低温冷链贮藏对鱼糜凝胶化学作用力和肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响

为研究低温冷链对鱼糜肌原纤维蛋白和凝胶化学作用力的影响。本实验以鱼糜为研究对象,测定了低温冷链贮藏时间对肌原纤维蛋白功能基团、二级结构、三级结构和凝胶化学作用力的影响,并进一步通过主成分分析和相关性分析探究凝胶化学作用力与肌原纤维蛋白之间的关系。结果表明,贮藏过程中鱼糜盐溶性蛋白含量、Ca2＋-ATPase活力和总巯基含量呈下降趋势,而羰基含量上升。此外,蛋白质二级结构由有序向无序转变,肌原纤维蛋白荧光强度下降,说明蛋白极性环境发生改变。揭示了肌原纤维蛋白中的活性基团与凝胶化学作用力的形成密切相关。因此,在贮藏初期防止蛋白氧化和冷冻变性是维持鱼糜凝胶化学作用力,保持鱼糜凝胶特性的有效途径。本研究可为鱼糜在低温冷链贮藏过程中的品质保持提供基础理论支持。     

水溶性大豆多糖改善浸渍冷冻鱼糜蛋白的变性

采用浸渍冷冻方法探讨了水溶性大豆多糖(SSPS)对鱼糜冷冻效率和蛋白质变性的影响。以新鲜草鱼(Ctenopharyngodon idellus)鱼糜为原料首先进行了SSPS添加量(1%、3%和5%)对鱼糜冻结过程影响的研究,发现添加3%SSPS的鱼糜特征冷冻时间最短,冻藏14 d后肌原纤维蛋白含量最高。然后以冷冻鱼糜肌原纤维蛋白Ca~(2+)-ATPase活性、总巯基含量、活性巯基含量及盐溶性蛋白含量为指标评价冻藏8周期间鱼糜蛋白的变性情况,发现冻藏2周后添加SSPS的鱼糜组的四种评价指标数值均显著高于对照组,其中添加3%SSPS效果最佳。冻藏8周后添加3%SSPS的鱼糜肌原纤维蛋白Ca~(2+)-ATPase活性、总巯基含量、活性巯基含量及盐溶性蛋白含量分别为0.35μmol (pi)/[mg (protein)?min]、3.41×10~(-5) mol/g protein、2.37×10~(-5) mol/g protein、41.74 mg/g;比对照组分别提高16.87%、14.94%、18.10%、17.35%。结果表明添加SSPS能显著提高鱼糜冷冻效率,延缓冻藏期间鱼糜蛋白质的变性,可作为低甜度鱼糜蛋白抗冻保护剂。     

Cryoprotectant Effects during Short Time Frozen Storage of Chicken Myofibrillar Protein Isolates

The purpose of our study was to determine whether stabilization of myofibrillar protein isolates (MPI) during frozen storage could be achieved by addition of certain cryoprotectants. For 2–4 wk at - 21°C MPI were exposed to different freezing and thawing treatments to also determine to what extent cryoprotectants may prevent denaturation of MPI. Overall evaluation of color, weight losses of gels during cooking as well as texture proved that 2.8% sorbitol in combination with 4% starch was the best cryoprotectant. A positive effect was also noted for a mixture of 2.8% sorbitol and 4% sucrose. In contrast, the addition of a dextrose polymer mixture to MPI was not effective in maintaining product integrity.     

鲢鱼鱼糜在冻藏过程中理化特性的变化

研究了鲢鱼鱼糜在-10℃与-20℃冻藏过程中盐溶性蛋白含量、Ca2+-ATPase活性及保水性的变化。结果表明,三项指标在冻藏过程中都显著下降,且呈现二段下降规律;三项指标的变化之间呈现一定的相关性;SDS-PAGE电泳显示,鲢鱼鱼糜蛋白在冻藏过程中形成了二硫键。     

