酪蛋白酸钠流变特性的研究

研究了酪蛋白酸钠溶液的流变特性.酪蛋白酸钠属于假塑性流体,粘度与浓度成对数相关性,其流变特性受温度、pH、盐种类及盐浓度等因素的影响.     

酪蛋白酸钠的生产与应用

前言酪蛋白酸钠(Sodium Caseinate)又称酪朊酸钠,主要是用碱性物质将不溶于水的酪蛋白转变成可溶性酪蛋白。酪蛋白酸钠富含人体所需各种必需氨基酸,营养价值很高。它和酪蛋白共沉物(milk protein coprecipitate)的蛋白质功效比(PER)分别为2.18和2.10,而蛋白质净利用率(NPU)分别为2.57和2.46。     

酪蛋白酸钠功能性的研究

本文研究了酪蛋白酸钠乳化能力EC在不同浓度、温度、盐类、油脂品种及不同乳化剂等条件的影响下的变化及高浓度酪蛋白酸钠溶液的粘度受浓度、温度、pH值的影响情况。结果表明:乳化性随温度的升高、浓度的减小而降低,盐类、油脂品种及其它乳化剂均对其EC不同程度影响;粘度随温度的降低、浓度的升高、pH值的升高而增大,且当pH达11.0时最大。     

酒精对酪蛋白酸钠溶液及O/W乳状液的影响

介绍了酒精对酪蛋白酸钠溶液及酪蛋白稳定的O/W乳状液性质的影响 .试验表明酒精在一定程度上可以降低酪蛋白酸钠的溶解度 .界面张力的测定则表明酒精的存在在很大程度上可以降低油—水界面和油—酪蛋白溶液界面的界面张力 .含酒精的乳状液体系的粘度会由于酒精的存在而提高 ,在酒精体积分数达 3 0 %时 ,乳状液体系的粘度会突然大幅度升高 .通过O/W乳状液的分层稳定性测定可发现 ,低浓度的酒精可以提高酪蛋白稳定的乳状液的分层稳定性 ,但酒精质体积分数超过 3 2 %时 ,乳状液的分层稳定性会受到破坏 .含酒精的O/W乳状液体系中油相含量的提高在一定范围内可以提高乳状液的稳定性 ,但高分散相浓度的含酒精的乳状液体系中由于连续相中酒精浓度的提高使乳状液体系稳定性下降 .     

酪蛋白酸钠膜的DSC分析

采用差示扫描量热法(DSC)分析,研究不同相对湿度(RH)条件下,酪蛋白酸钠(NaCas)膜的热特性以及谷氨酰胺转移酶(TGase)改性对热特性的影响。对于NaCas膜,无论是对照膜还是TGase改性膜,蛋白膜的热稳定性随着RH的增高而下降。TGase改性改变了NaCas膜吸热峰出现的位置与数量。在同一RH时,TGase改性膜更易失去水分。TGase改性使NaCas膜的耐热特性发生了明显改变,可能是TGase作用改变了NaCas的不同组分的耐热特性所致。      

酪蛋白酸钠在咖啡伴侣中的应用

研究了酪蛋白酸钠在咖啡伴侣中的应用特性。将其作为乳化稳定剂和优良蛋白源,配合以海藻酸钠和单甘酯,可使制品冲调后24h无油层析出。     

酪蛋白酸钠膜的水分吸附特性

作者以大豆蛋白酪蛋白酸钠(NaCas)膜为对象,从吸附动力学和水分吸附等温线研究了蛋白膜的水分吸附特性.NaCas膜水分达到平衡所需要的时间受到所处相对湿度(RH)条件和增塑剂含量的影响.RH和增塑剂含量越低,达到平衡的时间越短;反之,则越长.TGase改性明显降低了蛋白膜的水分吸附速率及达到平衡的水分含量.NaCas膜水分吸附等温线数据能很好地与GAB模型吻合.     

酪蛋白酸钠的功能特性及其应用

酪蛋白酸钠的功能特性及其应用刘志皋，何涛（天津轻工业学院天津，３００２２２）酪蛋白酸钠亦称酪朊酸钠或酪蛋白钠，是酪蛋白和钠的加成化合物。它是用碱性物（如氢氧化钠）处理酪蛋白凝乳，将水不溶性的酪蛋白转变成可溶件形式所得到的一种白色或淡黄色颗粒或粉末。这...     

