羟自由基氧化对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

采用含不同浓度H₂O₂(0.0～10.0 mmol/L)的Fenton体系(H₂O₂-VC-FeCl₃)模拟氧化应激环境对鲢鱼肌原纤维蛋白进行氧化,测定蛋白的巯基含量,以及蛋白凝胶的凝胶强度、白度、持水性、水分分布状态及微观结构,探究氧化度对蛋白凝胶特性的影响。结果表明：随着H₂O₂浓度的增加,蛋白的总巯基含量和白度、持水性呈先升高后降低的趋势。当体系中H₂O₂浓度较低(0.1～0.5 mmol/L)时,蛋白凝胶强度增大,白度得到改善;凝胶的三维结构孔洞的面积较小,且分布较为均匀,凝胶的持水力有所增强。但是当体系中的H₂O₂浓度较高(5.0～10.0 mmol/L)时,蛋白凝胶的白度下降,凝胶结构的有序性降低,孔洞面积变大,分布变得不均匀,凝胶的持水力下降,凝胶品质发生劣变。因此,适度氧化(0.1～0.5 mmol/L H₂O...     

氯化钾部分替代氯化钠对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将不同配比的NaCl和KCl复合盐,按照0.6 mol/L+0 mol/L、0.5 mol/L+0.1 mol/L、0.4 mol/L+0.2 mol/L和0.3 mol/L+0.3 mol/L的比例添加到猪肉肌原纤维蛋白溶液中,热诱导形成凝胶。通过对凝胶的持水性、硬度、水分分布和微观结构的分析来考察氯化钾部分替代氯化钠对肌原纤维蛋白凝胶性质的影响。结果表明,与单独添加NaCl的对照组相比,添加0.4 mol/L NaCl+0.2 mol/L KCl的复合盐能显著提高凝胶的持水性和凝胶强度(P0.05)。低场核磁技术对凝胶中水分分布和迁移的分析表明,添加0.4 mol/L NaCl+0.2 mol/L KCl的复合盐可缩短肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T2b、T21和T22,表明凝胶可以增强对结合水及不易流动水的结合能力,但添加不同配比的复合盐对凝胶的微观结构影响不显著。     

茶多酚处理对泥鳅微冻贮藏过程中肌原纤维蛋白功能性质的影响

研究不同质量浓度（0、1、2、3 g/L）的茶多酚对泥鳅微冻贮藏过程中肌原纤维蛋白功能性质的影响。测定－2.5 ℃贮藏0、5、10、15、20、25、30 d时泥鳅肌原纤维蛋白的溶解性、乳化性、表面疏水性、巯基含量以及流变学性质的变化。结果表明：茶多酚处理能抑制微冻过程中泥鳅肌原纤维蛋白的溶解性、乳化性、巯基含量的下降和表面疏水性的上升;流变学曲线表明,茶多酚能够延缓泥鳅肌原纤维蛋白凝胶能力的减弱,并且茶多酚质量浓度越高,效果越好。因此茶多酚处理可以显著抑制泥鳅在微冻贮藏过程中其肌原纤维蛋白功能性质的劣变,且3 g/L茶多酚处理的效果较佳。     

茶多酚延缓冷藏大黄鱼肌原纤维蛋白变性降解机理研究

研究经过0.3%茶多酚浸泡的养殖大黄鱼鱼片和对照组在-2℃冷藏条件下25 d内肌原纤维蛋白生化特性以及鱼糜凝胶特性变化规律。定期分析处理组和对照组大黄鱼肌原纤维蛋白生化指标(钙酶活性、巯基含量和表面疏水性)和鱼糜凝胶特性指标(凝胶弹性、凝胶强度和凝胶持水性)。试验结果表明,茶多酚处理组和对照组的鱼片肌原纤维蛋白的生化特性具有显著差异性,储藏期间鱼片中肌原纤维蛋白的SH含量下降,表面疏水性增大,Ca2+-ATPase活性逐渐下降。同时显示,冷藏过程中茶多酚处理组和对照组鱼糜凝胶弹性、凝胶强度及凝胶持水性随着贮藏时间的延长而明显下降。SDS-PAGE电泳结果显示,肌原纤维蛋白发生一定程度的降解。此外,肌纤维蛋白质的SH含量和表面疏水性与贮藏时间呈显著线性相关,可以作为蛋白质变性程度的指示指标。茶多酚能延缓肌原纤维蛋白变性和降解程度,延缓鱼片和鱼糜氧化变质程度。     