于拉曼光谱解析冻藏过程中鱼糜蛋白的结构变化

采用拉曼光谱技术研究冻藏过程中草鱼鱼糜蛋白结构和氨基酸残基微环境的变化。草鱼鱼糜经－18?℃冻藏处理2?周和8?周后进行拉曼光谱扫描,得到光谱数据;对酰胺III区及C—C、S—S、C—H伸缩振动谱带进行解析,对比I850/I830强度变化,同时对酰胺I区蛋白质二级结构进行定量分析。结果表明：冻藏过程中草鱼鱼糜蛋白质主链构象由有序向无序发展,α-螺旋结构从新鲜状态的34.31%下降到冻藏8?周后的15.33%,无规卷曲相对含量从13.47%上升到30.89%;新鲜、冻藏2?周和冻藏8?周的鱼糜蛋白I850/I830分别为1.81、1.89和1.99,鱼糜加工过程使酪氨酸残基暴露在多肽链表面,冻藏引起暴露更加彻底;部分二硫键构象在冻藏初期（2?周内）基本完成由反式-扭式-反式向扭式-扭式-反式转变;2?900?cm－1附近C—H伸缩振动的拉曼峰减弱,芳香族氨基酸侧链疏水作用力增强。冻藏过程中鱼糜蛋白的结构逐渐疏散无序,氨基酸残基微环境发生改变。     

菊粉对冻藏鲢鱼鱼糜肌原纤维蛋白抗冻性的影响

研究菊粉对冻藏鲢鱼鱼糜肌原纤维蛋白抗冻性的影响,对鲢鱼鱼糜盐溶性蛋白含量、肌原纤维蛋白的Ca2＋-ATPase活性、总巯基含量、活性巯基含量、表面疏水性进行分析。结果表明,在－18 ℃条件下冻藏5 周后,菊粉可以抑制鲢鱼糜肌原纤维蛋白的冷冻变性,盐溶性蛋白含量、肌原纤维蛋白的Ca2＋-ATPase活性、总巯基含量、活性巯基含量的下降趋势和表面疏水性的增加趋势均得到抑制,其中1.5%菊粉的抗冻效果优于其他实验组且与商业抗冻剂接近。研究结果为开发热量和甜度较低的抗冻剂提供一定的理论依据。     

电子束辐照对梅鱼鱼糜肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

以梅鱼鱼糜为原料,研究不同电子束辐照剂量(0～9 k Gy)对鱼糜肌原纤维蛋白结构及其凝胶特性的影响,确定提高鱼糜凝胶品质的最适剂量。结果表明:低剂量(≤5 k Gy)组总巯基和活性巯基含量下降不明显,但7 k Gy和9 k Gy组下降明显;随辐照剂量的增加,Ca2+-ATPase活性明显下降,而表面疏水性先增大后减小,5 k Gy组表面疏水性值达到最大。SDS-PAGE和DSC分析显示,随辐照剂量的增加,尤其在7 k Gy和9 k Gy组,肌球蛋白重链、肌球蛋白和肌动蛋白的热稳定性下降明显;鱼糜凝胶特性结果表明,经5 k Gy电子束处理,梅鱼鱼糜的凝胶强度、白度值和持水性均高于对照及其它剂量组。综上所述,5 k Gy辐照剂量可有效改善梅鱼鱼糜的凝胶特性,且相比于高剂量(≥7 k Gy)组,低剂量辐照对梅鱼鱼糜肌原纤维蛋白结构的影响不显著。电子束辐照处理可以成为改善梅鱼鱼糜凝胶品质的一种有效手段,合适剂量为5 k Gy。     

冻藏温度对海鲈鱼鱼糜蛋白生化指标及其凝胶特性的影响

为了研究不同冻藏温度下鱼糜品质的变化,以无添加剂的海鲈鱼鱼糜为原料,研究3种不同冻藏温度在6周时间内对鱼糜的理化特性和流变特性的影响。结果表明:随着冻藏时间延长,鱼糜的盐溶蛋白含量、Ca2+-ATPase活性、总巯基含量、保水性、白度值和凝胶强度均呈下降趋势,而挥发性盐基氮(TVB-N)含量呈上升趋势,各指标数值在4周以后进入稳定期,变化减少。在不同冻藏温度下的鲈鱼蛋白变性速率差异显著(p0.01),冻藏温度越低,蛋白变性速率越慢,并对鱼糜的微观结构进行观察,阐释其机理。鱼糜在-24℃以下冻藏效果较好,冻藏6周后鱼糜还处于一般鲜度以上。鱼糜的机械模量(G’和G’’)随冻藏时间延长而下降,且随冻藏温度的升高其变化也越明显。无添加剂的海鲈鱼鱼糜在-24℃以下储藏6周之内可有效延缓其品质的劣变。     

