯吡咯烷酮(polyvinyl polypyrrolidone, PVPP)和膨润土吸附多酚和蛋白质。将单宁酸加入PVPP处理与未处理香蕉汁中,果汁浊度变化与蛋白质含量呈线性相关,在蛋白质含量相同情况下,PVPP处理果汁的浊度较未处理样品小。热处理添加适量明胶的香蕉汁可反映果汁中HA多酚的含量,膨润土处理与未处理系列样品的浊度与其HA多酚含量呈线性相关。浊度法可用于测定香蕉汁中HA蛋白和HA多酚。     

啤酒及其泡沫中蛋白质组分的比较分析

将数种国内知名啤酒的泡沫和酒液分离,分别测定它们的总蛋白质和高分子蛋白质(HMWP)质量浓度.结果显示,泡沫具有富集蛋白质的功能,且泡沫中HMWP含量的增加尤为明显;与啤酒原液中的HMWP相比,泡沫中的HMWP含量与泡持值具有更高的相关性;不同的啤酒样品的HMWP在泡沫中的富集能力存在明显的差异,由此从啤酒蛋白的层面提出一项啤酒的质量判定标准.     

转谷氨酰胺酶催化对不同大豆蛋白凝胶性的影响

研究转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白和7S、11S球蛋白凝胶特性的影响,采用TA-XT plus物性测定仪、荧光分光光度计对各参数进行测定。结果表明：转谷氨酰胺酶能够显著提高大豆蛋白凝胶的凝胶强度,最佳工艺条件为酶添加量40U/g、温度40℃、pH7.5、作用时间2.5h,但此时凝胶表面疏水性和保水性有所下降。经转谷氨酰胺酶催化后,不同蛋白形成热处理凝胶的凝胶特性均发生显著变化,凝胶强度均显著增加,转谷氨酰胺酶催化后大豆蛋白凝胶强度的顺序为11S＞7S＞SPI。     

GDL诱导改性大豆分离蛋白凝胶溶胀性的研究

讨论了乙二胺四乙酸二酐(EDTAD)改性大豆分离蛋白的制备条件,研究了葡萄糖酸内酯(GDL)诱导该改性大豆分离蛋白凝胶的溶胀性。得出2%SPI适宜的改性条件是:pH 12,温度65℃,改性大豆蛋白时EDTAD为0.6%条件下,所制备的凝胶在GDL为1.2%,所得到的凝胶溶胀率最好,并且该凝胶具有一定的pH响应性。     

压力对啤酒发酵的影响

啤酒发酵过程中,随着压力的升高,发酵速度、耗糖率、乙醇生成量、双乙酰的生成和还原速率有所下降;风味物质中的醇类、脂类下降,而乙醛含量却上升。压力还使酵母细胞形态产生了变化。