羟自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶性质的影响

以草鱼肉为研究对象,采用芬顿反应体系(H_2O_2浓度分别为0.1、1.0、5.0、10.0 mmol/L)产生不同浓度·OH对其肌原纤维蛋白进行模拟氧化,研究·OH氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构及凝胶性质的影响。结果表明,氧化使肌原纤维蛋白羰基含量显著增加(P0.05),当氧化剂H_2O_2的浓度为10.0 mmol/L时,羰基含量比对照组增加了111.35%;随着H_2O_2浓度的提高,肌原纤维蛋白总巯基、活性巯基、游离氨基含量显著下降(P0.05);二聚酪氨酸水平和表面疏水性显著增加(P0.05)。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明氧化使蛋白质分子间发生交联和聚集,产生了分子质量大于200 ku的蛋白聚集体。可见,·OH氧化使草鱼肌原纤维蛋白中巯基、酪氨酸、色氨酸等氨基酸残基发生了显著氧化修饰,蛋白质分子产生了交联和聚集,蛋白质构象发生了显著变化。此外,氧化可进一步影响肌原纤维蛋白的凝胶性质,使其凝胶网络结构变疏松、凝胶孔隙增大,凝胶中部分不易流动水转变为自由水,最终导致凝胶强度和凝胶持水性显著降低。     

丙烯醛氧化对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响

采用不同浓度(0~10 mmol/L)的丙烯醛溶液对大黄鱼鱼肉进行体外模拟氧化,研究脂质次生氧化产物中的小分子醛类对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响。结果显示:丙烯醛处理会导致大黄鱼肌纤维缝隙变大,浓度达10 mmol/L时肌纤维发生断裂和小片化,达0.1 mmol/L以上可导致肌肉持水性的下降。当丙烯醛浓度大于0.1 mmol/L时,随着浓度增加,肌原纤维蛋白羰基含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性显著增高,总巯基含量显著减少;活性巯基对丙烯醛较为敏感,丙烯醛浓度为0.01 mmol/L时其含量比对照组减少了40.8%。SDS-PAGE电泳表明丙烯醛氧化能使蛋白质亚基发生交联,在200 ku上方区域形成聚集体。此外,氧化还能破坏肌原纤维蛋白的凝胶性质,使其凝胶强度、凝胶持水性、凝胶白度降低。上述结果表明,丙烯醛能够破坏大黄鱼肌肉组织结构,并能引起肌原纤维蛋白氧化,从而破坏其结构和功能性质。     

pH调节法诱导兔肉肌原纤维蛋白性质变化的研究

pH调节法(pH-shifting)是一种简单、高效的蛋白提取方法,可用于植物或动物分离蛋白的制备。实验以兔肉为原料,研究pH调节法对兔肉功能性蛋白肌原纤维蛋白性质的影响。实验结果表明,pH调节法无论酸法(pH 3.0~5.5)还是碱法(pH 12.0~5.5)均会诱导兔肉肌原纤维蛋白性质发生一定变化。酸碱处理后蛋白溶解性降低,浊度增大。蛋白乳化活性/乳化稳定性下降,总巯基含量减少,表面疏水性增大,但活性巯基含量无显著变化。pH调节还导致肌原纤维蛋白凝胶强度、凝胶持水性降低,凝胶白度变化不大。2种处理条件下,酸法pH 3.0~5.5处理的肌原纤维蛋白变性程度较小,更适合制备兔肉分离蛋白。     

冻融循环对海湾扇贝内收肌肌原纤维蛋白理化特性及凝胶特性的影响

为探究冻融循环次数对海湾扇贝内收肌肌原纤维蛋白理化特性、贝糜凝胶特性的影响。研究海湾扇贝内收肌及其肌原纤维蛋白在冻融1、2、4 次后理化特性和结构特性的变化。结果表明,随着冻融循环次数增加,海湾扇贝内收肌肌原纤维蛋白含量、总巯基及活性巯基含量均降低;冻融第4 次时,肌原纤维蛋白含量下降54.1%、总巯基和活性巯基含量分别减少62.7%、58.3%;表面疏水性显著增加（P<0.05）;蛋白质α-螺旋结构逐渐解旋,部分转化为β-折叠和无规卷曲结构;内源性色氨酸荧光强度降低。凝胶结果表明,贝糜凝胶的持水性、硬度及弹性下降显著（P<0.05）,经过第4 次冻融后贝糜凝胶的持水率降低6.1%、硬度下降41%;扫描电镜结果表明,凝胶三维网络结构由致密变为松散、孔隙大。     