褐藻寡糖对鲢鱼鱼糜稳定性、分子间作用力及肌原纤维蛋白结构的影响

为区别不同质量浓度（0.5、1.0 g/100 mL）褐藻寡糖,包括酸解甘露糖醛酸寡糖（acidolyzed mannose oligosaccharide,AMO）、酸解古罗糖醛酸寡糖（acidolyzed guluronic oligosaccharide,AGO）和酶解褐藻酸钠寡糖（enzymolysis alginate oligosaccharide,EAO）对鲢鱼鱼糜及肌原纤维蛋白结构的影响,对鲢鱼鱼糜热稳定性、分子间作用力以及肌原纤维蛋白傅里叶变换红外光谱、内源荧光光谱及紫外吸收光谱进行分析。结果表明：AMO质量浓度对鲢鱼鱼糜热稳定性作用无规律,但在总体上,EAO提高了鱼糜的热稳定性,且与EAO质量浓度呈正相关,低质量浓度AMO与AGO更容易降低鱼糜的冰点和可冻结水含量,在提高鱼糜的抗冻性方面性能更优越;1.0 g/100 mL AGO保护离子键效果最好,EAO保护了肌原纤维蛋白的离子键、降低了氢键含量;褐藻寡糖修饰后,所有鱼糜-褐藻寡糖复合物的β-转角、α-螺旋含量减少,β-折叠、无规则卷曲含量上升;3 种褐藻寡糖对肌原纤维蛋白三级结构的展开有不同影响。     

肌原纤维蛋白转谷氨酰胺酶交联程度对鱼糜凝胶及其风味释放影响的研究进展

转谷氨酰胺酶可以催化肌原纤维蛋白发生交联反应。随着交联程度的增加,鱼糜凝胶从弹黏体变为弹脆体,风味也随之改变。风味物质的扩散、释放与凝胶网络的交联程度密切相关,因此深入了解交联程度与食品品质的关系及风味物质在凝胶网络中的扩散行为显得尤为重要。本文总结转谷氨酰胺酶催化肌原纤维蛋白的交联机理,归纳了国内外对肌原纤维蛋白交联程郭彩霞度的测定方法与影响因素,探讨交联程度对鱼糜蛋白的凝胶特性与风味释放的影响,并对今后的研究方向提出思考与展望。     

冷冻鱼糜蛋白在冻藏中的物理化学变化及其影响因素

较详细论述了冷冻鱼糜蛋白在冻藏过程中因变性而发生的一些重要的物理化学变化，包括肌原纤维蛋白的盐溶性，ATP酶活性，活性巯基，总巯基及二硫键的含量，表面疏水性，粘度等的变化，并在此基础上论述了鱼的鲜度，pH值，漂洗条件，冻结及解冻条件等对这些变化的影响，从分子水平分析了鱼糜蛋白的冷冻变性机理。     

Functionality Changes in Oxidatively/Antioxidatively Washed Beef-Heart Surimi During Frozen Storage

Beef‐heart surimi prepared using 4 washing solutions (sodium phosphate buffer alone, buffer+NaCl, buffer+propyl gallate, and buffer+sodium tripolyphosphate) and mixed with cryoprotectants was stored at 29°C and analyzed periodically up to 12 mo. All samples showed increases in gelling capacity during storage, corresponding to oxidative changes in proteins (carbonyls, hydrophobicity). Emulsifying activity of surimi, however, did not change during storage. No major differences were found between washing conditions, but propyl gallate‐washed surimi tended to have the least oxidation and least increase in gel elasticity. Overall, frozen storage not only preserved the shelf life but also enhanced gelation of beef‐heart surimi washed with these solutions.     