HACCP体系在酪蛋白酸钠生产中的应用研究

本文对酪蛋白酸钠生产的全过程进行了危害分析，确定了关键控制点、关键限值，制定了监测方法、纠偏措施、验证程序和记录，将危害因素降低到最低限度，提高了产品的质量，同时也提高了公司的管理水平。     

澄清胡萝卜汁流变特性及其粘度的数学模型

本文利用１－９０流变仪对澄清明萝卜汁流变特性及其粘度变化规律进行了测定的研究。结果表明了澄清胡萝卜汁为牛顿流体。通过非线性回归分析方法，建立了在不同温度下汁液的粘度与浓度和在不同浓度下温度与粘度关系的数学模型；最后通过逐渐逼近法求得了浓度、温度对粘度综合影响的数学模型。从而为预测在一定条件下的胡萝卜汁的粘度和有关食品工程设计提供理论依据。     

混合蛋白酶水解酪朊酸钠工艺的研究

以酪软酸钠为原料,采用混合蛋白酶水解,本文对酶水解工艺参数,小分子肽得率变化进行了系统的研究。本文得出结论:碱性蛋白酶和中性蛋白酶混合使用酶解酪朊酸钠的最适宜条件为:温度为45,pH为6.5,酶解时间为24小时,底物浓度为10%,酶用量为1.55?04u/g.     

酪蛋白钠稳定肉糜机理的研究

通过对添加酪蛋白钠预制乳剂香肠样品与对照样的扫描电镜照片的分析，证明了酪蛋白钠可在脂肪球表面形成１μｍ强韧亲水蛋白膜，稳定了肉糜的脂肪蛋白质水体系     

酪朊酸钠磷酸化结果验证方法研究

酪朊酸钠是一种天然乳化剂，具有良好的乳化，发泡，粘着等功能症，但由于其蛋白质的疏水性度高，影响了其乳化功能性，在总结前人经验的基础上，对其进行了三聚磷酸钠改性。通过对磷酸酪朊 酸钠的差热分析曲线和等电点的测定结果的分析讨论，证明了酪朊酸钠在ＰＨ７－９之间三聚磷酸钠进行改性是成功的，通过三聚磷酸钠改性，发迹了酪朊酸的蛋白质酸结构，酪朊钠分子中加入磷酸酪键是有可能的。     

微生物转谷氨酰胺酶催化酪蛋白酸钠聚合物的功能特性研究

研究了微生物转谷氨酰胺酶(TGase)催化酪蛋白酸钠聚合对其功能特性的影响。结果显示,随着催化时间的增加,其各组份含量不断减少,同时生成的聚合物含量不断增加,比较了TGase催化不同酪蛋白的聚合速率,结果显示转谷氨酰胺酶较易催化α-和β-酪蛋白,而不易催化κ-酪蛋白TGase催化聚合酪蛋白酸钠能明显改善其乳化性能,聚合时间越长,乳化指数越高,而乳化稳定性随聚合时间先升后降,4h时最高TGase催化酪蛋白酸钠还可提高其热稳定性,然而对其起泡性影响不大     

MTGase聚合酪蛋白酸钠生物聚合物的结构特征研究

采用紫外光谱、荧光光谱及红外光谱分析技术,研究了微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)聚合酪蛋白酸钠(Na-CN)生物聚合物的空间结构特征,并探讨了MTGase改善Na-CN乳化性能的作用机理。紫外光谱显示,MTGase聚合Na-CN生物聚合物的多肽链的Trp和Tyr残基的紫外吸收峰的强度明显低于Na-CN,说明生物聚合物的“空间结构效应”占较重要的地位。荧光发射光谱显示,Na-CN生物聚合物的Trp和Tyr残基的荧光强度比Na-CN有显著的增强,表明生物聚合物的疏水性区域更加暴露。然而,MTGase长时间催化(12h)得到的生物聚合物的荧光强度反而有所下降(与4h的场合相比),这反映了“空间位阻效应”。红外光谱显示,Na-CN与其生物聚合物的酰胺特征峰相差不大,说明两者的二级结构基本上相近。此外,MTGase改善Na-CN乳化性能的机理是:MTGase催化导致Na-CN的空间结构发生了变化,进而改变了蛋白表面的表面疏水性质,最终达到改善Na-CN乳化性质的效果。     