儿茶素对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响

采用羟自由基氧化体系（10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC和1 mmol/L H2O2）研究不同添加量儿茶素（10、50、100、150 μmol/g）对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响,同时以未氧化和氧化后未添加儿茶素（0 μmol/g）肌原纤维蛋白作为对照组,对肌原纤维蛋白羰基含量、总巯基含量、表面疏水性、溶解度、粒径分布、凝胶强度、凝胶保水性及肌原纤维蛋白流变特性进行测定,并观察凝胶微观结构。结果表明：添加儿茶素能减少羰基化合物的产生,但添加量过高会促进肌原纤维蛋白氧化;与未氧化和未添加儿茶素组相比,添加儿茶素降低了肌原纤维蛋白表面疏水性;随着儿茶素添加量增加,肌原纤维蛋白巯基含量逐渐降低,溶解度显著降低,粒径逐渐增大,凝胶强度和保水性逐渐下降,凝胶微观结构更加疏松多孔,蛋白胶束聚集,中、高添加量（50、100、150 μmol/g）儿茶素使得肌原纤维蛋白失去典型的流变曲线。中、高添加量儿茶素与肌原纤维蛋白发生共价交联,并导致肌原纤维蛋白发生疏水性聚集,最终削弱了肌原纤维蛋白的凝胶特性。     

甲壳素纳米晶体对带鱼肌原纤维蛋白的冷冻保护作用

为探索甲壳素纳米晶体（chitin nanocrystals,ChNCs）对于冷冻水产品的抗冻效果,以带鱼鱼糜为研究对象,蔗糖和山梨糖醇混合物（1.5%∶1.5%,质量比）处理为对照,不添加抗冻剂为空白对照组,研究不同含量ChNCs（1%、3%、5%,质量分数）对带鱼鱼糜的盐溶性蛋白含量、总巯基含量、分型巯基含量、流变性能、鱼糜凝胶的凝胶强度、持水性、白度等特性的影响。结果表明,-18 ℃冻藏35 d 后,ChNCs 可以延缓盐溶性蛋白和巯基含量的下降趋势,增强鱼糜的流变学性能和保护带鱼鱼糜中肌原纤维蛋白的完整性;同时,ChNCs 还能增强鱼糜凝胶的凝胶强度、持水性、白度等特性,在冻藏期间抑制凝胶弱化的作用,其中3%ChNCs 的抗冻效果优于其它试验组。     

KCl复配5’-肌苷酸二钠替代钠盐对鱼糜凝胶特性的影响

为研制低盐鱼糜,探究食盐替代物KCl和5’-肌苷酸二钠（inosine 5’-monophosphate disodium salt,IMP）对鱼糜凝胶品质的影响,以鲢鱼鱼糜为研究对象,设计3 组实验,A组添加2.0% NaCl,B组添加0.8% KCl和1.2% NaCl,C组添加0.7% KCl、0.1% IMP和1.2% NaCl,通过测定鱼糜凝胶的白度、持水性、强度、质构、水分分布与组成以及微观结构变化,探究NaCl的最佳替代方案。结果表明：相比于A组,B组鱼糜凝胶白度、持水性、强度变低,硬度、胶着性、咀嚼性、内聚性显著降低,弹性无显著变化,不易流动水含量减小、自由水含量升高,凝胶网络空间结构形成不完全;C组鱼糜凝胶除咀嚼性显著下降外,其余指标未发生显著劣变,说明KCl和IMP复配是一种理想的NaCl替代方案。     