超高压对带鱼鱼糜凝胶特性及其肌原纤维蛋白结构的影响

以带鱼鱼糜为原料,分别采用不同的超高压参数和热处理,分析鱼糜凝胶强度、白度、质构指标、微观结构以及肌原纤维蛋白含量和构象单元的变化,探究超高压处理对带鱼鱼糜凝胶特性及其肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：超高压诱导带鱼鱼糜凝胶网络结构形成,超高压诱导组质构特性、凝胶强度、白度均比对照组有所提高,扫描电子显微镜图显示350 MPa保压8 min后（350-8组）所形成的鱼糜凝胶网络结构与热诱导组接近;超高压处理后,鱼糜凝胶中的肌原纤维蛋白含量有所降低,经圆二色光谱测定,肌原纤维蛋白的两个负峰逐渐消失,其α-螺旋结构相对含量下降,无规卷曲和β-折叠的相对含量有不同程度上升,350-8组无规卷曲相对含量与热诱导组接近。综上,适宜的超高压处理条件（350 MPa保压8 min）显著影响带鱼鱼糜凝胶特性及其肌原纤维蛋白二级结构,促进凝胶网络形成,改善鱼糜凝胶品质。     

Functional Stability of Antioxidant-washed, Cryoprotectant-treated Beef Heart Surimi During Frozen Storage

Beef heart surimi was prepared in the presence or absence of propyl gal late and blended with or without cryoprotectants (sorbitol, sucrose) prior to frozen storage at 15°, 29°, and 70°C up to 52 wk. Protein solubility, gelling characteristics, water-holding capacity, cooking yield, and emulsifying properties decreased during storage at 15° and 29°C for control surimi (without cryoprotectants). Propyl gallate alone did not influence functionality changes. However, functional properties were largely protected by cryoprotectants as well as at 70°C independent of cryoprotectants. Thus, unless extremely low temperatures are used, beef heart surimi subjected to long-term cryogenic storage should be mixed with cryoprotectants and antioxidants to preserve functionality.     

用臭氧漂洗处理的鱼糜在贮藏过程中的品质变化

该研究探讨了用清水+臭氧水漂洗的鱼糜在-18℃贮藏期间凝胶强度、持水性、色泽、羰基、巯基、硫代巴比妥酸（TBA）、风味等的变化。研究得出,在0～24周贮藏期间,臭氧漂洗组羰基含量增加了4倍,TBA含量增加了约2倍,总巯基与游离巯基含量分别下降至原来的63.50%、66.61%。且相同贮藏时间臭氧漂洗组的羰基含量较对照组高,巯基含量较对照组低。随着贮藏时间的延长,臭氧漂洗组和对照组的鱼糜及鱼糜凝胶亮度与白度增大,凝胶持水性和凝胶强度缓慢下降,但前3周臭氧漂洗组的凝胶强度强于对照组。贮藏中鱼糜的腥味、鲜味和咸味降低。综上,在贮藏中臭氧漂洗虽然会一定程度上促进蛋白质与脂质的氧化,不过在贮藏终点时与对照组无显著性差异,而且清水+臭氧水漂洗可以在贮藏前一个月控制鱼糜凝胶强度的下降并一定程度上提高鱼糜白度。另外,一级动力学模型在贮藏前一个月可较好地反应其品质变化。该研究为臭氧在鱼糜贮藏稳定性上的应用提供了参考。     

鱼糜蛋白制品及其加工技术

鱼糜是将原料鱼经加工处理得到的一种中间蛋白质制品,营养价值高,价格低廉,具有较高的开发应用潜力.鱼糜富含蛋白质(约17％),在加工过程中受加工条件,如压力、温度、剪切力、超声波、微波等的影响,会使鱼糜蛋白的结构及凝胶特性等发生改变,进而制得各式各样的鱼糜制品,如鱼糕、鱼丸、鱼肠、鱼面、鱼豆腐和仿生制品等.其中仿生制品(...     

