共查询到19条相似文献,搜索用时 218 毫秒
1.
分别探讨了2种天然有机物(F、K)和3种金属离子(Ca2 、Mn2 、M2 )对1398中性蛋白酶活力的影响.采用福林法测定了酶的最适反应条件,分别确定了天然有机物和金属离子的最适工作浓度,较系统地考察了它们对酶活的影响,并就对蛋白酶活力的促进作用进行比较,结果表明天然有机物均优于金属离子. 相似文献
2.
《食品与发酵工业》2016,(11):65-70
对嗜盐古生菌Halobacteriaceae sp.生长过程中的产酶特性做了初步研究,并研究了其胞外蛋白酶的理化特性。试验结果表明:嗜盐古生菌Halobacteriaceae sp.生长周期较长,从对数期开始分泌大量胞外蛋白酶;胞外蛋白酶的最适酶解反应温度是60℃;该蛋白酶具有较好的热稳定性,70℃条件下放置60 min,酶活力基本保持不变;最适反应p H为7.5,在p H 6.5~8.5范围内酶活力保持稳定;此蛋白酶对Na Cl耐受性不强,Na Cl浓度超过2 mol/L时,酶活力被显著抑制(P0.01);金属离子Ca2+对蛋白酶活力具有激活作用,可以增强蛋白酶热稳定性;Mn2+则对蛋白酶活力具有抑制作用,而K+与Mg2+对蛋白酶活力无影响;1.31 mol/L异丙醇以及1mmol/L DTNB对酶活力基本无影响,5 mmol/L的EDTA严重抑制其蛋白酶活力,1 mmol/L的PMSF则使其完全失活,说明此酶可能是一种金属依赖性的丝氨酸蛋白酶。 相似文献
3.
4.
分别探讨了三种金属离子及其与天然有机物组方后对1398中性蛋白酶活力的影响.采用福林法测定了酶的最适工作条件,并在此基础上确定了三种不同金属离子的最适添加浓度,同时较系统地考察了它们分别作用于酶以及与天然有机物进行组方后对酶活力的影响,结果表明钙离子与天然有机物组方后对酶活力提高最为显著. 相似文献
5.
《广西轻工业》2015,(10):3-5
试验以实验室保存的12株根霉菌为研究对象,通过平板初筛、发酵复筛筛选出产蛋白酶活力强的菌株,并对其蛋白酶的最适反应温度、最适p H值以及金属离子对酶活力影响等酶学性质进行研究。平板初筛中选出了R8、R9和R12三株HC值大的菌株进一步复筛。发酵复筛中测定三株菌的蛋白酶活力依次为R8>R9>R12。进一步对三株菌的蛋白酶性质进行研究,结果表明,几株菌所产蛋白酶的最适温度都在40℃左右,p H值对三株菌蛋白酶活力影响较大,R8和R9在p H5.5~6.0酶活力强,R12在p H6.0~6.5酶活力强。K+、Ca2+、Mg2+对酶促反应有一定促进作用,Cu2+、Zn2+对酶促反应有抑制作用,Na+对酶促反应的影响不大。 相似文献
6.
复方蛋白酶促进剂的初步研究 总被引:1,自引:0,他引:1
分别探讨了三种金属离子及其与天然有机物组方后对1398中性蛋白酶活力的影响。采用福林法测定了酶的最适工作条件,并在此基础上确定了三种不同金属离子的最适添加浓度,同时较系统地考察了它们分别作用于酶以及与天然有机物进行组方后对酶活力的影响,结果表明钙离子与天然有机物组方后对酶活力提高最为显著。 相似文献
7.
8.
探讨生物技术产物HFS对537酸性蛋白酶活力的影响,测定了该酶的最适反应条件(最适温度为55℃,最适pH3),较系统考察了HFS对537酸性蛋白酶温度作用曲线和pH作用曲线的影响。试验结果表明,生物技术产物HFS对537酸性蛋白酶具有较好的激活作用,且不改变酶的最适反应条件。 相似文献
9.