无机盐对酶促大豆蛋白胶凝特性的影响

为了探究无机盐对大豆蛋白酶促胶凝过程热动力学特性及凝胶强度的影响规律,以大豆分离蛋白分散液(Dispersion of soybean protein isolate,DSPI,4%,m/m)为材料,以木瓜蛋白酶为凝固剂进行酶促胶凝试验,测定不同无机盐种类及浓度下的胶凝时间,并通过Arrhenius方程求出反应活化能;以凝胶强度为指标,利用Box-Behnken中心组合设计试验建立以Ca2+浓度、温度及酶添加量为参数的凝胶强度模型。结果表明添加无机盐(Na Cl、KCl、Ca Cl2、Mg Cl2和Mg SO4)可降低酶促DSPI凝胶的活化能,但Arrhenius曲线仍呈线性关系,说明无机盐可加快反应速度,但胶凝反应仍遵循同一机理;显著性检验及响应面分析表明所建凝胶强度模型拟合度较高,木瓜蛋白酶添加量对凝胶强度影响显著(P0.05),Ca Cl2添加量与温度的交互作用对凝胶强度的影响极显著(P0.01),Ca Cl2和温度同时较高或较低时,均不利于提高凝胶强度。     

脱乙酰魔芋葡甘聚糖对猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

研究添加不同质量分数（0%、0.125%、0.25%、0.5%和1%）的脱乙酰魔芋葡甘聚糖（deacetylated konjac glucomannan,DKGM）对猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）结构和凝胶性能的影响,通过分析其凝胶强度、保水性、水分分布、微观结构和凝胶分子力的变化,探究DKGM对MP凝胶特性的影响机制。结果表明,MP凝胶强度随着DKGM质量分数的增加而增大,添加量为0.25%时达到峰值,是对照组的1.55倍;DKGM的加入可以减缓水的流动性,从而提高凝胶持水力;冷场扫描电子显微镜观察发现添加DKGM可以促进凝胶形成更为均匀致密的网络结构;结构和作用力分析表明适量添加DKGM可以促进MP分子的展开和疏水基团的暴露,增加活性巯基的含量,诱导更多α-螺旋向β-折叠转变,增强MP凝胶的疏水相互作用和二硫键,从而改善MP凝胶强度和持水力。     

迷迭香提取物与NaCl协同改善肌原纤维蛋白凝胶特性

本研究以猪背最长肌肌原纤维蛋白为对象,通过测定内源荧光强度、巯基含量、流变特性、凝胶强度、 保水性,探讨不同NaCl浓度条件下,迷迭香提取物（0.01 g/g pro）对肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响。结果表 明：NaCl浓度低于0.45 mol/L时,肌原纤维蛋白中添加迷迭香提取物不利于形成良好的凝胶结构,肌原纤维蛋白的 保水性较差;然而,NaCl浓度在0.45 mol/L时,迷迭香提取物协同NaCl可以显著提高肌原纤维蛋白的储能模量、凝 胶强度和保水性。在此NaCl浓度下,迷迭香提取物与NaCl协同作用,使肌原纤维蛋白内源荧光强度明显下降,波 长红移2 nm,肌原纤维蛋白三级结构的有利改变是造成减盐条件下,肌原纤维蛋白保水性没有显著下降的重要原 因。上述结果可为NaCl替代物的开发提供新的参考思路。     

超高压对肌球蛋白-海藻酸钠-氯化钙混合凝胶特性的影响

本实验以含有0.5%海藻酸钠（sodium alginate,SA）和0.2%氯化钙（CaCl2）的鸡肉肌球蛋白混合体系（M-SA-CaCl2）为研究对象,考察超高压处理（high pressure processing,HPP）（100～400 MPa）对混合体系凝胶特性（凝胶保水性（water-holding capacity,WHC）和凝胶强度）的影响。通过分析M-SA-CaCl2混合体系表面疏水性、活性巯基含量、流变特性及凝胶微结构的变化,探讨混合凝胶特性的变化机制。结果表明： 1）混合凝胶WHC随着压力的提高（100～400 MPa）而显著增加（P＜0.05）,而凝胶强度随之显著降低（P＜0.05）; 2）HPP能够增加M-SA-CaCl2混合凝胶体系内部的活性巯基含量,强化混合体系内部疏水作用,减弱SA和CaCl2对肌球蛋白凝胶的增强作用,降低肌球蛋白的热凝胶能力以及凝胶网络结构的蛋白质聚集程度,由此导致混合凝胶特性的变化。     

Physico-chemical and sensory properties of reduced-fat mortadella prepared with blends of calcium, magnesium and potassium chloride as partial substitutes for sodium chloride

Blends of calcium, magnesium and potassium chloride were used to partially replace sodium chloride (50-75%) in reduced-fat mortadella formulations. The presence of calcium chloride reduced the emulsion stability, cooking yield, elasticity and cohesiveness and increased hardness; however, it yielded the best sensory acceptance when 50% NaCl was replaced by 25% CaCl(2) and 25% KCl. There was no effect of the salt substitutes on mortadella color, appearance and aroma. All salt combinations studied showed stable lipid oxidation during its shelf life. The use of a blend with 1% NaCl, 0.5% KCl and 0.5% MgCl(2) resulted in the best emulsion stability, but the worst scores for flavor. This study suggests that it is possible to reduce the sodium chloride concentration by 50% in reduced-fat mortadella using the studied salt combinations with necessary adjustments to optimize the sensory properties (MgCl(2) 25%; KCl 25%) or emulsion stability (CaCl(2) 25%; KCl 25%).     