外源蛋白对白鲢鱼糜肌原纤维蛋白结构及其结合特征腥味物质能力的影响

研究不同添加量（2%、4%、6%）大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）、蛋清蛋白（egg white protein,EWP）、乳清分离蛋白（wheyproteinisolate,WPI）对白鲢鱼糜肌原纤维蛋白（myofibrillarprotein,MP）结构及其结合特征腥味物质（己醛、壬醛、1-辛烯-3-醇）能力的影响。结果表明,适量外源蛋白可促进MP展开,MP的表面疏水性、浊度、粒径、Zeta电位也随之增加,此时暴露出的疏水基团可增强MP结合己醛、壬醛的能力,暴露出的羟基则可增强MP对1-辛烯-3-醇的结合。外源蛋白添加量进一步增加,添加EWP、WPI的MP结合1-辛烯-3-醇的能力由于蛋白表面增加的亲水基团进一步增强。此外,添加WPI能更好地增强MP结合3种腥味物质的能力。     

棒状乳杆菌发酵秘鲁鱿鱼糜凝胶特性的变化及其形成机理

为阐明棒状乳杆菌（Lactobacillus coryniformis）Lz153发酵秘鲁鱿鱼糜的凝胶形成机理,通过质构仪测定棒状乳杆菌Lz153发酵秘鲁鱿鱼糜凝胶特性,分析凝胶形成过程中离子键、氢键、疏水相互作用、二硫键及非二硫共价键的变化,并利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）方法观察肌原纤维蛋白变化情况。结果表明,棒状乳杆菌Lz153鱿鱼糜发酵24～36?h阶段凝胶特性最佳;离子键含量在发酵过程中呈逐渐减少趋势,氢键和疏水相互作用含量分别在发酵36?h和30?h达到最大值,二硫键和非二硫共价键含量随发酵时间延长而呈增加的趋势;氢键、疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键是形成和维持凝胶网络的主要作用力。SDS-PAGE图谱显示,发酵后肌动蛋白和肌球蛋白重链均开始被降解,同时经发酵24?h后分子质量在100～135?kDa范围出现了新的盐溶性蛋白质条带,发酵至48?h也被降解。研究结果可为开发秘鲁鱿鱼为原料的乳酸菌发酵鱼糜制品加工提供参考依据。     

Inhibition of Thermal Degradation of Mackerel Surimi by Pig Plasma Protein and L-kininogen

ABSTRACT: Use of purified L-kininogen to prevent actomyosin (AM) degradation by cathepsins, and pig plasma proteins to reduce mackerel modori were investigated. Myosin heavy chain (MHC) degradation in AM containing various cathepsins was significantly inhibited by purified L-kininogen. The texture of mackerel gel increased to 2-fold and 1.7-fold in breaking force (g) and deformation (cm) separately after adding 1% pig plasma protein. SDSPAGE showed that degradation of MHC in mackerel surimi was significantly reduced after 1% pig plasma protein addition at several temperatures. It suggested that the pig plasma protein containing L-kininogen could effectively reduce the modori phenomenon of mackerel surimi during processing.     

Chemical Stability of Antioxidant-Washed Beef Heart Surimi During Frozen Storage

Beef heart surimi was prepared in the presence or absence of propyl gallate and blended with or without cryoprotectants (sucrose, sorbitol). Samples were stored at -15, -29, and -70°C for 0.2, 2, 4, 12, 26 and 52 wk to observe oxidative changes in lipids (TBARS and dienes) and proteins (sulfhydryl, carbonyl, surface hydrophobicity, and myosin ATP-ase). Lipid and protein oxidation was minimal at -70°C. The freeze-thaw process caused lipid and protein oxidation in control samples at -15 and -29°C. Oxidation increased rapidly after 4 wk. Propyl gallate inhibited lipid oxidation but was ineffective against protein changes. After 12 wk, cryoprotectants promoted lipid and protein oxidation in the absence of propyl gallate.