通过硫酸铵分段沉淀、DEAE-32纤维素柱和SephadexG-75柱层析,从福寿螺(Ampullarum crossean)体内分离纯化出一种相对分子质量约为40kDa的纤溶活性蛋白,紫外光谱法测定表明,该蛋白具有纤溶作用,经SDS-PAGE电泳显示为一条带.研究表明,该蛋白作用最适pH为8.0,最适温度为59℃,热稳定性较好,金属离子Na+对酶的活力无影响,而K+、Mg2+、Ca2+可提高此蛋白酶的活力.采用平板法测定此蛋白酶的血纤维蛋白溶解活性,证明此酶具有强烈的纤溶活性. 相似文献
10.
地衣芽孢杆菌弹性蛋白酶纯化和性质研究 总被引:1,自引:0,他引:1
用地衣芽孢杆菌发酵液制备弹性蛋白酶粗酶液,采用硫酸铵分级沉淀和Sephadex凝胶柱层析的方法分离纯化弹性蛋白酶,并对弹性蛋白酶的酶学性质进行研究。结果表明:弹性蛋白酶粗酶液经40%~70%饱和度的硫酸铵纯化后比活力提高到120U/mg,经凝胶柱层析纯化后比活力可达到292U/mg,纯化倍数为12.6,SDS-PAGE法证实弹性蛋白酶分子质量为29.5kD。对酶学性质的研究结果表明:弹性蛋白酶最适反应温度为55℃,最适反应pH值为7.4,以刚果红-弹性蛋白为底物,米氏常数Km为9.67mg/mL。低浓度金属离子Ca2+和K+对酶活力有促进作用,而Mg2+、Mn2+、Zn2+和Al3+对酶活力则有抑制作用。 相似文献
11.
12.
13.
14.
15.
16.
该实验对来自于渤海海域沉积物的芽孢杆菌NCB-01分泌的胞外蛋白酶的酶学特性进行了初步研究。结果表明,该蛋白酶的最适作用温度为60 ℃,最适pH值为8.0,在50 ℃以下及pH值7.0~9.0的范围内酶稳定性良好。该酶具有较好的金属离子耐受能力,Fe2+、K+、Na+、Mn2+、Ca2+、Mg2+对酶活均有不同程度的激活作用。丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂(PMSF)能强烈抑制该酶的酶活性,表明该蛋白酶为丝氨酸碱性蛋白酶。非离子型表面活性剂Tween-20、Tween-80及Triton X-100和阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)对酶活均有较强的抑制作用。该酶具有良好的耐盐性。其米氏常数(Km)为1.11 mg/mL,最大反应速率(Vmax)为91.74 μg/(min·mL),说明该碱性蛋白酶与酪蛋白的亲和力好,特异性强。 相似文献
17.
18.
以大鲵肌肉为原料,以血管紧张素转化酶(ACE)抑制率为评价指标,通过单因素试验筛选得到3种效果较佳的单酶。在此基础上,借助混料试验,对三酶复合的配比进行优化。当风味蛋白酶、中性蛋白酶与菠萝蛋白酶质量比为0.54︰0.23︰0.23时,产物具有最高的ACE抑制率,IC50值为0.55 mg/mL。探究金属离子和体外模拟胃肠消化道酶系对对产物ACE抑制率稳定性的影响,结果显示,Zn^2+、Al^3+、Fe^2+离子能显著降低大鲵多肽的ACE抑制率,胃蛋白酶系对大鲵多肽的ACE抑制率影响较小,但胰蛋白酶系能显著降低ACE抑制率。 相似文献
19.
荧光假单胞菌胞外蛋白酶的纯化及特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
采用硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose FF离子交换层析、Sephacryl S-100 HR凝胶过滤层析方法对从原料乳中分离出一株荧光假单胞菌胞外耐热蛋白酶进行纯化及特性研究。将纯化后的单一蛋白酶进行SDS-PAGE分子质量测定,并考察最适温度、最适pH值、热稳定性、金属离子对其酶活性的影响及对该蛋白酶的氨基酸种类分析。纯化后蛋白酶的分子质量为47kD,经纯化后蛋白酶比活力提高了近61.38倍;最适温度和pH值分别为30℃和7.0;二硫苏糖醇对蛋白酶活性具有一定的抑制作用,Fe2+可以促进蛋白酶活性的提高;该酶具有较强耐热性,原酶液经130℃热处理3min后,残留酶活仍超过原酶液的47.67%;该蛋白酶氨基酸组成中甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)和谷氨酸(Glu)的含量占明显优势,其中Gly含量最高,物质的量分数高达42%。 相似文献