Effect of Partial Substitutes of NaCl on the Cold-Set Gelation of Grass Carp Myofibrillar Protein Mediated by Microbial Transglutaminase

The objectives of this study were to investigate the changes and the relationship between structure and physiochemical properties of low sodium salt substitutes (NaCl partially replaced by KCl, CaCl₂, and MgCl₂) on grass carp myofibrillar protein gels mediated by microbial transglutaminase during cold-set gels and to provide more information about the gel characteristics. The gel strength, water holding capacity, whiteness, rheological characteristics, differential scanning calorimeter (DSC), and Raman spectra of cold-set gels were determined. The Raman spectra data were fitted to four secondary structures (α-helix, β-sheet, β-turn, and random coil). The gel properties of cold-set gels varied both with the low sodium salt types and incubation time. Myofibrillar protein (MP) gels added with NaCl and KCl had significantly higher water holding capacity than the MgCl₂, CaCl₂, and control groups. Additionally, the results showed that the gel strength and G’ value increased with the incubating time. No significant difference was detected in whiteness between the NaCl group and partial substituted groups. Cold-set gels added with the same molar amount of NaCl and KCl had fairly similar gel properties. There is a strong correlation between structural properties and gel properties of MP gels determined by DSC during the cold-set gelation process.     

无机盐对木瓜蛋白酶凝固大豆分离蛋白凝胶的影响

为研究食品中常见无机盐对木瓜蛋白酶凝固大豆分离蛋白凝胶的影响,以大豆分离蛋白(SPI)为原料,测定添加NaCl、KCl、CaCl2、MgCl2和MgSO4等常见无机盐后木瓜蛋白酶凝固SPI的时间、凝胶质构、凝固过程中pH值及蛋白质降解程度的变化。结果表明：添加一定浓度的无机盐可以缩短凝固时间并提高凝胶强度。相同离子强度下,Ca2+和Mg2+对凝固时间及凝胶强度影响均大于Na+和K+。添加无机盐可使SPI的pH值降低,加酶后pH值再次持续下降,但一定时间后趋于稳定。无机盐的种类和浓度对木瓜蛋白酶凝固SPI过程中蛋白质降解程度影响不明显。SPI中CaCl2的离子强度为15(CaCl2浓度为5mmol/L)时,将酶添加量从0.15%减少到0.1%,可使凝胶强度提高60%。因此,添加适量的一价及二价无机盐可显著缩短酶凝固时间并提高凝胶强度。添加Ca2+和Mg2+等二价阳离子盐类是提高木瓜蛋白酶凝固大豆蛋白凝胶强度的有效途径。     

藜麦蛋白对低钠盐体系中猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将3%、6%、9%和12%藜麦蛋白添加到低钠盐（0.40 mol/L NaCl、0.10 mol/L KCl和0.05 mol/L CaCl2）猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）体系中,考察藜麦蛋白添加量对复合蛋白溶液/凝胶的理化性质、蛋白二级结构、化学作用力和微观结构的影响。结果表明：藜麦蛋白的添加提高了MP的凝胶强度、保水性和动态流变特性,这是因为藜麦蛋白提高了复合蛋白溶液的蛋白溶解度和ζ-电位绝对值,降低了蛋白粒径;复合蛋白体系中的化学作用力以二硫键和疏水作用为主,但是藜麦蛋白的添加提高了离子键和氢键含量;藜麦蛋白促进了无规则卷曲向β-折叠和α-螺旋转化,增加了凝胶的稳定性;扫描电镜显示,藜麦蛋白提高了复合凝胶的致密程度。综上,藜麦蛋白作为一种优质植物蛋白,可以增强MP的凝胶特性,特别是当藜麦蛋白添加量为6%～9%时,对低钠盐体系中MP凝胶特性的改善效果较好。