酪朊酸钠酶解液的分级膜分离的研究

利用截留不同分子质量(10ku、5ku、3ku和1ku)的超滤膜将水解度为11 5 %的酪朊酸钠水解液按分子质量大小分为5级,利用SDS -PAGE研究了酪朊酸钠水解液的分子质量分布及分级膜的分离效果。结果表明,分级膜分离方法对酪朊酸钠水解液中的混和肽类能按照分子量大小进行有效的分离。     

Structure and Property Changes of Transglutaminase-Induced Modification of Sodium Caseinate in the Presence of Oligochitosan of 5 kDa

Sodium caseinate was modified by transglutaminase-catalyzed reaction in the presence of oligochitosan of 5 kDa at two different levels, aiming to generate two glycated and crosslinked caseinate products (GC-caseinate I and II) and to clarify their respective structure and property changes. Electrophoretic analysis with aid of protein and saccharide staining confirmed that both GC-caseinate I and II were glycated and crosslinked protein products, while high-performance liquid chromatrography analysis demonstrated that both GC-caseinate I and II contained glucosamine (12.8 and 30.8 g/kg protein, respectively). In comparison with sodium caseinate, GC-caseinate I and II also contained less reactable –NH₂ groups (0.50 and 0.52 versus 0.62 mol/kg protein), more –OH groups in their molecules, but they had more ordered secondary structure than sodium caseinate. In addition, GC-caseinate I and II showed higher water-binding capacity, larger hydrodynamic radius (173.9 and 168.2 versus 145.3 nm), and larger negative zeta-potential (–32.9 and –30.9 versus –27.6 mV) in aqueous dispersions, but they exhibited lower thermal stability (namely, greater mass loss) at temperature higher than 286ºC. Oligochitosan-glycated sodium caseinate at lower and higher extents was observed to be unfavorable and favorable to the in vitro digestibility of GC-caseinate I and II, respectively. It is concluded that application of transglutaminase and the oligochitosan can modify structure and property of sodium caseinate to generate new protein ingredients with good hydration and colloidal stability.     

Rheological Behavior of High-Concentration Sodium Caseinate Dispersions

ABSTRACT: Apparent viscosity and frequency sweep (G′, G″) data for sodium caseinate dispersions with concentrations of approximately 18% to 40% w/w were obtained at 20 °C; colloidal glass behavior was exhibited by dispersions with concentration ≥23% w/w. The high concentrations were obtained by mixing frozen powdered buffer with sodium caseinate in boiling liquid nitrogen, and allowing the mixtures to thaw and hydrate at 4 °C. The low-temperature G′−G″ crossover seen in temperature scans between 60 and 5 °C was thought to indicate gelation. Temperature scans from 5 to 90 °C revealed gradual decrease in G′ followed by plateau values. In contrast, G″ decreased gradually and did not reach plateau values. Increase in hydrophobicity of the sodium caseinate or a decrease in the effective volume fraction of its aggregates may have contributed to these phenomena. The gelation and end of softening temperatures of the dispersions increased with the concentration of sodium caseinate. From an Eldridge–Ferry plot, the enthalpy of softening was estimated to be 29.6 kJ mol⁻¹. Practical Application: The results of this study should be useful for creating new products with high concentrations of sodium caseinate.     

单宁酸对酪蛋白酸钠的作用方式分析

单宁酸能使食物中的蛋白质变成不易消化的凝固物质,影响人体对蛋白质的吸收利用,为了阐明二者之间的作用方式,实验利用差热-热重分析、傅里叶红外光谱和荧光光谱研究了单宁酸(Tannic acid,T)对酪蛋白酸钠(Sodium Caseinate,SC)结构的影响。红外光谱表明,酪蛋白酸钠和单宁酸相互作用后,其二级结构发生了改变,β-折叠和β-转角含量相应地减少,α-螺旋、无规则卷曲结构增多;荧光光谱说明,T的加入可以使SC的荧光发生静态猝灭,由荧光强度变化速率和单宁酸的浓度的双对数回归曲线得出了T和SC的结合常数KΛ=1.30×103 L/mol,结合位点数n=1.20;热重和差热分析表明,单宁酸-酪蛋白酸钠复合物(T-SC)的玻璃化温度升高了20℃,变性温度升高了86℃。分析实验结果:单宁酸的存在使酪蛋白酸钠分子链之间的作用力增大,链段移动受阻,形成更大的立体网状结构,稳定性增加。